ASPH

ASPH
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	5APA
Ідентифікатори
Символи	ASPH, AAH, BAH, CASQ2BP1, FDLAB, HAAH, JCTN, junctin, aspartate beta-hydroxylase
Зовнішні ІД	OMIM: 600582 MGI: 1914186 HomoloGene: 20910 GeneCards: ASPH
шифр КФ	1.14.11.16
Пов'язані генетичні захворювання
	facial dysmorphism-lens dislocation-anterior segment abnormalities-spontaneous filtering blebs syndrome
Онтологія гена
Молекулярна функція	• transmembrane transporter binding; • dioxygenase activity; • structural molecule activity; • зв'язування з іоном металу; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • electron transfer activity; • oxidoreductase activity; • structural constituent of muscle; • calcium ion binding; • peptidyl-aspartic acid 3-dioxygenase activity;
Клітинна компонента	• integral component of membrane; • Кальцієві канали; • мембрана; • клітинна мембрана; • cortical endoplasmic reticulum; • junctional sarcoplasmic reticulum membrane; • sarcoplasmic reticulum; • integral component of endoplasmic reticulum membrane; • sarcoplasmic reticulum membrane; • sarcoplasmic reticulum lumen; • endoplasmic reticulum membrane; • ендоплазматичний ретикулум; • цитоплазма;
Біологічний процес	• cellular response to calcium ion; • positive regulation of intracellular protein transport; • regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity; • regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity; • response to ATP; • regulation of cardiac conduction; • м'язове скорочення; • positive regulation of calcium ion transport into cytosol; • regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion; • peptidyl-amino acid modification; • detection of calcium ion; • GO:0060469, GO:0009371 positive regulation of transcription, DNA-templated; • positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity; • ion transmembrane transport; • activation of cysteine-type endopeptidase activity; • calcium ion transmembrane transport; • positive regulation of proteolysis; • regulation of cell communication by electrical coupling; • regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum; • activation of store-operated calcium channel activity; • pattern specification process; • negative regulation of cell population proliferation; • regulation of protein stability; • limb morphogenesis; • peptidyl-aspartic acid hydroxylation; • roof of mouth development; • face morphogenesis; • regulation of protein depolymerization; • Електронтранспортний ланцюг;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	444
	65973
	ENSG00000198363
	ENSMUSG00000028207
	Q12797
	Q8BSY0
NM_001164750; NM_001164751; NM_001164752; NM_001164753; NM_001164754;
	NM_001164755; NM_001164756; NM_004318; NM_020164; NM_032466; NM_032467; NM_032468
NM_001177849; NM_001177850; NM_001177851; NM_001177852; NM_001177853;
	NM_001177854; NM_001177855; NM_001177856; NM_001290367; NM_023066; NM_133723
NP_001158222; NP_001158223; NP_001158224; NP_001158225; NP_001158226;
	NP_001158227; NP_001158228; NP_004309; NP_064549; NP_115855; NP_115856; NP_115857
NP_001171320; NP_001171321; NP_001171322; NP_001171323; NP_001171324;
	NP_001171325; NP_001171326; NP_001171327; NP_001277296; NP_075553; NP_598484
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

ASPH (англ. Aspartate beta-hydroxylase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 8-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 758 амінокислот, а молекулярна маса — 85 863^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAQRKNAKSS	GNSSSSGSGS	GSTSAGSSSP	GARRETKHGG	HKNGRKGGLS
GTSFFTWFMV	IALLGVWTSV	AVVWFDLVDY	EEVLGKLGIY	DADGDGDFDV
DDAKVLLGLK	ERSTSEPAVP	PEEAEPHTEP	EEQVPVEAEP	QNIEDEAKEQ
IQSLLHEMVH	AEHVEGEDLQ	QEDGPTGEPQ	QEDDEFLMAT	DVDDRFETLE
PEVSHEETEH	SYHVEETVSQ	DCNQDMEEMM	SEQENPDSSE	PVVEDERLHH
DTDDVTYQVY	EEQAVYEPLE	NEGIEITEVT	APPEDNPVED	SQVIVEEVSI
FPVEEQQEVP	PETNRKTDDP	EQKAKVKKKK	PKLLNKFDKT	IKAELDAAEK
LRKRGKIEEA	VNAFKELVRK	YPQSPRARYG	KAQCEDDLAE	KRRSNEVLRG
AIETYQEVAS	LPDVPADLLK	LSLKRRSDRQ	QFLGHMRGSL	LTLQRLVQLF
PNDTSLKNDL	GVGYLLIGDN	DNAKKVYEEV	LSVTPNDGFA	KVHYGFILKA
QNKIAESIPY	LKEGIESGDP	GTDDGRFYFH	LGDAMQRVGN	KEAYKWYELG
HKRGHFASVW	QRSLYNVNGL	KAQPWWTPKE	TGYTELVKSL	ERNWKLIRDE
GLAVMDKAKG	LFLPEDENLR	EKGDWSQFTL	WQQGRRNENA	CKGAPKTCTL
LEKFPETTGC	RRGQIKYSIM	HPGTHVWPHT	GPTNCRLRMH	LGLVIPKEGC
KIRCANETKT	WEEGKVLIFD	DSFEHEVWQD	ASSFRLIFIV	DVWHPELTPQ
QRRSLPAI

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію, іоном заліза. Локалізований у мембрані, ендоплазматичному ретикулумі, саркоплазматичному ретикулумі.

Література

Korioth F., Gieffers C., Frey J. (1994). Cloning and characterization of the human gene encoding aspartyl beta-hydroxylase. Gene. 150: 395—399. PMID 7821814 DOI:10.1016/0378-1119(94)90460-X
Lim K.Y., Hong C.-S., Kim D.H. (2000). cDNA cloning and characterization of human cardiac junctin. Gene. 255: 35—42. PMID 10974562 DOI:10.1016/S0378-1119(00)00299-7
Treves S., Feriotto G., Moccagatta L., Gambari R., Zorzato F. (2000). Molecular cloning, expression, functional characterization, chromosomal localization, and gene structure of junctate, a novel integral calcium binding protein of sarco(endo)plasmic reticulum membrane. J. Biol. Chem. 275: 39555—39568. PMID 11007777 DOI:10.1074/jbc.M005473200
Wetzel G.T., Ding S., Chen F. (2000). Molecular cloning of junctin from human and developing rabbit heart. Mol. Genet. Metab. 69: 252—258. PMID 10767180 DOI:10.1006/mgme.2000.2966
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Houle T.D., Ram M.L., Cala S.E. (2004). Calsequestrin mutant D307H exhibits depressed binding to its protein targets and a depressed response to calcium. Cardiovasc. Res. 64: 227—233. PMID 15485681 DOI:10.1016/j.cardiores.2004.09.009

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з ASPH переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:757 (англ.) . Процитовано 7 вересня 2017.
↑ UniProt, Q12797 (англ.) . Архів оригіналу за 17 червня 2017. Процитовано 7 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 8

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Захворювання, генетично пов'язані з ASPH переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:757 (англ.) . Процитовано 7 вересня 2017.

[UniProt-5] UniProt, Q12797 (англ.) . Архів оригіналу за 17 червня 2017. Процитовано 7 вересня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

ASPH

Література

Примітки

Див. також

Навігаційне меню

Пошук