SERPINA3

SERPINA3
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1AS4, 1QMN, 2ACH, 3CAA, 3DLW, 4CAA
Ідентифікатори
Символи	SERPINA3, AACT, ACT, GIG24, GIG25, serpin family A member 3
Зовнішні ІД	OMIM: 107280 MGI: 98377 HomoloGene: 111129 GeneCards: SERPINA3
Онтологія гена
Молекулярна функція	• peptidase inhibitor activity; • DNA binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • serine-type endopeptidase inhibitor activity;
Клітинна компонента	• blood microparticle; • екзосома; • внутрішньоклітинний; • клітинне ядро; • platelet alpha granule lumen; • extracellular region; • міжклітинний простір; • secretory granule lumen; • azurophil granule lumen; • collagen-containing extracellular matrix;
Біологічний процес	• regulation of lipid metabolic process; • negative regulation of peptidase activity; • inflammatory response; • maintenance of gastrointestinal epithelium; • acute-phase response; • platelet degranulation; • negative regulation of endopeptidase activity; • neutrophil degranulation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	12
	20714
	ENSG00000196136
	ENSMUSG00000058207
	P01011
	P07759
	NM_001085
	NM_011458
	NP_001076
	NP_035588
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

SERPINA3 (англ. Serpin family A member 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 14-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 423 амінокислот, а молекулярна маса — 47 651^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MERMLPLLAL	GLLAAGFCPA	VLCHPNSPLD	EENLTQENQD	RGTHVDLGLA
SANVDFAFSL	YKQLVLKAPD	KNVIFSPLSI	STALAFLSLG	AHNTTLTEIL
KGLKFNLTET	SEAEIHQSFQ	HLLRTLNQSS	DELQLSMGNA	MFVKEQLSLL
DRFTEDAKRL	YGSEAFATDF	QDSAAAKKLI	NDYVKNGTRG	KITDLIKDLD
SQTMMVLVNY	IFFKAKWEMP	FDPQDTHQSR	FYLSKKKWVM	VPMMSLHHLT
IPYFRDEELS	CTVVELKYTG	NASALFILPD	QDKMEEVEAM	LLPETLKRWR
DSLEFREIGE	LYLPKFSISR	DYNLNDILLQ	LGIEEAFTSK	ADLSGITGAR
NLAVSQVVHK	AVLDVFEEGT	EASAATAVKI	TLLSALVETR	TIVRFNRPFL
MIIVPTDTQN	IFFMSKVTNP	KQA

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до інгібіторів протеаз, інгібіторів серинових протеаз. Задіяний у такому біологічному процесі як гостра фаза запалення. Секретований назовні.

Література[ред. | ред. код]

Chandra T., Stackhouse R., Kidd V.J., Robson K.J.H., Woo S.L.C. (1983). Sequence homology between human alpha 1-antichymotrypsin, alpha 1-antitrypsin, and antithrombin III. Biochemistry. 22: 5055—5061. PMID 6606438 DOI:10.1021/bi00291a001
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Abraham C.R., Selkoe D.J., Potter H. (1988). Immunochemical identification of the serine protease inhibitor alpha 1-antichymotrypsin in the brain amyloid deposits of Alzheimer's disease. Cell. 52: 487—501. PMID 3257719 DOI:10.1016/0092-8674(88)90462-X
Hwang S.-R., Steineckert B., Kohn A., Palkovits M., Hook V.Y.H. (1999). Molecular studies define the primary structure of alpha1-antichymotrypsin (ACT) protease inhibitor in Alzheimer's disease brains. Comparison of act in hippocampus and liver. J. Biol. Chem. 274: 1821—1827. PMID 9880565 DOI:10.1074/jbc.274.3.1821
Lindmark B., Hilja H., Alan R., Eriksson S. (1989). The microheterogeneity of desialylated alpha 1-antichymotrypsin: the occurrence of two amino-terminal isoforms, one lacking a His-Pro dipeptide. Biochim. Biophys. Acta. 997: 90—95. PMID 2787670 DOI:10.1016/0167-4838(89)90139-8
Korzus E., Luisetti M., Travis J. (1994). Interactions of alpha-1-antichymotrypsin, alpha-1-proteinase inhibitor, and alpha-2-macroglobulin with the fungal enzyme, seaprose. Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 375: 335—341. PMID 7521171 DOI:10.1515/bchm3.1994.375.5.335