SSH1

SSH1
Ідентифікатори
Символи	SSH1, SSH1L, slingshot protein phosphatase 1
Зовнішні ІД	OMIM: 606778 MGI: 2686240 HomoloGene: 41299 GeneCards: SSH1
Онтологія гена Молекулярна функція • phosphoprotein phosphatase activity • GO:0098519, GO:0098518 phosphatase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • protein tyrosine phosphatase activity • actin binding • hydrolase activity • protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity Клітинна компонента • цитоплазма • cell projection • клітинна мембрана • midbody • Борозна розщеплення • Цитоскелет • lamellipodium • гіалоплазма • growth cone • cell leading edge • мембрана • integral component of membrane Біологічний процес • regulation of lamellipodium assembly • GO:0016576 protein dephosphorylation • regulation of axonogenesis • regulation of actin polymerization or depolymerization • GO:0000767 cell morphogenesis • GO:0051199 regulation of cellular protein metabolic process • peptidyl-tyrosine dephosphorylation • cellular response to ATP • actin cytoskeleton organization • GO:0098501, GO:0098502, GO:0006286 дефосфорилювання • positive regulation of synaptic plasticity • excitatory chemical synaptic transmission • positive regulation of neuron death • positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering • positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration • positive regulation of excitatory postsynaptic potential Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	54434	231637
Ensembl	ENSG00000084112	ENSMUSG00000042121
UniProt	Q8WYL5	Q76I79
RefSeq (мРНК)	NM_001161330 NM_001161331 NM_018984	NM_198109 NM_001363469
RefSeq (білок)	NP_001154802 NP_001154803 NP_061857	NP_932777 NP_001350398
Локус (UCSC)	Хр. 12: 108.78 – 108.86 Mb	Хр. 5: 114.08 – 114.13 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

SSH1 (англ. Slingshot protein phosphatase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 049 амінокислот, а молекулярна маса — 115 511.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MALVTLQRSP		TPSAASSSAS		NSELEAGSEE		DRKLNLSLSE		SFFMVKGAAL
FLQQGSSPQG		QRSLQHPHKH		AGDLPQHLQV		MINLLRCEDR		IKLAVRLESA
WADRVRYMVV		VYSSGRQDTE		ENILLGVDFS		SKESKSCTIG		MVLRLWSDTK
IHLDGDGGFS		VSTAGRMHIF		KPVSVQAMWS		ALQVLHKACE		VARRHNYFPG
GVALIWATYY		ESCISSEQSC		INEWNAMQDL		ESTRPDSPAL		FVDKPTEGER
TERLIKAKLR		SIMMSQDLEN		VTSKEIRNEL		EKQMNCNLKE		LKEFIDNEML
LILGQMDKPS		LIFDHLYLGS		EWNASNLEEL		QGSGVDYILN		VTREIDNFFP
GLFAYHNIRV		YDEETTDLLA		HWNEAYHFIN		KAKRNHSKCL		VHCKMGVSRS
ASTVIAYAMK		EFGWPLEKAY		NYVKQKRSIT		RPNAGFMRQL		SEYEGILDAS
KQRHNKLWRQ		QTDSSLQQPV		DDPAGPGDFL		PETPDGTPES		QLPFLDDAAQ
PGLGPPLPCC		FRRLSDPLLP		SPEDETGSLV		HLEDPEREAL		LEEAAPPAEV
HRPARQPQQG		SGLCEKDVKK		KLEFGSPKGR		SGSLLQVEET		EREEGLGAGR
WGQLPTQLDQ		NLLNSENLNN		NSKRSCPNGM		EDDAIFGILN		KVKPSYKSCA
DCMYPTASGA		PEASRERCED		PNAPAICTQP		AFLPHITSSP		VAHLASRSRV
PEKPASGPTE		PPPFLPPAGS		RRADTSGPGA		GAALEPPASL		LEPSRETPKV
LPKSLLLKNS		HCDKNPPSTE		VVIKEESSPK		KDMKPAKDLR		LLFSNESEKP
TTNSYLMQHQ		ESIIQLQKAG		LVRKHTKELE		RLKSVPADPA		PPSRDGPASR
LEASIPEESQ		DPAALHELGP		LVMPSQAGSD		EKSEAAPASL		EGGSLKSPPP
FFYRLDHTSS		FSKDFLKTIC		YTPTSSSMSS		NLTRSSSSDS		IHSVRGKPGL
VKQRTQEIET		RLRLAGLTVS		SPLKRSHSLA		KLGSLTFSTE		DLSSEADPST
VADSQDTTLS		ESSFLHEPQG		TPRDPAATSK		PSGKPAPENL		KSPSWMSKS

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеїн-фосфатаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, клітинних відростках.

Література

• Niwa R., Nagata-Ohashi K., Takeichi M., Mizuno K., Uemura T. (2002). Control of actin reorganization by Slingshot, a family of phosphatases that dephosphorylate ADF/cofilin. Cell. 108: 233—246. PMID 11832213 DOI:10.1016/S0092-8674(01)00638-9
• Nagase T., Kikuno R., Ishikawa K., Hirosawa M., Ohara O. (2000). Prediction of the coding sequences of unidentified human genes. XVI. The complete sequences of 150 new cDNA clones from brain which code for large proteins in vitro. DNA Res. 7: 65—73. PMID 10718198 DOI:10.1093/dnares/7.1.65
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Dai S., Sarmiere P.D., Wiggan O., Bamburg J.R., Zhou D. (2004). Efficient Salmonella entry requires activity cycles of host ADF and cofilin. Cell. Microbiol. 6: 459—471. PMID 15056216 DOI:10.1111/j.1462-5822.2004.00375.x
• Wang Y., Shibasaki F., Mizuno K. (2005). Calcium signal-induced cofilin dephosphorylation is mediated by Slingshot via calcineurin. J. Biol. Chem. 280: 12683—12689. PMID 15671020 DOI:10.1074/jbc.M411494200

Див. також

• Хромосома 12