ACADM

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
ACADM
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи ACADM, acyl-CoA dehydrogenase, C-4 to C-12 straight chain, ACAD1, MCAD, MCADH, acyl-CoA dehydrogenase medium chain
Зовнішні ІД OMIM: 607008 HomoloGene: 3 GeneCards: ACADM
Пов'язані генетичні захворювання
medium chain acyl-CoA dehydrogenase deficiency[1]
Реагує на сполуку
Viroporin 3a[2]
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_000016
NM_001127328
NM_001286042
NM_001286043
NM_001286044
NM_016986
RefSeq (білок)
NP_000007
NP_001120800
NP_001272971
NP_001272972
NP_001272973
NP_058682
Локус (UCSC) Хр. 1: 75.72 – 75.79 Mb н/д
PubMed search [3] [4]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

ACADM (англ. Acyl-CoA dehydrogenase, C-4 to C-12 straight chain) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. [5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 421 амінокислот, а молекулярна маса — 46 588[6].

Послідовність амінокислот
1020304050
MAAGFGRCCRVLRSISRFHWRSQHTKANRQREPGLGFSFEFTEQQKEFQA
TARKFAREEIIPVAAEYDKTGEYPVPLIRRAWELGLMNTHIPENCGGLGL
GTFDACLISEELAYGCTGVQTAIEGNSLGQMPIIIAGNDQQKKKYLGRMT
EEPLMCAYCVTEPGAGSDVAGIKTKAEKKGDEYIINGQKMWITNGGKANW
YFLLARSDPDPKAPANKAFTGFIVEADTPGIQIGRKELNMGQRCSDTRGI
VFEDVKVPKENVLIGDGAGFKVAMGAFDKTRPVVAAGAVGLAQRALDEAT
KYALERKTFGKLLVEHQAISFMLAEMAMKVELARMSYQRAAWEVDSGRRN
TYYASIAKAFAGDIANQLATDAVQILGGNGFNTEYPVEKLMRDAKIYQIY
EGTSQIQRLIVAREHIDKYKN

Кодований геном білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Задіяний у таких біологічних процесах як метаболізм жирних кислот, метаболізм ліпідів. Білок має сайт для зв'язування з ФАД, флавопротеїном. Локалізований у мітохондрії.

Література

[ред. | ред. код]
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Malecki J., Ho A.Y., Moen A., Dahl H.A., Falnes P.O. (2015). Human METTL20 is a mitochondrial lysine methyltransferase that targets the beta subunit of electron transfer flavoprotein (ETFbeta) and modulates its activity. J. Biol. Chem. 290: 423—434. PMID 25416781 DOI:10.1074/jbc.M114.614115
  • Toogood H.S., van Thiel A., Scrutton N.S., Leys D. (2005). Stabilization of non-productive conformations underpins rapid electron transfer to electron-transferring flavoprotein. J. Biol. Chem. 280: 30361—30366. PMID 15975918 DOI:10.1074/jbc.M505562200
  • Yokota I., Indo Y., Coates P.M., Tanaka K. (1990). Molecular basis of medium chain acyl-coenzyme A dehydrogenase deficiency. An A to G transition at position 985 that causes a lysine-304 to glutamate substitution in the mature protein is the single prevalent mutation. J. Clin. Invest. 86: 1000—1003. PMID 2394825 DOI:10.1172/JCI114761
  • Albers S., Levy H.L., Irons M., Strauss A.W., Marsden D. (2001). Compound heterozygosity in four asymptomatic siblings with medium-chain acyl-CoA dehydrogenase deficiency. J. Inherit. Metab. Dis. 24: 417—418. PMID 11486912 DOI:10.1023/A:1010533408635
  • Yokota I., Coates P.M., Hale D.E., Rinaldo P., Tanaka K. (1991). Molecular survey of a prevalent mutation, 985A-to-G transition, and identification of five infrequent mutations in the medium-chain Acyl-CoA dehydrogenase (MCAD) gene in 55 patients with MCAD deficiency. Am. J. Hum. Genet. 49: 1280—1291. PMID 1684086

Примітки

[ред. | ред. код]

Див. також

[ред. | ред. код]