DLAT

DLAT
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1FYC, 1Y8N, 1Y8O, 1Y8P, 2DNE, 2PNR, 2Q8I, 3B8K, 3CRK, 3CRL
Ідентифікатори
Символи	DLAT, DLTA, PDC-E2, PDCE2, dihydrolipoamide S-acetyltransferase, Dihydrolipoyl transacetylase, E2
Зовнішні ІД	OMIM: 608770 MGI: 2385311 HomoloGene: 6814 GeneCards: DLAT
Онтологія гена Молекулярна функція • transferase activity • dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • pyruvate dehydrogenase (NAD+) activity • acyltransferase activity • identical protein binding • dihydrolipoamide S-acyltransferase activity Клітинна компонента • mitochondrial pyruvate dehydrogenase complex • myelin sheath • pyruvate dehydrogenase complex • мітохондріальний матрикс • мітохондрія Біологічний процес • цикл трикарбонових кислот • regulation of acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate • сон • pyruvate metabolic process • glucose metabolic process • Обмін речовин • acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate • cellular nitrogen compound metabolic process • carbohydrate metabolic process Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	1737	235339
Ensembl	ENSG00000150768	ENSMUSG00000000168
UniProt	P10515	Q8BMF4
RefSeq (мРНК)	NM_001931	NM_145614
RefSeq (білок)	NP_001922 NP_001358960 NP_001358961 NP_001358962 NP_001358963 NP_001358964 NP_001358965 NP_001358966 NP_001358967 NP_001358968 NP_001358969 NP_001358970 NP_001358971	NP_663589
Локус (UCSC)	Хр. 11: 112.02 – 112.06 Mb	Хр. 9: 50.55 – 50.57 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

DLAT (англ. Dihydrolipoamide S-acetyltransferase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 647 амінокислот, а молекулярна маса — 68 997.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MWRVCARRAQ		NVAPWAGLEA		RWTALQEVPG		TPRVTSRSGP		APARRNSVTT
GYGGVRALCG		WTPSSGATPR		NRLLLQLLGS		PGRRYYSLPP		HQKVPLPSLS
PTMQAGTIAR		WEKKEGDKIN		EGDLIAEVET		DKATVGFESL		EECYMAKILV
AEGTRDVPIG		AIICITVGKP		EDIEAFKNYT		LDSSAAPTPQ		AAPAPTPAAT
ASPPTPSAQA		PGSSYPPHMQ		VLLPALSPTM		TMGTVQRWEK		KVGEKLSEGD
LLAEIETDKA		TIGFEVQEEG		YLAKILVPEG		TRDVPLGTPL		CIIVEKEADI
SAFADYRPTE		VTDLKPQVPP		PTPPPVAAVP		PTPQPLAPTP		SAPCPATPAG
PKGRVFVSPL		AKKLAVEKGI		DLTQVKGTGP		DGRITKKDID		SFVPSKVAPA
PAAVVPPTGP		GMAPVPTGVF		TDIPISNIRR		VIAQRLMQSK		QTIPHYYLSI
DVNMGEVLLV		RKELNKILEG		RSKISVNDFI		IKASALACLK		VPEANSSWMD
TVIRQNHVVD		VSVAVSTPAG		LITPIVFNAH		IKGVETIAND		VVSLATKARE
GKLQPHEFQG		GTFTISNLGM		FGIKNFSAII		NPPQACILAI		GASEDKLVPA
DNEKGFDVAS		MMSVTLSCDH		RVVDGAVGAQ		WLAEFRKYLE		KPITMLL

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, ацилтрансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як цикл трикарбонових кислот, вуглеводний обмін, обмін глюкози, ацетилювання. Локалізований у мітохондрії.

Література

• Hiromasa Y., Fujisawa T., Aso Y., Roche T.E. (2004). Organization of the cores of the mammalian pyruvate dehydrogenase complex formed by E2 and E2 plus the E3-binding protein and their capacities to bind the E1 and E3 components. J. Biol. Chem. 279: 6921—6933. PMID 14638692 DOI:10.1074/jbc.M308172200
• Patel M.S., Korotchkina L.G., Sidhu S. (2009). Interaction of E1 and E3 components with the core proteins of the human pyruvate dehydrogenase complex. J. Mol. Catal., B Enzym. 61: 2—6. PMID 20160912 DOI:10.1016/j.molcatb.2009.05.001
• Kato M., Chuang J.L., Tso S.C., Wynn R.M., Chuang D.T. (2005). Crystal structure of pyruvate dehydrogenase kinase 3 bound to lipoyl domain 2 of human pyruvate dehydrogenase complex. EMBO J. 24: 1763—1774. PMID 15861126 DOI:10.1038/sj.emboj.7600663
• Devedjiev Y., Steussy C.N., Vassylyev D.G. (2007). Crystal structure of an asymmetric complex of pyruvate dehydrogenase kinase 3 with lipoyl domain 2 and its biological implications. J. Mol. Biol. 370: 407—416. PMID 17532006 DOI:10.1016/j.jmb.2007.04.083
• Kato M., Li J., Chuang J.L., Chuang D.T. (2007). Distinct structural mechanisms for inhibition of pyruvate dehydrogenase kinase isoforms by AZD7545, dichloroacetate, and radicicol. Structure. 15: 992—1004. PMID 17683942 DOI:10.1016/j.str.2007.07.001

Див. також

• Хромосома 11