LRPAP1

LRPAP1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1LRE, 1NRE, 1OP1, 1OV2, 2FCW, 2FTU, 2FYL, 2P01, 2P03
Ідентифікатори
Символи	LRPAP1, A2MRAP, A2RAP, HBP44, MRAP, MYP23, RAP, alpha-2-MRAP, LDL-receptor-related protein associated protein, LDL receptor related protein associated protein 1
Зовнішні ІД	OMIM: 104225 MGI: 96829 HomoloGene: 37612 GeneCards: LRPAP1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• lipase binding; • very-low-density lipoprotein particle receptor binding; • low-density lipoprotein particle receptor binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • signaling receptor binding; • heparin binding; • receptor antagonist activity; • amyloid-beta binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • везикула; • cell surface; • ендоплазматичний ретикулум; • rough endoplasmic reticulum; • extracellular region; • ендосома; • endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment; • комплекс Ґольджі; • Golgi lumen; • cis-Golgi network; • клітинна мембрана; • endosome lumen; • rough endoplasmic reticulum lumen;
Біологічний процес	• negative regulation of protein binding; • negative regulation of very-low-density lipoprotein particle clearance; • negative regulation of amyloid-beta clearance; • regulation of receptor-mediated endocytosis; • extracellular negative regulation of signal transduction; • negative regulation of receptor internalization; • negative regulation of cell death; • amyloid-beta clearance by transcytosis; • positive regulation of amyloid-beta clearance; • negative regulation of signaling receptor activity;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	4043
	16976
	ENSG00000163956
	ENSMUSG00000029103
	P30533
	P55302
	NM_002337
	NM_013587
	NP_002328
	NP_038615
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

LRPAP1 (англ. LDL receptor related protein associated protein 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 4-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 357 амінокислот, а молекулярна маса — 41 466^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAPRRVRSFL	RGLPALLLLL	LFLGPWPAAS	HGGKYSREKN	QPKPSPKRES
GEEFRMEKLN	QLWEKAQRLH	LPPVRLAELH	ADLKIQERDE	LAWKKLKLDG
LDEDGEKEAR	LIRNLNVILA	KYGLDGKKDA	RQVTSNSLSG	TQEDGLDDPR
LEKLWHKAKT	SGKFSGEELD	KLWREFLHHK	EKVHEYNVLL	ETLSRTEEIH
ENVISPSDLS	DIKGSVLHSR	HTELKEKLRS	INQGLDRLRR	VSHQGYSTEA
EFEEPRVIDL	WDLAQSANLT	DKELEAFREE	LKHFEAKIEK	HNHYQKQLEI
AHEKLRHAES	VGDGERVSRS	REKHALLEGR	TKELGYTVKK	HLQDLSGRIS
RARHNEL

A: Аланін

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі як поліморфізм. Білок має сайт для зв'язування з молекулою гепарину. Локалізований у ендоплазматичному ретикулумі, апараті гольджі, ендосомах.

Література

Van Leuven F., Thiry E., Stas L., Nelissen B. (1998). Analysis of the human LRPAP1 gene coding for the lipoprotein receptor-associated protein: identification of 22 polymorphisms and one mutation. Genomics. 52: 145—151. PMID 9782079 DOI:10.1006/geno.1998.5413
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Liu C.-X., Li Y., Obermoeller-McCormick L.M., Schwartz A.L., Bu G. (2001). The putative tumor suppressor LRP1B, a novel member of the low density lipoprotein (LDL) receptor family, exhibits both overlapping and distinct properties with the LDL receptor-related protein. J. Biol. Chem. 276: 28889—28896. PMID 11384978 DOI:10.1074/jbc.M102727200
Nielsen P.R., Ellgaard L., Etzerodt M., Thoegersen H.C., Poulsen F.M. (1997). The solution structure of the N-terminal domain of alpha2-macroglobulin receptor-associated protein. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94: 7521—7525. PMID 9207124 DOI:10.1073/pnas.94.14.7521
Wu Y., Migliorini M., Yu P., Strickland D.K., Wang Y.-X. (2003). 1H, 13C and 15N resonance assignments of domain 1 of receptor associated protein. J. Biomol. NMR. 26: 187—188. PMID 12766414 DOI:10.1023/A:1023534107920
Fisher C., Beglova N., Blacklow S.C. (2006). Structure of an LDLR-RAP complex reveals a general mode for ligand recognition by lipoprotein receptors. Mol. Cell. 22: 277—283. PMID 16630895 DOI:10.1016/j.molcel.2006.02.021