CARMIL1

CARMIL1
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 3LK2, 3LK3
Ідентифікатори
Символи	CARMIL1, CARMIL, CARMIL1a, LRRC16, dJ501N12.1, dJ501N12.5, LRRC16A, leucine rich repeat containing 16A, capping protein regulator and myosin 1 linker 1
Зовнішні ІД	OMIM: 609593 MGI: 1915982 HomoloGene: 9757 GeneCards: CARMIL1
Онтологія гена Молекулярна функція • GO:0032403 protein-containing complex binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding Клітинна компонента • filamentous actin • cell projection • мембрана • клітинна мембрана • macropinosome • cell leading edge • екзосома • Цитоскелет • клітинне ядро • lamellipodium • цитоплазма • гіалоплазма • nuclear speck Біологічний процес • barbed-end actin filament uncapping • positive regulation of lamellipodium organization • negative regulation of barbed-end actin filament capping • positive regulation of actin filament polymerization • ruffle organization • actin filament organization • positive regulation of cell migration • actin filament network formation • зсідання крові • positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading • macropinocytosis • urate metabolic process • cell migration • positive regulation of stress fiber assembly • lamellipodium assembly Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	55604	68732
Ensembl	ENSG00000079691	ENSMUSG00000021338
UniProt	Q5VZK9	Q6EDY6
RefSeq (мРНК)	NM_001173977 NM_017640	NM_026825 NM_177807 NM_001311122 NM_001384122
RefSeq (білок)	NP_001167448 NP_060110	NP_001298051 NP_081101 NP_001371051
Локус (UCSC)	Хр. 6: 25.28 – 25.62 Mb	Хр. 13: 24.2 – 24.46 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

CARMIL1 (англ. Capping protein regulator and myosin 1 linker 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 6-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 371 амінокислот, а молекулярна маса — 151 557.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MTEESSDVPR		ELIESIKDVI		GRKIKISVKK		KVKLEVKGDK		VENKVLVLTS
CRAFLVTARI		PTKLELTFSY		LEIHGVVCSK		SAQMIVETEK		CSISMKMASP
EDVSEVLAHI		GTCLRKIFPG		LSPVRIMKKV		SMEPSERLAS		LQALWDSQTV
AEQGPCGGFS		QMYACVCDWL		GFSYREEVQW		DVDTIYLTQD		TRELNLQDFS
HLDHRDLIPI		IAALEYNQWF		TKLSSKDLKL		STDVCEQILR		VVSRSNRLEE
LVLENAGLRT		DFAQKLASAL		AHNPNSGLHT		INLAGNPLED		RGVSSLSIQF
AKLPKGLKHL		NLSKTSLSPK		GVNSLSQSLS		ANPLTASTLV		HLDLSGNVLR
GDDLSHMYNF		LAQPNAIVHL		DLSNTECSLD		MVCGALLRGC		LQYLAVLNLS
RTVFSHRKGK		EVPPSFKQFF		SSSLALMHIN		LSGTKLSPEP		LKALLLGLAC
NHNLKGVSLD		LSNCELRSGG		AQVLEGCIAE		IHNITSLDIS		DNGLESDLST
LIVWLSKNRS		IQHLALGKNF		NNMKSKNLTP		VLDNLVQMIQ		DEESPLQSLS
LADSKLKTEV		TIIINALGSN		TSLTKVDISG		NGMGDMGAKM		LAKALQINTK
LRTVIWDKNN		ITAQGFQDIA		VAMEKNYTLR		FMPIPMYDAS		QALKTNPEKT
EDALQKIENY		LLRNHETRKY		LQEQAYRLQQ		GIVTSTTQQM		IDRICVKVQD
HLNSLRNCGG		DAIQEDLKSA		ERLMRDAKNS		KTLLPNLYHV		GGASWAGASG
LLSSPIQETL		ESMAGEVTRV		VDEQLKALLE		SMVDAAENLC		PNVMKKAHIR
QDLIHASTEK		ISIPRTFVKN		VLLEQSGIDI		LNKISEVKLT		VASFLSDRIV
DEILDALSHC		HHKLADHFSR		RGKTLPQQES		LEIELAEEKP		VKRSIITVEE
LTEIERLEDL		DTCMMTPKSK		RKSIHSRMLR		PVSRAFEMEF		DLDKALEEVP
IHIEDPPFPS		LRQEKRSSGF		ISELPSEEGK		KLEHFTKLRP		KRNKKQQPTQ
AAVCAANIVS		QDGEQNGLMG		RVDEGVDEFF		TKKVTKMDSK		KWSTRGSESH
ELNEGGDEKK		KRDSRKSSGF		LNLIKSRSKS		ERPPTILMTE		EPSSPKGAVR
SPPVDCPRKD		TKAAEHNGNS		ERIEEIKTPD		SFEESQGEEI		GKVERSDSKS
SPQAGRRYGV		QVMGSGLLAE		MKAKQEKRAA		CAQKKLGNDA		VSQDSSSPAL
SGVERSDGGG		AVPKLHPGLP		ENRFGLGTPE		KNTKAEPKAE		AGSRSRSSSS
TPTSPKPLLQ		SPKPSLAARP		VIPQKPRTAS		RPDDIPDSPS		SPKVALLPPV
LKKVPSDKER		DGQSSPQPSP		RTFSQEVSRR		SWGQQAQEYQ		EQKQRSSSKD
GHQGSKSNDS		GEEAEKEFIF		V

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, мембрані, клітинних відростках.

Література

• Liang Y., Niederstrasser H., Edwards M., Jackson C.E., Cooper J.A. (2009). Distinct roles for CARMIL isoforms in cell migration. Mol. Biol. Cell. 20: 5290—5305. PMID 19846667 DOI:10.1091/mbc.E08-10-1071
• Lanier M.H., McConnell P., Cooper J.A. (2016). Cell migration and invadopodia formation require a membrane-binding domain of CARMIL2. J. Biol. Chem. 291: 1076—1091. PMID 26578515 DOI:10.1074/jbc.M115.676882

Див. також

• Хромосома 6