LTN1

LTN1
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 3J92
Ідентифікатори
Символи	LTN1, C21orf10, C21orf98, RNF160, ZNF294, listerin E3 ubiquitin protein ligase 1
Зовнішні ІД	OMIM: 613083 MGI: 1926163 HomoloGene: 32272 GeneCards: LTN1
Онтологія гена Молекулярна функція • zinc ion binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • зв'язування з іоном металу • GO:1904264, GO:1904822, GO:0090622, GO:0090302 ubiquitin protein ligase activity • GO:0050372 ubiquitin-protein transferase activity • transferase activity • ribosomal large subunit binding Клітинна компонента • гіалоплазма • RQC complex Біологічний процес • Убіквітин-залежний протеоліз • protein autoubiquitination • proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process • rescue of stalled ribosome • ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	26046	78913
Ensembl	ENSG00000198862	ENSMUSG00000052299
UniProt	O94822	Q6A009
RefSeq (мРНК)	NM_015565 NM_001320766	NM_001081068
RefSeq (білок)	NP_001307695 NP_056380	NP_001074537
Локус (UCSC)	Хр. 21: 28.93 – 28.99 Mb	Хр. 16: 87.17 – 87.23 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

LTN1 (англ. Listerin E3 ubiquitin protein ligase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на довгому плечі 21-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 766 амінокислот, а молекулярна маса — 200 552.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MGGKNKQRTK		GNLRPSNSGR		AAELLAKEQG		TVPGFIGFGT		SQSDLGYVPA
IQGAEEIDSL		VDSDFRMVLR		KLSKKDVTTK		LKAMQEFGTM		CTERDTETVK
GVLPYWPRIF		CKISLDHDRR		VREATQQAFE		KLILKVKKQL		APYLKSLMGY
WLMAQCDTYT		PAAFAAKDAF		EAAFPPSKQP		EAIAFCKDEI		TSVLQDHLIK
ETPDTLSDPQ		TVPEEEREAK		FYRVVTCSLL		ALKRLLCLLP		DNELDSLEEK
FKSLLSQNKF		WKYGKHSVPQ		IRSAYFELVS		ALCQRIPQLM		KEEASKVSPS
VLLSIDDSDP		IVCPALWEAV		LYTLTTIEDC		WLHVNAKKSV		FPKLSTVIRE
GGRGLATVIY		PYLLPFISKL		PQSITNPKLD		FFKNFLTSLV		AGLSTERTKT
SSLESSAVIS		AFFECLRFIM		QQNLGEEEIE		QMLVNDQLIP		FIDAVLKDPG
LQHGQLFNHL		AETLSSWEAK		ADTEKDEKTA		HNLENVLIHF		WERLSEICVA
KISEPEADVE		SVLGVSNLLQ		VLQKPKSSLK		SSKKKNGKVR		FADEILESNK
ENEKCVSSEG		EKIEGWELTT		EPSLTHNSSG		LLSPLRKKPL		EDLVCKLADI
SINYVNERKS		EQHLRFLSTL		LDSFSSSRVF		KMLLGDEKQS		IVQAKPLEIA
KLVQKNPAVQ		FLYQKLIGWL		NEDQRKDFGF		LVDILYSALR		CCDNDMERKK
VLDDLTKVDL		KWNSLLKIIE		KACPSSDKHA		LVTPWLKGDI		LGEKLVNLAD
CLCNEDLESR		VSSESHFSER		WTLLSLVLSQ		HVKNDYLIGD		VYVERIIVRL
HETLFKTKKL		SEAESSDSSV		SFICDVAYNY		FSSAKGCLLM		PSSEDLLLTL
FQLCAQSKEK		THLPDFLICK		LKNTWLSGVN		LLVHQTDSSY		KESTFLHLSA
LWLKNQVQAS		SLDINSLQVL		LSAVDDLLNT		LLESEDSYLM		GVYIGSVMPN
DSEWEKMRQS		LPMQWLHRPL		LEGRLSLNYE		CFKTDFKEQD		IKTLPSHLCT
SALLSKMVLI		ALRKETVLEN		NELEKIIAEL		LYSLQWCEEL		DNPPIFLIGF
CEILQKMNIT		YDNLRVLGNT		SGLLQLLFNR		SREHGTLWSL		IIAKLILSRS
ISSDEVKPHY		KRKESFFPLT		EGNLHTIQSL		CPFLSKEEKK		EFSAQCIPAL
LGWTKKDLCS		TNGGFGHLAI		FNSCLQTKSI		DDGELLHGIL		KIIISWKKEH
EDIFLFSCNL		SEASPEVLGV		NIEIIRFLSL		FLKYCSSPLA		ESEWDFIMCS
MLAWLETTSE		NQALYSIPLV		QLFACVSCDL		ACDLSAFFDS		TTLDTIGNLP
VNLISEWKEF		FSQGIHSLLL		PILVTVTGEN		KDVSETSFQN		AMLKPMCETL
TYISKEQLLS		HKLPARLVAD		QKTNLPEYLQ		TLLNTLAPLL		LFRARPVQIA
VYHMLYKLMP		ELPQYDQDNL		KSYGDEEEEP		ALSPPAALMS		LLSIQEDLLE
NVLGCIPVGQ		IVTIKPLSED		FCYVLGYLLT		WKLILTFFKA		ASSQLRALYS
MYLRKTKSLN		KLLYHLFRLM		PENPTYAETA		VEVPNKDPKT		FFTEELQLSI
RETTMLPYHI		PHLACSVYHM		TLKDLPAMVR		LWWNSSEKRV		FNIVDRFTSK
YVSSVLSFQE		ISSVQTSTQL		FNGMTVKARA		TTREVMATYT		IEDIVIELII
QLPSNYPLGS		IIVESGKRVG		VAVQQWRNWM		LQLSTYLTHQ		NGSIMEGLAL
WKNNVDKRFE		GVEDCMICFS		VIHGFNYSLP		KKACRTCKKK		FHSACLYKWF
TSSNKSTCPL		CRETFF

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до трансфераз. Задіяний у таких біологічних процесах, як убіквітинування білків, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Shao S., von der Malsburg K., Hegde R.S. (2013). Listerin-dependent nascent protein ubiquitination relies on ribosome subunit dissociation. Mol. Cell. 50: 637—648. PMID 23685075 DOI:10.1016/j.molcel.2013.04.015
• Shao S., Hegde R.S. (2014). Reconstitution of a minimal ribosome-associated ubiquitination pathway with purified factors. Mol. Cell. 55: 880—890. PMID 25132172 DOI:10.1016/j.molcel.2014.07.006
• Shao S., Brown A., Santhanam B., Hegde R.S. (2015). Structure and assembly pathway of the ribosome quality control complex. Mol. Cell. 57: 433—444. PMID 25578875 DOI:10.1016/j.molcel.2014.12.015

Див. також

• Хромосома 21