OAT

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
OAT
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи OAT, GACR, HOGA, OATASE, OKT, ornithine aminotransferase
Зовнішні ІД OMIM: 613349 MGI: 97394 HomoloGene: 231 GeneCards: OAT
Пов'язані генетичні захворювання
gyrate atrophy of the choroid[1]
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_016978
RefSeq (білок)
NP_058674
Локус (UCSC) Хр. 10: 124.4 – 124.42 Mb Хр. 7: 132.16 – 132.18 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

OAT (англ. Ornithine aminotransferase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на 10-й хромосомі.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 439 амінокислот, а молекулярна маса — 48 535[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MFSKLAHLQRFAVLSRGVHSSVASATSVATKKTVQGPPTSDDIFEREYKY
GAHNYHPLPVALERGKGIYLWDVEGRKYFDFLSSYSAVNQGHCHPKIVNA
LKSQVDKLTLTSRAFYNNVLGEYEEYITKLFNYHKVLPMNTGVEAGETAC
KLARKWGYTVKGIQKYKAKIVFAAGNFWGRTLSAISSSTDPTSYDGFGPF
MPGFDIIPYNDLPALERALQDPNVAAFMVEPIQGEAGVVVPDPGYLMGVR
ELCTRHQVLFIADEIQTGLARTGRWLAVDYENVRPDIVLLGKALSGGLYP
VSAVLCDDDIMLTIKPGEHGSTYGGNPLGCRVAIAALEVLEEENLAENAD
KLGIILRNELMKLPSDVVTAVRGKGLLNAIVIKETKDWDAWKVCLRLRDN
GLLAKPTHGDIIRFAPPLVIKEDELRESIEIINKTILSF

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, амінотрансфераз. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з піридоксаль-фосфатом. Локалізований у мітохондрії.

Література

[ред. | ред. код]
  • Ramesh V., Shaffer M.M., Allaire J.M., Shih V.E., Gusella J.F. (1986). Investigation of gyrate atrophy using a cDNA clone for human ornithine aminotransferase. DNA. 5: 493—501. PMID 3816496 DOI:10.1089/dna.1.1986.5.493
  • Kobayashi T., Nishii M., Takagi Y., Titani T., Matsuzawa T. (1989). Molecular cloning and nucleotide sequence analysis of mRNA for human kidney ornithine aminotransferase. An examination of ornithine aminotransferase isozymes between liver and kidney. FEBS Lett. 255: 300—304. PMID 2507357 DOI:10.1016/0014-5793(89)81110-X
  • Zintz C.B., Inana G. (1990). Analysis of the human ornithine aminotransferase gene family. Exp. Eye Res. 50: 759—770. PMID 2373169 DOI:10.1016/0014-4835(90)90126-F
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Simmaco M., John R.A., Barra D., Bossa F. (1986). The primary structure of ornithine aminotransferase. Identification of active-site sequence and site of post-translational proteolysis. FEBS Lett. 199: 39—42. PMID 3754226 DOI:10.1016/0014-5793(86)81219-4
  • Shah S.A., Shen B.W., Brunger A.T. (1997). Human ornithine aminotransferase complexed with L-canaline and gabaculine: structural basis for substrate recognition. Structure. 5: 1067—1075. PMID 9309222 DOI:10.1016/S0969-2126(97)00258-X

Примітки

[ред. | ред. код]

Див. також

[ред. | ред. код]