ALAS2

ALAS2
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1H7D, 1H7J
Ідентифікатори
Символи	ALAS2, ALAS-E, ALASE, ANH1, ASB, XLDPP, XLEPP, XLSA, SIDBA1, 5'-aminolevulinate synthase 2
Зовнішні ІД	OMIM: 301300 MGI: 87990 HomoloGene: 17 GeneCards: ALAS2
Онтологія гена Молекулярна функція • transferase activity • glycine binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • каталітична активність • pyridoxal phosphate binding • acyltransferase activity • 5-aminolevulinate synthase activity Клітинна компонента • мітохондріальний матрикс • мітохондрія • мітохондріальна внутрішня мембрана Біологічний процес • response to hypoxia • protoporphyrinogen IX biosynthetic process • Біосинтез • tetrapyrrole biosynthetic process • heme biosynthetic process • hemoglobin biosynthetic process • erythrocyte differentiation • обмін речовин • oxygen homeostasis • cellular iron ion homeostasis • porphyrin-containing compound metabolic process Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	212	11656
Ensembl	ENSG00000158578	ENSMUSG00000025270
UniProt	P22557	P08680
RefSeq (мРНК)	NM_000032 NM_001037967 NM_001037968 NM_001037969	NM_001102446 NM_009653
RefSeq (білок)	NP_000023 NP_001033056 NP_001033057	NP_001095916 NP_033783
Локус (UCSC)	Хр. X: 55.01 – 55.03 Mb	Хр. X: 149.33 – 149.35 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

ALAS2 (англ. 5'-aminolevulinate synthase 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на X-хромосомі. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 587 амінокислот, а молекулярна маса — 64 633.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MVTAAMLLQC		CPVLARGPTS		LLGKVVKTHQ		FLFGIGRCPI		LATQGPNCSQ
IHLKATKAGG		DSPSWAKGHC		PFMLSELQDG		KSKIVQKAAP		EVQEDVKAFK
TDLPSSLVSV		SLRKPFSGPQ		EQEQISGKVT		HLIQNNMPGN		YVFSYDQFFR
DKIMEKKQDH		TYRVFKTVNR		WADAYPFAQH		FSEASVASKD		VSVWCSNDYL
GMSRHPQVLQ		ATQETLQRHG		AGAGGTRNIS		GTSKFHVELE		QELAELHQKD
SALLFSSCFV		ANDSTLFTLA		KILPGCEIYS		DAGNHASMIQ		GIRNSGAAKF
VFRHNDPDHL		KKLLEKSNPK		IPKIVAFETV		HSMDGAICPL		EELCDVSHQY
GALTFVDEVH		AVGLYGSRGA		GIGERDGIMH		KIDIISGTLG		KAFGCVGGYI
ASTRDLVDMV		RSYAAGFIFT		TSLPPMVLSG		ALESVRLLKG		EEGQALRRAH
QRNVKHMRQL		LMDRGLPVIP		CPSHIIPIRV		GNAALNSKLC		DLLLSKHGIY
VQAINYPTVP		RGEELLRLAP		SPHHSPQMME		DFVEKLLLAW		TAVGLPLQDV
SVAACNFCRR		PVHFELMSEW		ERSYFGNMGP		QYVTTYA

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, ацилтрансфераз. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з піридоксаль-фосфатом. Локалізований у мітохондрії.

Література

• Bishop D.F. (1990). Two different genes encode delta-aminolevulinate synthase in humans: nucleotide sequences of cDNAs for the housekeeping and erythroid genes. Nucleic Acids Res. 18: 7187—7188. PMID 2263504 DOI:10.1093/nar/18.23.7187
• Surinya K.H., Cox T.C., May B.K. (1998). Identification and characterization of a conserved erythroid-specific enhancer located in intron 8 of the human 5-aminolevulinate synthase 2 gene. J. Biol. Chem. 273: 16798—16809. PMID 9642238 DOI:10.1074/jbc.273.27.16798
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Cotter P.D., Baumann M., Bishop D.F. (1992). Enzymatic defect in 'X-linked' sideroblastic anemia: molecular evidence for erythroid delta-aminolevulinate synthase deficiency. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89: 4028—4032. PMID 1570328 DOI:10.1073/pnas.89.9.4028
• Cox T.C., Bawden M.J., Martin A., May B.K. (1991). Human erythroid 5-aminolevulinate synthase: promoter analysis and identification of an iron-responsive element in the mRNA. EMBO J. 10: 1891—1902. PMID 2050125

Див. також

• Хромосома X