DERL2

DERL2
Ідентифікатори
Символи	DERL2, F-LAN-1, F-LANa, FLANa, CGI-101, DERtrin-2, derlin 2, derlin-2
Зовнішні ІД	OMIM: 610304 MGI: 2151483 HomoloGene: 9356 GeneCards: DERL2
Онтологія гена Молекулярна функція • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • serine-type endopeptidase activity Клітинна компонента • integral component of membrane • integral component of endoplasmic reticulum membrane • late endosome • early endosome • endoplasmic reticulum membrane • ендоплазматичний ретикулум • мембрана • endoplasmic reticulum quality control compartment • signal recognition particle receptor complex • signal recognition particle Біологічний процес • Відповідь на незгорнуті білки • positive regulation of cell growth • retrograde protein transport, ER to cytosol • response to unfolded protein • negative regulation of retrograde protein transport, ER to cytosol • positive regulation of cell population proliferation • ubiquitin-dependent ERAD pathway • suckling behavior • endoplasmic reticulum mannose trimming • протеоліз Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	51009	116891
Ensembl	ENSG00000072849	ENSMUSG00000018442
UniProt	Q9GZP9	Q8BNI4
RefSeq (мРНК)	NM_001304777 NM_001304779 NM_016041	NM_001291146 NM_001291147 NM_001291148 NM_033562
RefSeq (білок)	NP_001291706 NP_001291708 NP_057125	NP_001278075 NP_001278076 NP_001278077 NP_291040
Локус (UCSC)	Хр. 17: 5.47 – 5.49 Mb	Хр. 11: 70.9 – 70.91 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

DERL2 (англ. Derlin 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 239 амінокислот, а молекулярна маса — 27 567.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MAYQSLRLEY		LQIPPVSRAY		TTACVLTTAA		VQLELITPFQ		LYFNPELIFK
HFQIWRLITN		FLFFGPVGFN		FLFNMIFLYR		YCRMLEEGSF		RGRTADFVFM
FLFGGFLMTL		FGLFVSLVFL		GQAFTIMLVY		VWSRRNPYVR		MNFFGLLNFQ
APFLPWVLMG		FSLLLGNSII		VDLLGIAVGH		IYFFLEDVFP		NQPGGIRILK
TPSILKAIFD		TPDEDPNYNP		LPEERPGGFA		WGEGQRLGG

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у такому біологічному процесі, як відповідь на порушення конформації білку. Локалізований у мембрані, ендоплазматичному ретикулумі.

Література

• Ying H., Yu Y., Xu Y. (2001). Cloning and characterization of F-LANa, upregulated in human liver cancer. Biochem. Biophys. Res. Commun. 286: 394—400. PMID 11500051 DOI:10.1006/bbrc.2001.5390
• Lai C.-H., Chou C.-Y., Ch'ang L.-Y., Liu C.-S., Lin W.-C. (2000). Identification of novel human genes evolutionarily conserved in Caenorhabditis elegans by comparative proteomics. Genome Res. 10: 703—713. PMID 10810093 DOI:10.1101/gr.10.5.703
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Lilley B.N., Ploegh H.L. (2004). A membrane protein required for dislocation of misfolded proteins from the ER. Nature. 429: 834—840. PMID 15215855 DOI:10.1038/nature02592
• Lilley B.N., Ploegh H.L. (2005). Multiprotein complexes that link dislocation, ubiquitination, and extraction of misfolded proteins from the endoplasmic reticulum membrane. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 102: 14296—14301. PMID 16186509 DOI:10.1073/pnas.0505014102
• Alcock F., Swanton E. (2009). Mammalian OS-9 is upregulated in response to endoplasmic reticulum stress and facilitates ubiquitination of misfolded glycoproteins. J. Mol. Biol. 385: 1032—1042. PMID 19084021 DOI:10.1016/j.jmb.2008.11.045

Див. також

• Хромосома 17