GATM

GATM
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1JDW, 1JDX, 2JDW, 2JDX, 3JDW, 4JDW, 5JDW, 6JDW, 7JDW, 8JDW, 9JDW
Ідентифікатори
Символи	GATM, AGAT, AT, CCDS3, glycine amidinotransferase, FRTS1
Зовнішні ІД	OMIM: 602360 MGI: 1914342 HomoloGene: 1136 GeneCards: GATM
Пов'язані генетичні захворювання
	AGAT deficiency
Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity; • glycine amidinotransferase activity; • amidinotransferase activity;
Клітинна компонента	• мембрана; • цитоплазма; • мітохондріальна внутрішня мембрана; • екзосома; • мітохондріальний міжмембранний простір; • мітохондрія;
Біологічний процес	• creatine biosynthetic process; • creatine metabolic process; • multicellular organism development; • learning or memory; • м'язова атрофія; • positive regulation of cold-induced thermogenesis;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	2628
	67092
	ENSG00000171766
	ENSMUSG00000027199
	P50440
	Q9D964
	NM_001482; NM_001321015
	NM_025961
	NP_001307944; NP_001473
	NP_080237
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

GATM (англ. Glycine amidinotransferase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 15-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 423 амінокислот, а молекулярна маса — 48 455^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MLRVRCLRGG	SRGAEAVHYI	GSRLGRTLTG	WVQRTFQSTQ	AATASSRNSC
AADDKATEPL	PKDCPVSSYN	EWDPLEEVIV	GRAENACVPP	FTIEVKANTY
EKYWPFYQKQ	GGHYFPKDHL	KKAVAEIEEM	CNILKTEGVT	VRRPDPIDWS
LKYKTPDFES	TGLYSAMPRD	ILIVVGNEII	EAPMAWRSRF	FEYRAYRSII
KDYFHRGAKW	TTAPKPTMAD	ELYNQDYPIH	SVEDRHKLAA	QGKFVTTEFE
PCFDAADFIR	AGRDIFAQRS	QVTNYLGIEW	MRRHLAPDYR	VHIISFKDPN
PMHIDATFNI	IGPGIVLSNP	DRPCHQIDLF	KKAGWTIITP	PTPIIPDDHP
LWMSSKWLSM	NVLMLDEKRV	MVDANEVPIQ	KMFEKLGITT	IKVNIRNANS
LGGGFHCWTC	DVRRRGTLQS	YLD

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Локалізований у цитоплазмі, мембрані, мітохондрії, внутрішній мембрані мітохондрії.

Література

Humm A., Huber R., Mann K. (1994). The amino acid sequences of human and pig L-arginine:glycine amidinotransferase. FEBS Lett. 339: 101—107. PMID 8313955 DOI:10.1016/0014-5793(94)80394-3
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Gross M.D., Eggen M.A., Simon A.M., Van Pilsum J.F. (1986). The purification and characterization of human kidney L-arginine:glycine amidinotransferase. Arch. Biochem. Biophys. 251: 747—755. PMID 3800397 DOI:10.1016/0003-9861(86)90385-1
Humm A., Fritsche E., Mann K., Goehl U., Huber R. (1997). Recombinant expression and isolation of human L-arginine:glycine amidinotransferase and identification of its active-site cysteine residue. Biochem. J. 322: 771—776. PMID 9148748 DOI:10.1042/bj3220771
Humm A., Fritsche E., Steinbacher S., Huber R. (1997). Crystal structure and mechanism of human L-arginine:glycine amidinotransferase: a mitochondrial enzyme involved in creatine biosynthesis. EMBO J. 16: 3373—3385. PMID 9218780 DOI:10.1093/emboj/16.12.3373
Fritsche E., Humm A., Huber R. (1997). Substrate binding and catalysis by L-arginine:glycine amidinotransferase -- a mutagenesis and crystallographic study. Eur. J. Biochem. 247: 483—490. PMID 9266688 DOI:10.1111/j.1432-1033.1997.00483.x