Моноаміноксидаза B

MAOB
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1GOS, 1OJ9, 1OJA, 1OJC, 1OJD, 1S2Q, 1S2Y, 1S3B, 1S3E, 2BK3, 2BK4, 2BK5, 2BYB, 2C64, 2C65, 2C66, 2C67, 2C70, 2C72, 2C73, 2C75, 2C76, 2V5Z, 2V60, 2V61, 2VRL, 2VRM, 2VZ2, 2XCG, 2XFN, 2XFO, 2XFP, 2XFQ, 2XFU, 3PO7, 3ZYX, 4A79, 4A7A, 4CRT
Ідентифікатори
Символи	MAOB, Monoamine oxidase B
Зовнішні ІД	OMIM: 309860 MGI: 96916 HomoloGene: 20251 GeneCards: MAOB
Реагує на сполуку
	lazabemide, moclobemide, разагілін, safinamide, транілципропромін, phenelzine, mebanazine, phenelzine, priralfinamide, safinamide, nialamide, phenelzine sulfate, (−)-selegiline hydrochloride
Онтологія гена
Молекулярна функція	• protein homodimerization activity; • flavin adenine dinucleotide binding; • electron transfer activity; • oxidoreductase activity; • primary amine oxidase activity;
Клітинна компонента	• integral component of membrane; • мембрана; • мітохондріальна зовнішня мембрана; • мітохондрія; • мітохондріальна внутрішня мембрана; • мітохондріальна оболонка; • екзосома;
Біологічний процес	• response to selenium ion; • substantia nigra development; • response to corticosterone; • response to steroid hormone; • negative regulation of serotonin secretion; • response to lipopolysaccharide; • response to aluminum ion; • dopamine catabolic process; • hydrogen peroxide biosynthetic process; • response to ethanol; • response to toxic substance; • positive regulation of dopamine metabolic process; • neurotransmitter catabolic process; • Електронтранспортний ланцюг;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	4129
	109731
	ENSG00000069535
	ENSMUSG00000040147
	P27338
	Q8BW75
	NM_000898
	NM_172778
	NP_000889
	NP_766366
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

MAOB (англ. Monoamine oxidase B) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на X-хромосомі.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 520 амінокислот, а молекулярна маса — 58 763^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSNKCDVVVV	GGGISGMAAA	KLLHDSGLNV	VVLEARDRVG	GRTYTLRNQK
VKYVDLGGSY	VGPTQNRILR	LAKELGLETY	KVNEVERLIH	HVKGKSYPFR
GPFPPVWNPI	TYLDHNNFWR	TMDDMGREIP	SDAPWKAPLA	EEWDNMTMKE
LLDKLCWTES	AKQLATLFVN	LCVTAETHEV	SALWFLWYVK	QCGGTTRIIS
TTNGGQERKF	VGGSGQVSER	IMDLLGDRVK	LERPVIYIDQ	TRENVLVETL
NHEMYEAKYV	ISAIPPTLGM	KIHFNPPLPM	MRNQMITRVP	LGSVIKCIVY
YKEPFWRKKD	YCGTMIIDGE	EAPVAYTLDD	TKPEGNYAAI	MGFILAHKAR
KLARLTKEER	LKKLCELYAK	VLGSLEALEP	VHYEEKNWCE	EQYSGGCYTT
YFPPGILTQY	GRVLRQPVDR	IYFAGTETAT	HWSGYMEGAV	EAGERAAREI
LHAMGKIPED	EIWQSEPESV	DVPAQPITTT	FLERHLPSVP	GLLRLIGLTT
IFSATALGFL	AHKRGLLVRV

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з ФАД, флавопротеїном. Локалізований у мембрані, мітохондрії, зовнішній мембрані мітохондрій.

Література[ред. | ред. код]

Grimsby J., Chen K., Wang L.J., Lan N.C., Shih J.C. (1991). Human monoamine oxidase A and B genes exhibit identical exon-intron organization. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88: 3637—3641. PMID 2023912 DOI:10.1073/pnas.88.9.3637
Chen K., Wu H.F., Shih J.C. (1993). The deduced amino acid sequences of human platelet and frontal cortex monoamine oxidase B are identical. J. Neurochem. 61: 187—190. PMID 8515265 DOI:10.1111/j.1471-4159.1993.tb03554.x
Newton-Vinson P., Hubalek F., Edmondson D.E. (2000). High-level expression of human liver monoamine oxidase B in Pichia pastoris. Protein Expr. Purif. 20: 334—345. PMID 11049757 DOI:10.1006/prep.2000.1309
Binda C., Newton-Vinson P., Hubalek F., Edmondson D.E., Mattevi A. (2002). Structure of human monoamine oxidase B, a drug target for the treatment of neurological disorders. Nat. Struct. Biol. 9: 22—26. PMID 11753429 DOI:10.1038/nsb732
Zhu Q.S., Grimsby J.S., Chen K., Shih J.C. (1992). Promoter organization and activity of human monoamine oxidase (MAO) A and B genes. J. Neurosci. 12: 4437—4446. PMID 1432104
Wu H.F., Chen K., Shih J.C. (1993). Site-directed mutagenesis of monoamine oxidase A and B: role of cysteines. Mol. Pharmacol. 43: 888—893. PMID 8316221

Примітки[ред. | ред. код]

↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з Monoamine oxidase B переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6834 (англ.) . Процитовано 12 вересня 2017.
↑ UniProt, P27338 (англ.) . Архів оригіналу за 30 серпня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.

Див. також[ред. | ред. код]

Хромосома X

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Сполуки, які фізично взаємодіють з Monoamine oxidase B переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6834 (англ.) . Процитовано 12 вересня 2017.

[UniProt-5] UniProt, P27338 (англ.) . Архів оригіналу за 30 серпня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

Моноаміноксидаза B

Література[ред. | ред. код]

Примітки[ред. | ред. код]

Див. також[ред. | ред. код]

Навігаційне меню

Пошук