AHSA1

AHSA1
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1X53
Ідентифікатори
Символи	AHSA1, AHA1, C14orf3, p38, hAha1, activator of Hsp90 ATPase activity 1
Зовнішні ІД	OMIM: 608466 MGI: 2387603 HomoloGene: 8106 GeneCards: AHSA1
Онтологія гена Молекулярна функція • ATPase activator activity • chaperone binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • cadherin binding • Hsp90 protein binding Клітинна компонента • екзосома • ендоплазматичний ретикулум • цитоплазма • гіалоплазма Біологічний процес • response to stress • positive regulation of ATP-dependent activity Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	10598	217737
Ensembl	ENSG00000100591	ENSMUSG00000021037
UniProt	O95433	Q8BK64
RefSeq (мРНК)	NM_012111 NM_001321441	NM_146036
RefSeq (білок)	NP_001308370 NP_036243	NP_666148
Локус (UCSC)	Хр. 14: 77.46 – 77.47 Mb	Хр. 12: 87.31 – 87.32 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

AHSA1 (англ. Activator of HSP90 ATPase activity 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 14-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 338 амінокислот, а молекулярна маса — 38 274.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MAKWGEGDPR		WIVEERADAT		NVNNWHWTER		DASNWSTDKL		KTLFLAVQVQ
NEEGKCEVTE		VSKLDGEASI		NNRKGKLIFF		YEWSVKLNWT		GTSKSGVQYK
GHVEIPNLSD		ENSVDEVEIS		VSLAKDEPDT		NLVALMKEEG		VKLLREAMGI
YISTLKTEFT		QGMILPTMNG		ESVDPVGQPA		LKTEERKAKP		APSKTQARPV
GVKIPTCKIT		LKETFLTSPE		ELYRVFTTQE		LVQAFTHAPA		TLEADRGGKF
HMVDGNVSGE		FTDLVPEKHI		VMKWRFKSWP		EGHFATITLT		FIDKNGETEL
CMEGRGIPAP		EEERTRQGWQ		RYYFEGIKQT		FGYGARLF

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до шаперонів. Задіяний у такому біологічному процесі як відповідь на стрес. Локалізований у цитоплазмі, ендоплазматичному ретикулумі.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Sevier C.S., Machamer C.E. (2001). p38: a novel protein that associates with the vesicular stomatitis virus glycoprotein. Biochem. Biophys. Res. Commun. 287: 574—582. PMID 11554768 DOI:10.1006/bbrc.2001.5621
• Lotz G.P., Lin H., Harst A., Obermann W.M.J. (2003). Aha1 binds to the middle domain of Hsp90, contributes to client protein activation, and stimulates the ATPase activity of the molecular chaperone. J. Biol. Chem. 278: 17228—17235. PMID 12604615 DOI:10.1074/jbc.M212761200
• Swick L., Kapatos G. (2006). A yeast 2-hybrid analysis of human GTP cyclohydrolase I protein interactions. J. Neurochem. 97: 1447—1455. PMID 16696853 DOI:10.1111/j.1471-4159.2006.03836.x
• Zhong X.Y., Ding J.H., Adams J.A., Ghosh G., Fu X.D. (2009). Regulation of SR protein phosphorylation and alternative splicing by modulating kinetic interactions of SRPK1 with molecular chaperones. Genes Dev. 23: 482—495. PMID 19240134 DOI:10.1101/gad.1752109
• Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111

Див. також

• Хромосома 14