PRMT8

PRMT8
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 4X41, 5DST
Ідентифікатори
Символи	PRMT8, HRMT1L3, HRMT1L4, protein arginine methyltransferase 8
Зовнішні ІД	OMIM: 610086 MGI: 3043083 HomoloGene: 76124 GeneCards: PRMT8
Онтологія гена Молекулярна функція • GO:0102674, GO:0102675 methyltransferase activity • transferase activity • GO:0016275 protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity • S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity • protein homodimerization activity • protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • protein heterodimerization activity • histone-arginine N-methyltransferase activity • identical protein binding • S-adenosyl-L-methionine binding Клітинна компонента • мембрана • клітинне ядро • клітинна мембрана • гіалоплазма • anchored component of the cytoplasmic side of the plasma membrane Біологічний процес • Метилювання • peptidyl-arginine methylation • peptidyl-arginine methylation, to asymmetrical-dimethyl arginine • histone methylation • regulation of protein binding • histone arginine methylation • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated • Метилювання білків • protein homooligomerization Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	56341	381813
Ensembl	ENSG00000111218	ENSMUSG00000030350
UniProt	Q9NR22	Q6PAK3
RefSeq (мРНК)	NM_001256536 NM_001256537 NM_019854	NM_201371
RefSeq (білок)	NP_001243465 NP_062828	NP_958759
Локус (UCSC)	Хр. 12: 3.38 – 3.59 Mb	Хр. 6: 127.67 – 127.75 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

PRMT8 (англ. Protein arginine methyltransferase 8) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 394 амінокислот, а молекулярна маса — 45 291.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MGMKHSSRCL		LLRRKMAENA		AESTEVNSPP		SQPPQPVVPA		KPVQCVHHVS
TQPSCPGRGK		MSKLLNPEEM		TSRDYYFDSY		AHFGIHEEML		KDEVRTLTYR
NSMYHNKHVF		KDKVVLDVGS		GTGILSMFAA		KAGAKKVFGI		ECSSISDYSE
KIIKANHLDN		IITIFKGKVE		EVELPVEKVD		IIISEWMGYC		LFYESMLNTV
IFARDKWLKP		GGLMFPDRAA		LYVVAIEDRQ		YKDFKIHWWE		NVYGFDMTCI
RDVAMKEPLV		DIVDPKQVVT		NACLIKEVDI		YTVKTEELSF		TSAFCLQIQR
NDYVHALVTY		FNIEFTKCHK		KMGFSTAPDA		PYTHWKQTVF		YLEDYLTVRR
GEEIYGTISM		KPNAKNVRDL		DFTVDLDFKG		QLCETSVSND		YKMR

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, метилтрансфераз. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з S-аденозил-L-метіоніном. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Lee J., Sayegh J., Daniel J., Clarke S., Bedford M.T. (2005). PRMT8, a new membrane-bound tissue-specific member of the protein arginine methyltransferase family. J. Biol. Chem. 280: 32890—32896. PMID 16051612 DOI:10.1074/jbc.M506944200
• Sayegh J., Webb K., Cheng D., Bedford M.T., Clarke S.G. (2007). Regulation of protein arginine methyltransferase 8 (PRMT8) activity by its N-terminal domain. J. Biol. Chem. 282: 36444—36453. PMID 17925405 DOI:10.1074/jbc.M704650200
• Pahlich S., Zakaryan R.P., Gehring H. (2008). Identification of proteins interacting with protein arginine methyltransferase 8: the Ewing sarcoma (EWS) protein binds independent of its methylation state. Proteins. 72: 1125—1137. PMID 18320585 DOI:10.1002/prot.22004

Див. також

• Хромосома 12