LIMA1

LIMA1
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 2D8Y
Ідентифікатори
Символи	LIMA1, EPLIN, SREBP3, LIM domain and actin binding 1, LDLCQ8
Зовнішні ІД	OMIM: 608364 MGI: 1920992 HomoloGene: 9484 GeneCards: LIMA1
Онтологія гена Молекулярна функція • actin filament binding • actin binding • actin monomer binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • зв'язування з іоном металу • cadherin binding Клітинна компонента • міжклітинні контакти • Борозна розщеплення • цитоскелет • brush border • stress fiber • focal adhesion • actin cytoskeleton • цитоплазма Біологічний процес • negative regulation of actin filament depolymerization • ruffle organization • actin filament bundle assembly Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	51474	65970
Ensembl	ENSG00000050405	ENSMUSG00000023022
UniProt	Q9UHB6	Q9ERG0
RefSeq (мРНК)	NM_001113546 NM_001113547 NM_001243775 NM_016357	NM_001113545 NM_023063
RefSeq (білок)	NP_001107018 NP_001107019 NP_001230704 NP_057441	NP_001107017 NP_075550
Локус (UCSC)	Хр. 12: 50.18 – 50.28 Mb	Хр. 15: 99.68 – 99.77 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

LIMA1 (англ. LIM domain and actin binding 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 759 амінокислот, а молекулярна маса — 85 226.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MESSPFNRRQ		WTSLSLRVTA		KELSLVNKNK		SSAIVEIFSK		YQKAAEETNM
EKKRSNTENL		SQHFRKGTLT		VLKKKWENPG		LGAESHTDSL		RNSSTEIRHR
ADHPPAEVTS		HAASGAKADQ		EEQIHPRSRL		RSPPEALVQG		RYPHIKDGED
LKDHSTESKK		MENCLGESRH		EVEKSEISEN		TDASGKIEKY		NVPLNRLKMM
FEKGEPTQTK		ILRAQSRSAS		GRKISENSYS		LDDLEIGPGQ		LSSSTFDSEK
NESRRNLELP		RLSETSIKDR		MAKYQAAVSK		QSSSTNYTNE		LKASGGEIKI
HKMEQKENVP		PGPEVCITHQ		EGEKISANEN		SLAVRSTPAE		DDSRDSQVKS
EVQQPVHPKP		LSPDSRASSL		SESSPPKAMK		KFQAPARETC		VECQKTVYPM
ERLLANQQVF		HISCFRCSYC		NNKLSLGTYA		SLHGRIYCKP		HFNQLFKSKG
NYDEGFGHRP		HKDLWASKNE		NEEILERPAQ		LANARETPHS		PGVEDAPIAK
VGVLAASMEA		KASSQQEKED		KPAETKKLRI		AWPPPTELGS		SGSALEEGIK
MSKPKWPPED		EISKPEVPED		VDLDLKKLRR		SSSLKERSRP		FTVAASFQST
SVKSPKTVSP		PIRKGWSMSE		QSEESVGGRV		AERKQVENAK		ASKKNGNVGK
TTWQNKESKG		ETGKRSKEGH		SLEMENENLV		ENGADSDEDD		NSFLKQQSPQ
EPKSLNWSSF		VDNTFAEEFT		TQNQKSQDVE		LWEGEVVKEL		SVEEQIKRNR
YYDEDEDEE

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину, іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, клітинних контактах.

Література

• Maul R.S., Chang D.D. (1999). EPLIN, epithelial protein lost in neoplasm. Oncogene. 18: 7838—7841. PMID 10618726 DOI:10.1038/sj.onc.1203206
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Simpson J.C., Wellenreuther R., Poustka A., Pepperkok R., Wiemann S. (2000). Systematic subcellular localization of novel proteins identified by large-scale cDNA sequencing. EMBO Rep. 1: 287—292. PMID 11256614 DOI:10.1093/embo-reports/kvd058
• Chen S., Maul R.S., Kim H.R., Chang D.D. (2000). Characterization of the human EPLIN (Epithelial protein lost in neoplasm) gene reveals distinct promoters for the two EPLIN isoforms. Gene. 248: 69—76. PMID 10806352 DOI:10.1016/S0378-1119(00)00144-X

Див. також

• Хромосома 12