TPP1

TPP1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	3EDY, 3EE6
Ідентифікатори
Символи	TPP1, CLN2, LPIC, SCAR7, TPP-1, GIG1, Tripeptidyl peptidase I, tripeptidyl peptidase 1
Зовнішні ІД	OMIM: 607998 MGI: 1336194 HomoloGene: 335 GeneCards: TPP1
Пов'язані генетичні захворювання
	neuronal ceroid lipofuscinosis 2, autosomal recessive spinocerebellar ataxia 7, neuronal ceroid lipofuscinosis
Онтологія гена
Молекулярна функція	• tripeptidyl-peptidase activity; • пептидний зв'язок; • endopeptidase activity; • зв'язування з іоном металу; • GO:0070122 peptidase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • serine-type peptidase activity; • serine-type endopeptidase activity; • hydrolase activity;
Клітинна компонента	• Меланосома; • lysosomal lumen; • мітохондрія; • лізосома; • екзосома;
Біологічний процес	• epithelial cell differentiation; • neuromuscular process controlling balance; • lipid metabolism; • кісткова резорбція; • нейробіологія розвитку; • протеоліз; • central nervous system development; • IRE1-mediated unfolded protein response; • GO:0044257 protein catabolic process; • lysosome organization; • peptide catabolic process;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	1200
	12751
	ENSG00000166340
	ENSMUSG00000030894
	O14773
	O89023
	NM_000391
	NM_009906
	NP_000382
	NP_034036
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

TPP1 (англ. Tripeptidyl peptidase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 563 амінокислот, а молекулярна маса — 61 248^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGLQACLLGL	FALILSGKCS	YSPEPDQRRT	LPPGWVSLGR	ADPEEELSLT
FALRQQNVER	LSELVQAVSD	PSSPQYGKYL	TLENVADLVR	PSPLTLHTVQ
KWLLAAGAQK	CHSVITQDFL	TCWLSIRQAE	LLLPGAEFHH	YVGGPTETHV
VRSPHPYQLP	QALAPHVDFV	GGLHRFPPTS	SLRQRPEPQV	TGTVGLHLGV
TPSVIRKRYN	LTSQDVGSGT	SNNSQACAQF	LEQYFHDSDL	AQFMRLFGGN
FAHQASVARV	VGQQGRGRAG	IEASLDVQYL	MSAGANISTW	VYSSPGRHEG
QEPFLQWLML	LSNESALPHV	HTVSYGDDED	SLSSAYIQRV	NTELMKAAAR
GLTLLFASGD	SGAGCWSVSG	RHQFRPTFPA	SSPYVTTVGG	TSFQEPFLIT
NEIVDYISGG	GFSNVFPRPS	YQEEAVTKFL	SSSPHLPPSS	YFNASGRAYP
DVAALSDGYW	VVSNRVPIPW	VSGTSASTPV	FGGILSLINE	HRILSGRPPL
GFLNPRLYQQ	HGAGLFDVTR	GCHESCLDEE	VEGQGFCSGP	GWDPVTGWGT
PNFPALLKTL	LNP

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, серинових протеаз. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію. Локалізований у лізосомі.

Література

Liu C.-G., Sleat D.E., Donnelly R.J., Lobel P. (1998). Structural organization and sequence of CLN2, the defective gene in classical late infantile neuronal ceroid lipofuscinosis. Genomics. 50: 206—212. PMID 9653647 DOI:10.1006/geno.1998.5328
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Lin L., Sohar I., Lackland H., Lobel P. (2001). The human CLN2 protein/tripeptidyl-peptidase I is a serine protease that autoactivates at acidic pH. J. Biol. Chem. 276: 2249—2255. PMID 11054422 DOI:10.1074/jbc.M008562200
Zhang H., Li X.-J., Martin D.B., Aebersold R. (2003). Identification and quantification of N-linked glycoproteins using hydrazide chemistry, stable isotope labeling and mass spectrometry. Nat. Biotechnol. 21: 660—666. PMID 12754519 DOI:10.1038/nbt827
Mole S.E., Mitchison H.M., Munroe P.B. (1999). Molecular basis of the neuronal ceroid lipofuscinoses: mutations in CLN1, CLN2, CLN3, and CLN5. Hum. Mutat. 14: 199—215. PMID 10477428 DOI:10.1002/(SICI)1098-1004(1999)14:3<199::AID-HUMU3>3.0.CO;2-A
Guhaniyogi J., Sohar I., Das K., Stock A.M., Lobel P. (2009). Crystal structure and autoactivation pathway of the precursor form of human tripeptidyl-peptidase 1, the enzyme deficient in late infantile ceroid lipofuscinosis. J. Biol. Chem. 284: 3985—3997. PMID 19038967 DOI:10.1074/jbc.M806943200

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з TPP1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:2073 (англ.) . Процитовано 8 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, O14773 (англ.) . Архів оригіналу за 23 вересня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 11

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Захворювання, генетично пов'язані з TPP1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:2073 (англ.) . Процитовано 8 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)

[UniProt-5] UniProt, O14773 (англ.) . Архів оригіналу за 23 вересня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

TPP1

Література

Примітки

Див. також

Навігаційне меню

Пошук