NOXO1

NOXO1
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 2L73
Ідентифікатори
Символи	NOXO1, P41NOX, P41NOXA, P41NOXB, P41NOXC, SH3PXD5, SNX28, NADPH oxidase organizer 1
Зовнішні ІД	OMIM: 611256 MGI: 1919143 HomoloGene: 12418 GeneCards: NOXO1
Онтологія гена Молекулярна функція • enzyme binding • superoxide-generating NADPH oxidase activator activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • phospholipid binding • identical protein binding • lipid binding • phosphatidylinositol binding Клітинна компонента • клітинна мембрана • НАДФН-оксидаза • мембрана • внутрішньоклітинний Біологічний процес • regulation of respiratory burst • extracellular matrix disassembly • GO:0048554 positive regulation of catalytic activity • regulation of hydrogen peroxide metabolic process • superoxide metabolic process Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	124056	71893
Ensembl	ENSG00000196408	ENSMUSG00000019320
UniProt	Q8NFA2	Q8VCM2
RefSeq (мРНК)	NM_001267721 NM_144603 NM_172167 NM_172168	NM_027988 NM_001357836
RefSeq (білок)	NP_001254650 NP_653204 NP_751907 NP_751908	NP_082264 NP_001344765
Локус (UCSC)	Хр. 16: 1.98 – 1.98 Mb	Хр. 17: 24.92 – 24.92 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

NOXO1 (англ. NADPH oxidase organizer 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 376 амінокислот, а молекулярна маса — 41 253.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MAGPRYPVSV		QGAALVQIKR		LQTFAFSVRW		SDGSDTFVRR		SWDEFRQLKK
TLKETFPVEA		GLLRRSDRVL		PKLLGQASLD		APLLGRVGRT		SRGLARLQLL
ETYSRRLLAT		AERVARSPTI		TGFFAPQPLD		LEPALPPGSR		VILPTPEEQP
LSRAAGRLSI		HSLEAQSLRC		LQPFCTQDTR		DRPFQAQAQE		SLDVLLRHPS
GWWLVENEDR		QTAWFPAPYL		EEAAPGQGRE		GGPSLGSSGP		QFCASRAYES
SRADELSVPA		GARVRVLETS		DRGWWLCRYG		DRAGLLPAVL		LRPEGLGALL
SGTGFRGGDD		PAGEARGFPE		PSQATAPPPT		VPTRPSPGAI		QSRCCTVTRR
ALERRPRRQG		RPRGCVDSVP		HPTTEQ

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з ліпідами. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані.

Література

• Banfi B., Clark R.A., Steger K., Krause K.-H. (2003). Two novel proteins activate superoxide generation by the NADPH oxidase NOX1. J. Biol. Chem. 278: 3510—3513. PMID 12473664 DOI:10.1074/jbc.C200613200
• Geiszt M., Lekstrom K., Witta J., Leto T.L. (2003). Proteins homologous to p47phox and p67phox support superoxide production by NAD(P)H oxidase 1 in colon epithelial cells. J. Biol. Chem. 278: 20006—20012. PMID 12657628 DOI:10.1074/jbc.M301289200
• Cheng G., Lambeth J.D. (2004). NOXO1, regulation of lipid binding, localization, and activation of Nox1 by the Phox homology (PX) domain. J. Biol. Chem. 279: 4737—4742. PMID 14617635 DOI:10.1074/jbc.M305968200
• Cheng G., Lambeth J.D. (2005). Alternative mRNA splice forms of NOXO1: differential tissue expression and regulation of Nox1 and Nox3. Gene. 356: 118—126. PMID 15949904 DOI:10.1016/j.gene.2005.03.008
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Ueno N., Takeya R., Miyano K., Kikuchi H., Sumimoto H. (2005). The NADPH oxidase Nox3 constitutively produces superoxide in a p22phox-dependent manner: its regulation by oxidase organizers and activators. J. Biol. Chem. 280: 23328—23339. PMID 15824103 DOI:10.1074/jbc.M414548200

Див. також

• Хромосома 16