AOX1

AOX1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4UHW, 4UHX, 5EPG
Ідентифікатори
Символи	AOX1, AO, AOH1, aldehyde oxidase 1
Зовнішні ІД	OMIM: 602841 MGI: 88035 HomoloGene: 68165 GeneCards: AOX1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• oxidoreductase activity, acting on CH-OH group of donors; • iron-sulfur cluster binding; • NAD binding; • зв'язування з іоном металу; • каталітична активність; • electron transfer activity; • oxidoreductase activity; • oxidoreductase activity, acting on the aldehyde or oxo group of donors; • GO:0050250, GO:0102797, GO:0102798 aldehyde oxidase activity; • iron ion binding; • protein homodimerization activity; • molybdopterin cofactor binding; • flavin adenine dinucleotide binding; • 2 iron, 2 sulfur cluster binding; • identical protein binding; • xanthine dehydrogenase activity; • FAD binding;
Клітинна компонента	• екзосома; • цитоплазма; • гіалоплазма; • ядерні тільця;
Біологічний процес	• xanthine catabolic process; • vitamin B6 metabolic process; • Електронтранспортний ланцюг;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	316
	11761
	ENSG00000138356
	ENSMUSG00000063558
	Q06278
	O54754
	NM_001159
	NM_009676
	NP_001150
	NP_033806
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

AOX1 (англ. Aldehyde oxidase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 338 амінокислот, а молекулярна маса — 147 918^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MDRASELLFY	VNGRKVIEKN	VDPETMLLPY	LRKKLRLTGT	KYGCGGGGCG
ACTVMISRYN	PITKRIRHHP	ANACLIPICS	LYGAAVTTVE	GIGSTHTRIH
PVQERIAKCH	GTQCGFCTPG	MVMSIYTLLR	NHPEPTLDQL	TDALGGNLCR
CTGYRPIIDA	CKTFCKTSGC	CQSKENGVCC	LDQGINGLPE	FEEGSKTSPK
LFAEEEFLPL	DPTQELIFPP	ELMIMAEKQS	QRTRVFGSER	MMWFSPVTLK
ELLEFKFKYP	QAPVIMGNTS	VGPEVKFKGV	FHPVIISPDR	IEELSVVNHA
YNGLTLGAGL	SLAQVKDILA	DVVQKLPEEK	TQMYHALLKH	LGTLAGSQIR
NMASLGGHII	SRHPDSDLNP	ILAVGNCTLN	LLSKEGKRQI	PLNEQFLSKC
PNADLKPQEI	LVSVNIPYSR	KWEFVSAFRQ	AQRQENALAI	VNSGMRVFFG
EGDGIIRELC	ISYGGVGPAT	ICAKNSCQKL	IGRHWNEQML	DIACRLILNE
VSLLGSAPGG	KVEFKRTLII	SFLFKFYLEV	SQILKKMDPV	HYPSLADKYE
SALEDLHSKH	HCSTLKYQNI	GPKQHPEDPI	GHPIMHLSGV	KHATGEAIYC
DDMPLVDQEL	FLTFVTSSRA	HAKIVSIDLS	EALSMPGVVD	IMTAEHLSDV
NSFCFFTEAE	KFLATDKVFC	VGQLVCAVLA	DSEVQAKRAA	KRVKIVYQDL
EPLILTIEES	IQHNSSFKPE	RKLEYGNVDE	AFKVVDQILE	GEIHMGGQEH
FYMETQSMLV	VPKGEDQEMD	VYVSTQFPKY	IQDIVASTLK	LPANKVMCHV
RRVGGAFGGK	VLKTGIIAAV	TAFAANKHGR	AVRCVLERGE	DMLITGGRHP
YLGKYKAGFM	NDGRILALDM	EHYSNAGASL	DESLFVIEMG	LLKMDNAYKF
PNLRCRGWAC	RTNLPSNTAF	RGFGFPQAAL	ITESCITEVA	AKCGLSPEKV
RIINMYKEID	QTPYKQEINA	KNLIQCWREC	MAMSSYSLRK	VAVEKFNAEN
YWKKKGLAMV	PLKFPVGLGS	RAAGQAAALV	HIYLDGSVLV	THGGIEMGQG
VHTKMIQVVS	RELRMPMSNV	HLRGTSTETV	PNANISGGSV	VADLNGLAVK
DACQTLLKRL	EPIISKNPKG	TWKDWAQTAF	DESINLSAVG	YFRGYESDMN
WEKGEGQPFE	YFVYGAACSE	VEIDCLTGDH	KNIRTDIVMD	VGCSINPAID
IGQIEGAFIQ	GMGLYTIEEL	NYSPQGILHT	RGPDQYKIPA	ICDMPTELHI
ALLPPSQNSN	TLYSSKGLGE	SGVFLGCSVF	FAIHDAVSAA	RQERGLHGPL
TLNSPLTPEK	IRMACEDKFT	KMIPRDEPGS	YVPWNVPI

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі як поліморфізм. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза, ФАД, флавопротеїном, залізо-сірчаною групою, групою 2fe-2s. Локалізований у цитоплазмі.

Література

Ichida K., Matsumura T., Sakuma R., Hosoya T., Nishino T. (2001). Mutation of human molybdenum cofactor sulfurase gene is responsible to classical xanthinuria type II. Biochem. Biophys. Res. Commun. 282: 1194—1200. PMID 11302742 DOI:10.1006/bbrc.2001.4719
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Beedham C., Critchley D.J., Rance D.J. (1995). Substrate specificity of human liver aldehyde oxidase toward substituted quinazolines and phthalazines: a comparison with hepatic enzyme from guinea pig, rabbit, and baboon. Arch. Biochem. Biophys. 319: 481—490. PMID 7786031 DOI:10.1006/abbi.1995.1320
Garattini E., Fratelli M., Terao M. (2008). Mammalian aldehyde oxidases: genetics, evolution and biochemistry. Cell. Mol. Life Sci. 65: 1019—1048. PMID 18066686 DOI:10.1007/s00018-007-7398-y
Zientek M., Jiang Y., Youdim K., Obach R.S. (2010). In vitro-in vivo correlation for intrinsic clearance for drugs metabolized by human aldehyde oxidase. Drug Metab. Dispos. 38: 1322—1327. PMID 20444863 DOI:10.1124/dmd.110.033555
Strelevitz T.J., Orozco C.C., Obach R.S. (2012). Hydralazine as a selective probe inactivator of aldehyde oxidase in human hepatocytes: estimation of the contribution of aldehyde oxidase to metabolic clearance. Drug Metab. Dispos. 40: 1441—1448. PMID 22522748 DOI:10.1124/dmd.112.045195