HSD17B4

HSD17B4
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1IKT, 1S9C, 1ZBQ
Ідентифікатори
Символи	HSD17B4, DBP, MFE-2, MPF-2, PRLTS1, SDR8C1, hydroxysteroid (17-beta) dehydrogenase 4, hydroxysteroid 17-beta dehydrogenase 4
Зовнішні ІД	OMIM: 601860 MGI: 105089 HomoloGene: 358 GeneCards: HSD17B4
Пов'язані генетичні захворювання
D-bifunctional protein deficiency, Perrault syndrome
Онтологія гена Молекулярна функція • protein homodimerization activity • isomerase activity • lyase activity • 3alpha,7alpha,12alpha-trihydroxy-5beta-cholest-24-enoyl-CoA hydratase activity • oxidoreductase activity • long-chain-enoyl-CoA hydratase activity • signaling receptor binding • 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase (NAD+) activity • 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity Клітинна компонента • мембрана • пероксисома • peroxisomal membrane • peroxisomal matrix • мітохондрія • гіалоплазма Біологічний процес • estrogen metabolic process • androgen metabolic process • lipid metabolism • alpha-linolenic acid metabolic process • very long-chain fatty acid metabolic process • Sertoli cell development • fatty acid metabolic process • very long-chain fatty-acyl-CoA metabolic process • fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA oxidase • osteoblast differentiation • medium-chain fatty-acyl-CoA metabolic process • fatty acid beta-oxidation • bile acid biosynthetic process • protein targeting to peroxisome Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	3295	15488
Ensembl	ENSG00000133835	ENSMUSG00000024507
UniProt	P51659	P51660
RefSeq (мРНК)	NM_001292028 NM_000414 NM_001199291 NM_001199292 NM_001292027	NM_008292
RefSeq (білок)	NP_000405 NP_001186220 NP_001186221 NP_001278956 NP_001278957 NP_001361426 NP_001361427 NP_001361428 NP_001361429 NP_001361430 NP_001361431 NP_001361432	NP_032318
Локус (UCSC)	Хр. 5: 119.45 – 119.64 Mb	Хр. 18: 50.26 – 50.33 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

HSD17B4 (англ. Hydroxysteroid 17-beta dehydrogenase 4) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 736 амінокислот, а молекулярна маса — 79 686.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MGSPLRFDGR		VVLVTGAGAG		LGRAYALAFA		ERGALVVVND		LGGDFKGVGK
GSLAADKVVE		EIRRRGGKAV		ANYDSVEEGE		KVVKTALDAF		GRIDVVVNNA
GILRDRSFAR		ISDEDWDIIH		RVHLRGSFQV		TRAAWEHMKK		QKYGRIIMTS
SASGIYGNFG		QANYSAAKLG		LLGLANSLAI		EGRKSNIHCN		TIAPNAGSRM
TQTVMPEDLV		EALKPEYVAP		LVLWLCHESC		EENGGLFEVG		AGWIGKLRWE
RTLGAIVRQK		NHPMTPEAVK		ANWKKICDFE		NASKPQSIQE		STGSIIEVLS
KIDSEGGVSA		NHTSRATSTA		TSGFAGAIGQ		KLPPFSYAYT		ELEAIMYALG
VGASIKDPKD		LKFIYEGSSD		FSCLPTFGVI		IGQKSMMGGG		LAEIPGLSIN
FAKVLHGEQY		LELYKPLPRA		GKLKCEAVVA		DVLDKGSGVV		IIMDVYSYSE
KELICHNQFS		LFLVGSGGFG		GKRTSDKVKV		AVAIPNRPPD		AVLTDTTSLN
QAALYRLSGD		WNPLHIDPNF		ASLAGFDKPI		LHGLCTFGFS		ARRVLQQFAD
NDVSRFKAIK		ARFAKPVYPG		QTLQTEMWKE		GNRIHFQTKV		QETGDIVISN
AYVDLAPTSG		TSAKTPSEGG		KLQSTFVFEE		IGRRLKDIGP		EVVKKVNAVF
EWHITKGGNI		GAKWTIDLKS		GSGKVYQGPA		KGAADTTIIL		SDEDFMEVVL
GKLDPQKAFF		SGRLKARGNI		MLSQKLQMIL		KDYAKL

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, ліаз, ізомераз. Задіяний у таких біологічних процесах як метаболізм жирних кислот, метаболізм ліпідів. Білок має сайт для зв'язування з НАД. Локалізований у пероксисомах.

Література

• Jiang L.L., Miyazawa S., Souri M., Hashimoto T. (1997). Structure of D-3-hydroxyacyl-CoA dehydratase/D-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase bifunctional protein. J. Biochem. 121: 364—369. PMID 9089413 DOI:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021596
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Jiang L.L., Kobayashi A., Matsuura H., Fukushima H., Hashimoto T. (1996). Purification and properties of human D-3-hydroxyacyl-CoA dehydratase: medium-chain enoyl-CoA hydratase is D-3-hydroxyacyl-CoA dehydratase. J. Biochem. 120: 624—632. PMID 8902629 DOI:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021458
• Koski K.M., Haapalainen A.M., Hiltunen J.K., Glumoff T. (2005). Crystal structure of 2-enoyl-CoA hydratase 2 from human peroxisomal multifunctional enzyme type 2. J. Mol. Biol. 345: 1157—1169. PMID 15644212 DOI:10.1016/j.jmb.2004.11.009
• van Grunsven E.G., Mooijer P.A., Aubourg P., Wanders R.J. (1999). Enoyl-CoA hydratase deficiency: identification of a new type of D-bifunctional protein deficiency. Hum. Mol. Genet. 8: 1509—1516. PMID 10400999 DOI:10.1093/hmg/8.8.1509

Див. також

• Хромосома 5