HYOU1

HYOU1
Ідентифікатори
Символи	HYOU1, GRP-170, Grp170, HSP12A, ORP-150, ORP150, hypoxia up-regulated 1, IMD59
Зовнішні ІД	OMIM: 601746 MGI: 108030 HomoloGene: 4658 GeneCards: HYOU1
Онтологія гена Молекулярна функція • nucleotide binding • chaperone binding • ATP binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding Клітинна компонента • endocytic vesicle lumen • endoplasmic reticulum lumen • мембрана • focal adhesion • smooth endoplasmic reticulum • endoplasmic reticulum chaperone complex • extracellular region • ендоплазматичний ретикулум • екзосома Біологічний процес • negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway • negative regulation of apoptotic process • рецептор-опосередкований ендоцитоз • response to endoplasmic reticulum stress • endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport • IRE1-mediated unfolded protein response • response to ischemia • cellular response to hypoxia • negative regulation of hypoxia-induced intrinsic apoptotic signaling pathway Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	10525	12282
Ensembl	ENSG00000280682 ENSG00000149428	ENSMUSG00000032115
UniProt	Q9Y4L1 Q9BST8	Q9JKR6
RefSeq (мРНК)	NM_001130991 NM_006389	NM_021395
RefSeq (білок)	NP_001124463 NP_006380	NP_067370
Локус (UCSC)	Хр. 11: 119.04 – 119.06 Mb	Хр. 9: 44.29 – 44.3 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

HYOU1 (англ. Hypoxia up-regulated 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 999 амінокислот, а молекулярна маса — 111 335.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MADKVRRQRP		RRRVCWALVA		VLLADLLALS		DTLAVMSVDL		GSESMKVAIV
KPGVPMEIVL		NKESRRKTPV		IVTLKENERF		FGDSAASMAI		KNPKATLRYF
QHLLGKQADN		PHVALYQARF		PEHELTFDPQ		RQTVHFQISS		QLQFSPEEVL
GMVLNYSRSL		AEDFAEQPIK		DAVITVPVFF		NQAERRAVLQ		AARMAGLKVL
QLINDNTATA		LSYGVFRRKD		INTTAQNIMF		YDMGSGSTVC		TIVTYQMVKT
KEAGMQPQLQ		IRGVGFDRTL		GGLEMELRLR		ERLAGLFNEQ		RKGQRAKDVR
ENPRAMAKLL		REANRLKTVL		SANADHMAQI		EGLMDDVDFK		AKVTRVEFEE
LCADLFERVP		GPVQQALQSA		EMSLDEIEQV		ILVGGATRVP		RVQEVLLKAV
GKEELGKNIN		ADEAAAMGAV		YQAAALSKAF		KVKPFVVRDA		VVYPILVEFT
REVEEEPGIH		SLKHNKRVLF		SRMGPYPQRK		VITFNRYSHD		FNFHINYGDL
GFLGPEDLRV		FGSQNLTTVK		LKGVGDSFKK		YPDYESKGIK		AHFNLDESGV
LSLDRVESVF		ETLVEDSAEE		ESTLTKLGNT		ISSLFGGGTT		PDAKENGTDT
VQEEEESPAE		GSKDEPGEQV		ELKEEAEAPV		EDGSQPPPPE		PKGDATPEGE
KATEKENGDK		SEAQKPSEKA		EAGPEGVAPA		PEGEKKQKPA		RKRRMVEEIG
VELVVLDLPD		LPEDKLAQSV		QKLQDLTLRD		LEKQEREKAA		NSLEAFIFET
QDKLYQPEYQ		EVSTEEQREE		ISGKLSAAST		WLEDEGVGAT		TVMLKEKLAE
LRKLCQGLFF		RVEERKKWPE		RLSALDNLLN		HSSMFLKGAR		LIPEMDQIFT
EVEMTTLEKV		INETWAWKNA		TLAEQAKLPA		TEKPVLLSKD		IEAKMMALDR
EVQYLLNKAK		FTKPRPRPKD		KNGTRAEPPL		NASASDQGEK		VIPPAGQTED
AEPISEPEKV		ETGSEPGDTE		PLELGGPGAE		PEQKEQSTGQ		KRPLKNDEL

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до шаперонів. Задіяний у такому біологічному процесі як відповідь на стрес. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у ендоплазматичному ретикулумі.

Література

• Kaneda S., Yura T., Yanagi H. (2000). Production of three distinct mRNAs of 150 kDa oxygen-regulated protein (ORP150) by alternative promoters: preferential induction of one species under stress conditions. J. Biochem. 128: 529—538. PMID 10965054 DOI:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022783
• Takeuchi S. (2006). Molecular cloning, sequence, function and structural basis of human heart 150 kDa oxygen-regulated protein, an ER chaperone. Protein J. 25: 517—528. PMID 17131193 DOI:10.1007/s10930-006-9038-z
• Meunier L., Usherwood Y.-K., Chung K.T., Hendershot L.M. (2002). A subset of chaperones and folding enzymes form multiprotein complexes in endoplasmic reticulum to bind nascent proteins. Mol. Biol. Cell. 13: 4456—4469. PMID 12475965 DOI:10.1091/mbc.E02-05-0311
• Zhang H., Li X.-J., Martin D.B., Aebersold R. (2003). Identification and quantification of N-linked glycoproteins using hydrazide chemistry, stable isotope labeling and mass spectrometry. Nat. Biotechnol. 21: 660—666. PMID 12754519 DOI:10.1038/nbt827
• Lewandrowski U., Moebius J., Walter U., Sickmann A. (2006). Elucidation of N-glycosylation sites on human platelet proteins: a glycoproteomic approach. Mol. Cell. Proteomics. 5: 226—233. PMID 16263699 DOI:10.1074/mcp.M500324-MCP200

Див. також

• Хромосома 11