AMFR

AMFR
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 2EJS, 2LVN, 2LVO, 2LVP, 2LVQ, 2LXH, 2LXP, 3FSH, 3H8K, 3TIW, 4G3O, 4LAD
Ідентифікатори
Символи	AMFR, GP78, RNF45, autocrine motility factor receptor
Зовнішні ІД	OMIM: 603243 MGI: 1345634 HomoloGene: 888 GeneCards: AMFR
Онтологія гена Молекулярна функція • protein-macromolecule adaptor activity • chaperone binding • GO:1904264, GO:1904822, GO:0090622, GO:0090302 ubiquitin protein ligase activity • зв'язування з іоном металу • GO:0050372 ubiquitin-protein transferase activity • ubiquitin-ubiquitin ligase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • ubiquitin-specific protease binding • transferase activity • identical protein binding • BAT3 complex binding • signaling receptor activity Клітинна компонента • цитоплазма • integral component of membrane • мембрана • growth cone • integral component of endoplasmic reticulum membrane • neuronal cell body • дендрит (нейробіологія) • Derlin-1 retrotranslocation complex • perinuclear region of cytoplasm • клітинне ядро • ендоплазматичний ретикулум • endoplasmic reticulum membrane • комплекс Ґольджі • endoplasmic reticulum quality control compartment • GO:0009327 protein-containing complex • ubiquitin ligase complex • гіалоплазма Біологічний процес • ERAD pathway • ubiquitin-dependent protein catabolic process • GO:0010260 старіння людини • protein polyubiquitination • Відповідь на незгорнуті білки • protein K48-linked ubiquitination • protein complex oligomerization • Убіквітин-залежний протеоліз • ubiquitin-dependent ERAD pathway • learning or memory • positive regulation of protein binding • GO:0072468 сигнальна трансдукція • protein autoubiquitination • згортання білків • endoplasmic reticulum mannose trimming Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	267	23802
Ensembl	ENSG00000159461	ENSMUSG00000031751
UniProt	Q9UKV5	Q9R049
RefSeq (мРНК)	NM_001144 NM_138958 NM_001323511 NM_001323512	NM_011787
RefSeq (білок)	NP_001135 NP_001310440 NP_001310441	NP_035917
Локус (UCSC)	Хр. 16: 56.36 – 56.43 Mb	Хр. 8: 94.7 – 94.74 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

AMFR (англ. Autocrine motility factor receptor) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 643 амінокислот, а молекулярна маса — 72 996.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MPLLFLERFP		WPSLRTYTGL		SGLALLGTII		SAYRALSQPE		AGPGEPDQLT
ASLQPEPPAP		ARPSAGGPRA		RDVAQYLLSD		SLFVWVLVNT		ACCVLMLVAK
LIQCIVFGPL		RVSERQHLKD		KFWNFIFYKF		IFIFGVLNVQ		TVEEVVMWCL
WFAGLVFLHL		MVQLCKDRFE		YLSFSPTTPM		SSHGRVLSLL		VAMLLSCCGL
AAVCSITGYT		HGMHTLAFMA		AESLLVTVRT		AHVILRYVIH		LWDLNHEGTW
EGKGTYVYYT		DFVMELTLLS		LDLMHHIHML		LFGNIWLSMA		SLVIFMQLRY
LFHEVQRRIR		RHKNYLRVVG		NMEARFAVAT		PEELAVNNDD		CAICWDSMQA
ARKLPCGHLF		HNSCLRSWLE		QDTSCPTCRM		SLNIADNNRV		REEHQGENLD
ENLVPVAAAE		GRPRLNQHNH		FFHFDGSRIA		SWLPSFSVEV		MHTTNILGIT
QASNSQLNAM		AHQIQEMFPQ		VPYHLVLQDL		QLTRSVEITT		DNILEGRIQV
PFPTQRSDSI		RPALNSPVER		PSSDQEEGET		SAQTERVPLD		LSPRLEETLD
FGEVEVEPSE		VEDFEARGSR		FSKSADERQR		MLVQRKDELL		QQARKRFLNK
SSEDDAASES		FLPSEGASSD		PVTLRRRMLA		AAAERRLQKQ		QTS

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, рецепторів, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як убіквітинування білків. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у мембрані, ендоплазматичному ретикулумі.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Huang B., Xie Y., Raz A. (1995). Identification of an upstream region that controls the transcription of the human autocrine motility factor receptor. Biochem. Biophys. Res. Commun. 212: 727—742. PMID 7626106 DOI:10.1006/bbrc.1995.2031
• Song B.L., Sever N., DeBose-Boyd R.A. (2005). Gp78, a membrane-anchored ubiquitin ligase, associates with Insig-1 and couples sterol-regulated ubiquitination to degradation of HMG CoA reductase. Mol. Cell. 19: 829—840. PMID 16168377 DOI:10.1016/j.molcel.2005.08.009
• Hanzelmann P., Schindelin H. (2011). The structural and functional basis of the p97/valosin-containing protein (VCP)-interacting motif (VIM): mutually exclusive binding of cofactors to the N-terminal domain of p97. J. Biol. Chem. 286: 38679—38690. PMID 21914798 DOI:10.1074/jbc.M111.274506

Див. також

• Хромосома 16