ITSN2

ITSN2
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1J3T, 1UDL, 1UE9, 1UFF, 1UHF, 3GF9, 3JZY, 4IIO
Ідентифікатори
Символи	ITSN2, PRO2015, SH3D1B, SH3P18, SWA, SWAP, intersectin 2
Зовнішні ІД	OMIM: 604464 MGI: 1338049 HomoloGene: 22627 GeneCards: ITSN2
Онтологія гена
Молекулярна функція	• calcium ion binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • зв'язування з іоном металу;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • центросома; • екзосома;
Біологічний процес	• positive regulation of dendrite extension; • диференціація клітин; • regulation of Rho protein signal transduction; • ендоцитоз; • positive regulation of signal transduction; • regulation of molecular function; • GO:0022415 viral process;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	50618
	20403
	ENSG00000198399
	ENSMUSG00000020640
	Q9NZM3
	Q9Z0R6
	NM_147152; NM_006277; NM_019595
	NM_001198968; NM_001198969; NM_011365
NP_006268; NP_062541; NP_671494; NP_001335110; NP_001335111;
	NP_001335112; NP_001335113; NP_001335114; NP_001335115
	н/д
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

ITSN2 (англ. Intersectin 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 697 амінокислот, а молекулярна маса — 193 461^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MMAQFPTAMN	GGPNMWAITS	EERTKHDRQF	DNLKPSGGYI	TGDQARNFFL
QSGLPAPVLA	EIWALSDLNK	DGKMDQQEFS	IAMKLIKLKL	QGQQLPVVLP
PIMKQPPMFS	PLISARFGMG	SMPNLSIPQP	LPPAAPITSL	SSATSGTNLP
PLMMPTPLVP	SVSTSSLPNG	TASLIQPLPI	PYSSSTLPHG	SSYSLMMGGF
GGASIQKAQS	LIDLGSSSST	SSTASLSGNS	PKTGTSEWAV	PQPTRLKYRQ
KFNTLDKSMS	GYLSGFQARN	ALLQSNLSQT	QLATIWTLAD	VDGDGQLKAE
EFILAMHLTD	MAKAGQPLPL	TLPPELVPPS	FRGGKQIDSI	NGTLPSYQKM
QEEEPQKKLP	VTFEDKRKAN	YERGNMELEK	RRQALMEQQQ	REAERKAQKE
KEEWERKQRE	LQEQEWKKQL	ELEKRLEKQR	ELERQREEER	RKDIERREAA
KQELERQRRL	EWERIRRQEL	LNQKNREQEE	IVRLNSKKKN	LHLELEALNG
KHQQISGRLQ	DVRLKKQTQK	TELEVLDKQC	DLEIMEIKQL	QQELQEYQNK
LIYLVPEKQL	LNERIKNMQF	SNTPDSGVSL	LHKKSLEKEE	LCQRLKEQLD
ALEKETASKL	SEMDSFNNQL	KCGNMDDSVL	QCLLSLLSCL	NNLFLLLKEL
RETYNTQQLA	LEQLYKIKRD	KLKEIERKRL	ELMQKKKLED	EAARKAKQGK
ENLWKENLRK	EEEEKQKRLQ	EEKTQEKIQE	EERKAEEKQR	KDKDTLKAEE
KKRETASVLV	NYRALYPFEA	RNHDEMSFNS	GDIIQVDEKT	VGEPGWLYGS
FQGNFGWFPC	NYVEKMPSSE	NEKAVSPKKA	LLPPTVSLSA	TSTSSEPLSS
NQPASVTDYQ	NVSFSNLTVN	TSWQKKSAFT	RTVSPGSVSP	IHGQGQVVEN
LKAQALCSWT	AKKDNHLNFS	KHDIITVLEQ	QENWWFGEVH	GGRGWFPKSY
VKIIPGSEVK	REEPEALYAA	VNKKPTSAAY	SVGEEYIALY	PYSSVEPGDL
TFTEGEEILV	TQKDGEWWTG	SIGDRSGIFP	SNYVKPKDQE	SFGSASKSGA
SNKKPEIAQV	TSAYVASGSE	QLSLAPGQLI	LILKKNTSGW	WQGELQARGK
KRQKGWFPAS	HVKLLGPSSE	RATPAFHPVC	QVIAMYDYAA	NNEDELSFSK
GQLINVMNKD	DPDWWQGEIN	GVTGLFPSNY	VKMTTDSDPS	QQWCADLQTL
DTMQPIERKR	QGYIHELIQT	EERYMADLQL	VVEVFQKRMA	ESGFLTEGEM
ALIFVNWKEL	IMSNTKLLKA	LRVRKKTGGE	KMPVQMIGDI	LAAELSHMQA
YIRFCSCQLN	GAALLQQKTD	EDTDFKEFLK	KLASDPRCKG	MPLSSFLLKP
MQRITRYPLL	IRSILENTPE	SHADHSSLKL	ALERAEELCS	QVNEGVREKE
NSDRLEWIQA	HVQCEGLAEQ	LIFNSLTNCL	GPRKLLHSGK	LYKTKSNKEL
HGFLFNDFLL	LTYMVKQFAV	SSGSEKLFSS	KSNAQFKMYK	TPIFLNEVLV
KLPTDPSSDE	PVFHISHIDR	VYTLRTDNIN	ERTAWVQKIK	AASEQYIDTE
KKKREKAYQA	RSQKTSGIGR	LMVHVIEATE	LKACKPNGKS	NPYCEISMGS
QSYTTRTIQD	TLNPKWNFNC	QFFIKDLYQD	VLCLTLFDRD	QFSPDDFLGR
TEIPVAKIRT	EQESKGPMTR	RLLLHEVPTG	EVWVRFDLQL	FEQKTLL

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як ендоцитоз, диференціація, поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію. Локалізований у цитоплазмі.

Література

Pucharcos C., Estivill X., de la Luna S. (2000). Intersectin 2, a new multimodular protein involved in clathrin-mediated endocytosis. FEBS Lett. 478: 43—51. PMID 10922467 DOI:10.1016/S0014-5793(00)01793-2
Sparks A.B., Hoffman N.G., McConnell S.J., Fowlkes D.M., Kay B.K. (1996). Cloning of ligand targets: systematic isolation of SH3 domain-containing proteins. Nat. Biotechnol. 14: 741—744. PMID 9630982 DOI:10.1038/nbt0696-741
Pucharcos C., Casas C., Nadal M., Estivill X., de la Luna S. (2001). The human intersectin genes and their spliced variants are differentially expressed. Biochim. Biophys. Acta. 1521: 1—11. PMID 11690630 DOI:10.1016/S0167-4781(01)00276-7
Voss M., Lettau M., Janssen O. (2009). Identification of SH3 domain interaction partners of human FasL (CD178) by phage display screening. BMC Immunol. 10: 53—53. PMID 19807924 DOI:10.1186/1471-2172-10-53
Kleino I., Ortiz R.M., Yritys M., Huovila A.P., Saksela K. (2009). Alternative splicing of ADAM15 regulates its interactions with cellular SH3 proteins. J. Cell. Biochem. 108: 877—885. PMID 19718658 DOI:10.1002/jcb.22317
Teckchandani A., Mulkearns E.E., Randolph T.W., Toida N., Cooper J.A. (2012). The clathrin adaptor Dab2 recruits EH domain scaffold proteins to regulate integrin beta1 endocytosis. Mol. Biol. Cell. 23: 2905—2916. PMID 22648170 DOI:10.1091/mbc.E11-12-1007