PCMT1

PCMT1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1I1N, 1KR5
Ідентифікатори
Символи	PCMT1, PIMT, protein-L-isoaspartate (D-aspartate) O-methyltransferase
Зовнішні ІД	OMIM: 176851 HomoloGene: 55895 GeneCards: PCMT1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0102674, GO:0102675 methyltransferase activity; • transferase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • protein-L-isoaspartate (D-aspartate) O-methyltransferase activity; • cadherin binding;
Клітинна компонента	• extracellular vesicle; • екзосома; • цитоплазма; • гіалоплазма;
Біологічний процес	• Метилювання; • protein repair; • Метилювання білків;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	5110
	30751
	ENSG00000120265
	ENSDARG00000015201
	P22061
	Q92047
NM_001252049; NM_001252050; NM_001252051; NM_001252052; NM_001252053;
	NM_005389; NM_001360452; NM_001360456
	NM_131465
NP_001238978; NP_001238979; NP_001238980; NP_001238981; NP_001238982;
	NP_005380; NP_001347381; NP_001347385
	NP_571540
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

PCMT1 (англ. Protein-L-isoaspartate (D-aspartate) O-methyltransferase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 6-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 227 амінокислот, а молекулярна маса — 24 636^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAWKSGGASH	SELIHNLRKN	GIIKTDKVFE	VMLATDRSHY	AKCNPYMDSP
QSIGFQATIS	APHMHAYALE	LLFDQLHEGA	KALDVGSGSG	ILTACFARMV
GCTGKVIGID	HIKELVDDSV	NNVRKDDPTL	LSSGRVQLVV	GDGRMGYAEE
APYDAIHVGA	AAPVVPQALI	DQLKPGGRLI	LPVGPAGGNQ	MLEQYDKLQD
GSIKMKPLMG	VIYVPLTDKE	KQWSRWK

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, метилтрансфераз. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з S-аденозил-L-метіоніном. Локалізований у цитоплазмі.

Література

Maclaren D.C., Kagan R.M., Clarke S. (1992). Alternative splicing of the human isoaspartyl protein carboxyl methyltransferase RNA leads to the generation of a C-terminal -RDEL sequence in isozyme II. Biochem. Biophys. Res. Commun. 185: 277—283. PMID 1339271 DOI:10.1016/S0006-291X(05)80987-8
Takeda R., Mizobuchi M., Murao K., Sato M., Takahara J. (1995). Characterization of three cDNAs encoding two isozymes of an isoaspartyl protein carboxyl methyltransferase from human erythroid leukemia cells. J. Biochem. 117: 683—685. PMID 7592526 DOI:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a124763
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Devry C.G., Tsai W., Clarke S. (1996). Structure of the human gene encoding the protein repair L-isoaspartyl (D-aspartyl) O-methyltransferase. Arch. Biochem. Biophys. 335: 321—332. PMID 8914929 DOI:10.1006/abbi.1996.0513
Gilbert J.M., Fowler A., Bleibaum J., Clarke S. (1988). Purification of homologous protein carboxyl methyltransferase isozymes from human and bovine erythrocytes. Biochemistry. 27: 5227—5233. PMID 3167043 DOI:10.1021/bi00414a042
Tsai W., Clarke S. (1994). Amino acid polymorphisms of the human L-isoaspartyl/D-aspartyl methyltransferase involved in protein repair. Biochem. Biophys. Res. Commun. 203: 491—497. PMID 8074695 DOI:10.1006/bbrc.1994.2209