SIRT3

SIRT3
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 3GLR, 3GLS, 3GLU, 4BN4, 4BN5, 4BV3, 4BVB, 4BVE, 4BVF, 4BVG, 4BVH, 4C78, 4C7B, 4FVT, 4FZ3, 4HD8, 4JSR, 4JT8, 4JT9, 4O8Z, 4V1C, 5D7N, 5BWN, 5BWO
Ідентифікатори
Символи	SIRT3, SIR2L3, sirtuin 3
Зовнішні ІД	OMIM: 604481 MGI: 1927665 HomoloGene: 81827 GeneCards: SIRT3
Онтологія гена Молекулярна функція • NAD+ ADP-ribosyltransferase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • hydrolase activity • NAD+ binding • зв'язування з іоном металу • zinc ion binding • NAD-dependent histone deacetylase activity • NAD-dependent protein deacetylase activity • sequence-specific DNA binding • enzyme binding Клітинна компонента • мітохондрія • мітохондріальний матрикс • GO:0009327 protein-containing complex • цитоплазма • Нуклеоплазма Біологічний процес • protein deacetylation • aerobic respiration • mitochondrion organization • peptidyl-lysine deacetylation • protein ADP-ribosylation • negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade • positive regulation of insulin secretion • negative regulation of reactive oxygen species metabolic process • GO:0010260 старіння людини • histone deacetylation Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	23410	64384
Ensembl	ENSG00000142082	ENSMUSG00000025486
UniProt	Q9NTG7	Q8R104
RefSeq (мРНК)	NM_001017524 NM_012239	NM_001127351 NM_001177804 NM_022433
RefSeq (білок)	NP_001017524 NP_036371 NP_001357239 NP_001357241 NP_001357243 NP_001357244 NP_001357245 NP_001357246 NP_001357247 NP_001357248 NP_001357249 NP_001357250 NP_001357251 NP_001357252 NP_001357253 NP_001357254	NP_001120823 NP_001171275 NP_071878
Локус (UCSC)	Хр. 11: 0.22 – 0.24 Mb	Хр. 7: 140.44 – 140.46 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

SIRT3 (англ. Sirtuin 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 399 амінокислот, а молекулярна маса — 43 573.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MAFWGWRAAA		ALRLWGRVVE		RVEAGGGVGP		FQACGCRLVL		GGRDDVSAGL
RGSHGARGEP		LDPARPLQRP		PRPEVPRAFR		RQPRAAAPSF		FFSSIKGGRR
SISFSVGASS		VVGSGGSSDK		GKLSLQDVAE		LIRARACQRV		VVMVGAGIST
PSGIPDFRSP		GSGLYSNLQQ		YDLPYPEAIF		ELPFFFHNPK		PFFTLAKELY
PGNYKPNVTH		YFLRLLHDKG		LLLRLYTQNI		DGLERVSGIP		ASKLVEAHGT
FASATCTVCQ		RPFPGEDIRA		DVMADRVPRC		PVCTGVVKPD		IVFFGEPLPQ
RFLLHVVDFP		MADLLLILGT		SLEVEPFASL		TEAVRSSVPR		LLINRDLVGP
LAWHPRSRDV		AQLGDVVHGV		ESLVELLGWT		EEMRDLVQRE		TGKLDGPDK

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до гідролаз. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з НАД, іонами металів, іоном цинку. Локалізований у мітохондрії.

Література

• Frye R.A. (1999). Characterization of five human cDNAs with homology to the yeast SIR2 gene: Sir2-like proteins (sirtuins) metabolize NAD and may have protein ADP-ribosyltransferase activity. Biochem. Biophys. Res. Commun. 260: 273—279. PMID 10381378 DOI:10.1006/bbrc.1999.0897
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Schwer B., North B.J., Frye R.A., Ott M., Verdin E. (2002). The human silent information regulator (Sir)2 homologue hSIRT3 is a mitochondrial nicotinamide adenine dinucleotide-dependent deacetylase. J. Cell Biol. 158: 647—657. PMID 12186850 DOI:10.1083/jcb.200205057
• Onyango P., Celic I., McCaffery J.M., Boeke J.D., Feinberg A.P. (2002). SIRT3, a human SIR2 homologue, is an NAD-dependent deacetylase localized to mitochondria. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99: 13653—13658. PMID 12374852 DOI:10.1073/pnas.222538099
• Michishita E., Park J.Y., Burneskis J.M., Barrett J.C., Horikawa I. (2005). Evolutionarily conserved and nonconserved cellular localizations and functions of human SIRT proteins. Mol. Biol. Cell. 16: 4623—4635. PMID 16079181 DOI:10.1091/mbc.E05-01-0033
• Schwer B., Bunkenborg J., Verdin R.O., Andersen J.S., Verdin E. (2006). Reversible lysine acetylation controls the activity of the mitochondrial enzyme acetyl-CoA synthetase 2. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 103: 10224—10229. PMID 16788062 DOI:10.1073/pnas.0603968103

Див. також

• Хромосома 11