PPP1R12A

PPP1R12A
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2KJY, 2MXR, 5HUZ
Ідентифікатори
Символи	PPP1R12A, M130, MBS, MYPT1, protein phosphatase 1 regulatory subunit 12A, GUBS
Зовнішні ІД	OMIM: 602021 MGI: 1309528 HomoloGene: 1855 GeneCards: PPP1R12A
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0048551 enzyme inhibitor activity; • 14-3-3 protein binding; • signal transducer activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • protein kinase binding; • phosphatase regulator activity;
Клітинна компонента	• центросома; • focal adhesion; • нуклеоплазма; • Z disc; • PTW/PP1 phosphatase complex; • actin cytoskeleton; • contractile fiber; • A band; • кінетохор; • цитоплазма; • гіалоплазма; • цитоскелет;
Біологічний процес	• regulation of nucleocytoplasmic transport; • positive regulation of myosin-light-chain-phosphatase activity; • GO:0048553 negative regulation of catalytic activity; • regulation of cell adhesion; • G2/M transition of mitotic cell cycle; • regulation of myosin-light-chain-phosphatase activity; • regulation of establishment of endothelial barrier; • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II; • GO:0072468 сигнальна трансдукція; • GO:0016576 protein dephosphorylation; • GO:0007067 мітоз; • centrosome cycle;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	4659
	17931
	ENSG00000058272
	ENSMUSG00000019907
	O14974
	Q9DBR7
	NM_001143885; NM_001143886; NM_001244990; NM_001244992; NM_002480
	NM_027892; NM_001368736; NM_001368737
	NP_001137357; NP_001137358; NP_001231919; NP_001231921; NP_002471
	NP_082168; NP_001355665; NP_001355666
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

PPP1R12A (англ. Protein phosphatase 1 regulatory subunit 12A) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 030 амінокислот, а молекулярна маса — 115 281^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MKMADAKQKR	NEQLKRWIGS	ETDLEPPVVK	RQKTKVKFDD	GAVFLAACSS
GDTDEVLKLL	HRGADINYAN	VDGLTALHQA	CIDDNVDMVK	FLVENGANIN
QPDNEGWIPL	HAAASCGYLD	IAEFLIGQGA	HVGAVNSEGD	TPLDIAEEEA
MEELLQNEVN	RQGVDIEAAR	KEEERIMLRD	ARQWLNSGHI	NDVRHAKSGG
TALHVAAAKG	YTEVLKLLIQ	AGYDVNIKDY	DGWTPLHAAA	HWGKEEACRI
LVDNLCDMEM	VNKVGQTAFD	VADEDILGYL	EELQKKQNLL	HSEKRDKKSP
LIESTANMDN	NQSQKTFKNK	ETLIIEPEKN	ASRIESLEQE	KVDEEEEGKK
DESSCSSEED	EEDDSESEAE	TDKTKPLASV	TNANTSSTQA	APVAVTTPTV
SSGQATPTSP	IKKFPTTATK	ISPKEEERKD	ESPATWRLGL	RKTGSYGALA
EITASKEGQK	EKDTAGVTRS	ASSPRLSSSL	DNKEKEKDSK	GTRLAYVAPT
IPRRLASTSD	IEEKENRDSS	SLRTSSSYTR	RKWEDDLKKN	SSVNEGSTYH
KSCSFGRRQD	DLISSSVPST	TSTPTVTSAA	GLQKSLLSST	STTTKITTGS
SSAGTQSSTS	NRLWAEDSTE	KEKDSVPTAV	TIPVAPTVVN	AAASTTTLTT
TTAGTVSSTT	EVRERRRSYL	TPVRDEESES	QRKARSRQAR	QSRRSTQGVT
LTDLQEAEKT	IGRSRSTRTR	EQENEEKEKE	EKEKQDKEKQ	EEKKESETSR
EDEYKQKYSR	TYDETYQRYR	PVSTSSSTTP	SSSLSTMSSS	LYASSQLNRP
NSLVGITSAY	SRGITKENER	EGEKREEEKE	GEDKSQPKSI	RERRRPREKR
RSTGVSFWTQ	DSDENEQEQQ	SDTEEGSNKK	ETQTDSISRY	ETSSTSAGDR
YDSLLGRSGS	YSYLEERKPY	SSRLEKDDST	DFKKLYEQIL	AENEKLKAQL
HDTNMELTDL	KLQLEKATQR	QERFADRSLL	EMEKRERRAL	ERRISEMEEE
LKMLPDLKAD	NQRLKDENGA	LIRVISKLSK

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Локалізований у цитоплазмі.

Література[ред. | ред. код]

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Webb J.D., Muranyi A., Pugh C.W., Ratcliffe P.J., Coleman M.L. (2009). MYPT1, the targeting subunit of smooth-muscle myosin phosphatase, is a substrate for the asparaginyl hydroxylase factor inhibiting hypoxia-inducible factor (FIH). Biochem. J. 420: 327—333. PMID 19245366 DOI:10.1042/BJ20081905
Surks H.K., Mendelsohn M.E. (2003). Dimerization of cGMP-dependent protein kinase 1alpha and the myosin-binding subunit of myosin phosphatase: role of leucine zipper domains. Cell. Signal. 15: 937—944. PMID 12873707 DOI:10.1016/S0898-6568(03)00057-3
Riento K., Guasch R.M., Garg R., Jin B., Ridley A.J. (2003). RhoE binds to ROCK I and inhibits downstream signaling. Mol. Cell. Biol. 23: 4219—4229. PMID 12773565 DOI:10.1128/MCB.23.12.4219-4229.2003
Wilkinson S., Paterson H.F., Marshall C.J. (2005). Cdc42-MRCK and Rho-ROCK signalling cooperate in myosin phosphorylation and cell invasion. Nat. Cell Biol. 7: 255—261. PMID 15723050 DOI:10.1038/ncb1230
Takamoto N., Komatsu S., Komaba S., Niiro N., Ikebe M. (2006). Novel ZIP kinase isoform lacks leucine zipper. Arch. Biochem. Biophys. 456: 194—203. PMID 17126281 DOI:10.1016/j.abb.2006.09.026