SPR

SPR
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1Z6Z, 4HWK, 4J7U, 4J7X, 4XWY, 4Z3K
Ідентифікатори
Символи	SPR, SDR38C1, sepiapterin reductase (7,8-dihydrobiopterin:NADP+ oxidoreductase), sepiapterin reductase
Зовнішні ІД	OMIM: 182125 MGI: 103078 HomoloGene: 37735 GeneCards: SPR
Пов'язані генетичні захворювання
	sepiapterin reductase deficiency
Онтологія гена
Молекулярна функція	• sepiapterin reductase activity; • aldo-keto reductase (NADP) activity; • NADP binding; • oxidoreductase activity;
Клітинна компонента	• Нуклеоплазма; • екзосома; • цитоплазма; • гіалоплазма;
Біологічний процес	• nitric oxide biosynthetic process; • regulation of nitric-oxide synthase activity; • tetrahydrobiopterin biosynthetic process;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	6697
	20751
	ENSG00000116096
	ENSMUSG00000033735
	P35270
	Q64105
	NM_003124
	NM_011467
	NP_003115
	н/д
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

SPR (англ. Sepiapterin reductase (7,8-dihydrobiopterin:NADP+ oxidoreductase)) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 261 амінокислот, а молекулярна маса — 28 048^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MEGGLGRAVC	LLTGASRGFG	RTLAPLLASL	LSPGSVLVLS	ARNDEALRQL
EAELGAERSG	LRVVRVPADL	GAEAGLQQLL	GALRELPRPK	GLQRLLLINN
AGSLGDVSKG	FVDLSDSTQV	NNYWALNLTS	MLCLTSSVLK	AFPDSPGLNR
TVVNISSLCA	LQPFKGWALY	CAGKAARDML	FQVLALEEPN	VRVLNYAPGP
LDTDMQQLAR	ETSVDPDMRK	GLQELKAKGK	LVDCKVSAQK	LLSLLEKDEF
KSGAHVDFYD	K

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі як ацетиляція. Білок має сайт для зв'язування з НАДФ. Локалізований у цитоплазмі.

Література[ред. | ред. код]

Maier J., Schott K., Werner T., Bacher A., Ziegler I. (1993). Detection of a novel sepiapterin reductase mRNA: assay of mRNA in various cells and tissues of various species. Exp. Cell Res. 204: 217—222. PMID 8440319 DOI:10.1006/excr.1993.1027
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Ohye T., Hori T.A., Katoh S., Nagatsu T., Ichinose H. (1998). Genomic organization and chromosomal localization of the human sepiapterin reductase gene. Biochem. Biophys. Res. Commun. 251: 597—602. PMID 9792819 DOI:10.1006/bbrc.1998.9503
Fujimoto K., Takahashi S.Y., Katoh S. (2002). Mutational analysis of sites in sepiapterin reductase phosphorylated by Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase II. Biochim. Biophys. Acta. 1594: 191—198. PMID 11825621 DOI:10.1016/S0167-4838(01)00300-4
Bonafe L., Thony B., Penzien J.M., Czarnecki B., Blau N. (2001). Mutations in the sepiapterin reductase gene cause a novel tetrahydrobiopterin-dependent monoamine-neurotransmitter deficiency without hyperphenylalaninemia. Am. J. Hum. Genet. 69: 269—277. PMID 11443547 DOI:10.1086/321970
Friedman J., Hyland K., Blau N., MacCollin M. (2006). Dopa-responsive hypersomnia and mixed movement disorder due to sepiapterin reductase deficiency. Neurology. 67: 2032—2035. PMID 17159114 DOI:10.1212/01.wnl.0000247274.21261.b4