Лецитинхолестеролацилтрансфераза

LCAT
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4X96, 4XWG, 4XX1, 5BV7
Ідентифікатори
Символи	LCAT, entrez:3931, lecithin-cholesterol acyltransferase
Зовнішні ІД	OMIM: 606967 MGI: 96755 HomoloGene: 68042 GeneCards: LCAT
Пов'язані генетичні захворювання
	Fish-eye disease, Norum disease
Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity; • O-acyltransferase activity; • apolipoprotein A-I binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • acyltransferase activity; • phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activity;
Клітинна компонента	• extracellular region; • high-density lipoprotein particle; • екзосома; • міжклітинний простір;
Біологічний процес	• steroid metabolic process; • regulation of high-density lipoprotein particle assembly; • lipid metabolism; • cholesterol transport; • cholesterol metabolic process; • cholesterol esterification; • very-low-density lipoprotein particle remodeling; • phospholipid metabolic process; • lipoprotein biosynthetic process; • cholesterol homeostasis; • phosphatidylcholine biosynthetic process; • phosphatidylcholine metabolic process; • reverse cholesterol transport; • high-density lipoprotein particle remodeling;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	3931
	16816
	ENSG00000213398
	ENSMUSG00000035237
	P04180
	P16301
	NM_000229
	NM_008490
	NP_000220
	NP_032516
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

LCAT (англ. Lecithin-cholesterol acyltransferase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 440 амінокислот, а молекулярна маса — 49 578^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGPPGSPWQW	VTLLLGLLLP	PAAPFWLLNV	LFPPHTTPKA	ELSNHTRPVI
LVPGCLGNQL	EAKLDKPDVV	NWMCYRKTED	FFTIWLDLNM	FLPLGVDCWI
DNTRVVYNRS	SGLVSNAPGV	QIRVPGFGKT	YSVEYLDSSK	LAGYLHTLVQ
NLVNNGYVRD	ETVRAAPYDW	RLEPGQQEEY	YRKLAGLVEE	MHAAYGKPVF
LIGHSLGCLH	LLYFLLRQPQ	AWKDRFIDGF	ISLGAPWGGS	IKPMLVLASG
DNQGIPIMSS	IKLKEEQRIT	TTSPWMFPSR	MAWPEDHVFI	STPSFNYTGR
DFQRFFADLH	FEEGWYMWLQ	SRDLLAGLPA	PGVEVYCLYG	VGLPTPRTYI
YDHGFPYTDP	VGVLYEDGDD	TVATRSTELC	GLWQGRQPQP	VHLLPLHGIQ
HLNMVFSNLT	LEHINAILLG	AYRQGPPASP	TASPEPPPPE

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, ацилтрансфераз. Задіяний у таких біологічних процесах, як метаболізм ліпідів, метаболізм холестеролу, метаболізм стероїдів, метаболізм стеролів. Секретований назовні.

Література

McLean J., Wion K., Drayna D., Fielding C., Lawn R. (1986). Human lecithin-cholesterol acyltransferase gene: complete gene sequence and sites of expression. Nucleic Acids Res. 14: 9397—9406. PMID 3797244 DOI:10.1093/nar/14.23.9397
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Schindler P.A., Settineri C.A., Collet X., Fielding C.J., Burlingame A.L. (1995). Site-specific detection and structural characterization of the glycosylation of human plasma proteins lecithin:cholesterol acyltransferase and apolipoprotein D using HPLC/electrospray mass spectrometry and sequential glycosidase digestion. Protein Sci. 4: 791—803. PMID 7613477 DOI:10.1002/pro.5560040419
Collet X., Francone O., Besnard F., Fielding C.J. (1999). Secretion of lecithin:cholesterol acyltransferase by brain neuroglial cell lines. Biochem. Biophys. Res. Commun. 258: 73—76. PMID 10222237 DOI:10.1006/bbrc.1999.0601
Kosek A.B., Durbin D., Jonas A. (1999). Binding affinity and reactivity of lecithin cholesterol acyltransferase with native lipoproteins. Biochem. Biophys. Res. Commun. 258: 548—551. PMID 10329423 DOI:10.1006/bbrc.1999.0690
Clay M.A., Pyle D.H., Rye K.A., Barter P.J. (2000). Formation of spherical, reconstituted high density lipoproteins containing both apolipoproteins A-I and A-II is mediated by lecithin:cholesterol acyltransferase. J. Biol. Chem. 275: 9019—9025. PMID 10722751 DOI:10.1074/jbc.275.12.9019

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з LCAT переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6522 (англ.) . Процитовано 11 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P04180 (англ.) . Архів оригіналу за 31 серпня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 16

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Захворювання, генетично пов'язані з LCAT переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6522 (англ.) . Процитовано 11 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)

[UniProt-5] UniProt, P04180 (англ.) . Архів оригіналу за 31 серпня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

Лецитинхолестеролацилтрансфераза

Література

Примітки

Див. також

Навігаційне меню

Пошук