BPGM

BPGM
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 2H4Z, 1T8P, 2H4X, 2H52, 2F90, 2HHJ, 2A9J, 3NFY
Ідентифікатори
Символи	BPGM, DPGM, bisphosphoglycerate mutase, ECYT8
Зовнішні ІД	OMIM: 613896 MGI: 1098242 HomoloGene: 55599 GeneCards: BPGM
Онтологія гена Молекулярна функція • bisphosphoglycerate mutase activity • intramolecular transferase activity, phosphotransferases • hydrolase activity • isomerase activity • каталітична активність • 2,3-bisphosphoglycerate-dependent phosphoglycerate mutase activity • phosphoglycerate mutase activity Клітинна компонента • екзосома • гіалоплазма Біологічний процес • regulation of pentose-phosphate shunt • глюконеогенез • обмін речовин • гліколіз • respiratory gaseous exchange by respiratory system • canonical glycolysis • carbohydrate metabolic process • erythrocyte development Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	669	12183
Ensembl	ENSG00000172331	ENSMUSG00000038871
UniProt	P07738	P15327
RefSeq (мРНК)	NM_001293085 NM_001724 NM_199186	NM_007563
RefSeq (білок)	NP_001280014 NP_001715 NP_954655	NP_031589 NP_001350637 NP_001350638 NP_001350639
Локус (UCSC)	Хр. 7: 134.65 – 134.68 Mb	Хр. 6: 34.48 – 34.51 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

BPGM (англ. Bisphosphoglycerate mutase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на 7-й хромосомі. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 259 амінокислот, а молекулярна маса — 30 005.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MSKYKLIMLR		HGEGAWNKEN		RFCSWVDQKL		NSEGMEEARN		CGKQLKALNF
EFDLVFTSVL		NRSIHTAWLI		LEELGQEWVP		VESSWRLNER		HYGALIGLNR
EQMALNHGEE		QVRLWRRSYN		VTPPPIEESH		PYYQEIYNDR		RYKVCDVPLD
QLPRSESLKD		VLERLLPYWN		ERIAPEVLRG		KTILISAHGN		SSRALLKHLE
GISDEDIINI		TLPTGVPILL		ELDENLRAVG		PHQFLGDQEA		IQAAIKKVED
QGKVKQAKK

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, ізомераз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як гліколіз, ацетилювання.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Mulquiney P.J., Kuchel P.W. (1999). Model of 2,3-bisphosphoglycerate metabolism in the human erythrocyte based on detailed enzyme kinetic equations: equations and parameter refinement. Biochem. J. 342: 581—596. PMID 10477269 DOI:10.1042/bj3420581
• Pritlove D.C., Gu M., Boyd C.A., Randeva H.S., Vatish M. (2006). Novel placental expression of 2,3-bisphosphoglycerate mutase. Placenta. 27: 924—927. PMID 16246416 DOI:10.1016/j.placenta.2005.08.010
• Craescu C.T., Schaad O., Garel M.-C., Rosa R., Edelstein S.J. (1992). Structural modeling of the human erythrocyte bisphosphoglycerate mutase. Biochimie. 74: 519—526. PMID 1387804 DOI:10.1016/0300-9084(92)90149-9
• Patterson A., Price N.C., Nairn J. (2010). Unliganded structure of human bisphosphoglycerate mutase reveals side-chain movements induced by ligand binding. Acta Crystallogr. F. 66: 1415—1420. PMID 21045285 DOI:10.1107/S1744309110035475
• Haggarty N.W., Dunbar B., Fothergill L.A. (1983). The complete amino acid sequence of human erythrocyte diphosphoglycerate mutase. EMBO J. 2: 1213—1220. PMID 6313356

Див. також

• Хромосома 7