HIST2H2AC

HIST2H2AC
Ідентифікатори
Символи	H2AC20, H2A, H2A-GL101, H2A/q, H2AFQ, histone cluster 2, H2ac, histone cluster 2 H2A family member c, H2A clustered histone 20, HIST2H2AC
Зовнішні ІД	OMIM: 602797 MGI: 2448316 HomoloGene: 128596 GeneCards: H2AC20
Онтологія гена Молекулярна функція • protein heterodimerization activity • DNA binding • молекулярна функція Клітинна компонента • Нуклеосома • клітинне ядро • хромосома • екзосома Біологічний процес • GO:0031497, GO:0006336, GO:0034724, GO:0001301, GO:0007580, GO:0034652, GO:0010847 chromatin organization • GO:0022610 життєдіяльність Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	8338	319176
Ensembl	ENSG00000184260	ENSMUSG00000068855
UniProt	Q16777	Q64523
RefSeq (мРНК)	NM_003517	NM_175662
RefSeq (білок)	NP_003508	NP_783593
Локус (UCSC)	Хр. 1: 149.89 – 149.89 Mb	Хр. 3: 96.13 – 96.13 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

HIST2H2AC (англ. Histone cluster 2 H2A family member c) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 129 амінокислот, а молекулярна маса — 13 988.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MSGRGKQGGK		ARAKAKSRSS		RAGLQFPVGR		VHRLLRKGNY		AERVGAGAPV
YMAAVLEYLT		AEILELAGNA		ARDNKKTRII		PRHLQLAIRN		DEELNKLLGK
VTIAQGGVLP		NIQAVLLPKK		TESHKAKSK

A: Аланін
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі як ацетиляція. Білок має сайт для зв'язування з ДНК. Локалізований у ядрі, хромосомах.

Література

• Marzluff W.F., Gongidi P., Woods K.R., Jin J., Maltais L.J. (2002). The human and mouse replication-dependent histone genes. Genomics. 80: 487—498. PMID 12408966 DOI:10.1006/geno.2002.6850
• Braastad C.D., Hovhannisyan H., van Wijnen A.J., Stein J.L., Stein G.S. (2004). Functional characterization of a human histone gene cluster duplication. Gene. 342: 35—40. PMID 15527963 DOI:10.1016/j.gene.2004.07.036
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Zhang Y., Griffin K., Mondal N., Parvin J.D. (2004). Phosphorylation of histone H2A inhibits transcription on chromatin templates. J. Biol. Chem. 279: 21866—21872. PMID 15010469 DOI:10.1074/jbc.M400099200
• Hagiwara T., Hidaka Y., Yamada M. (2005). Deimination of histone H2A and H4 at arginine 3 in HL-60 granulocytes. Biochemistry. 44: 5827—5834. PMID 15823041 DOI:10.1021/bi047505c
• Cao R., Tsukada Y., Zhang Y. (2005). Role of Bmi-1 and Ring1A in H2A ubiquitylation and Hox gene silencing. Mol. Cell. 20: 845—854. PMID 16359901 DOI:10.1016/j.molcel.2005.12.002

Див. також

• Хромосома 1