Мієлопероксидаза

MPO
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1CXP, 1D2V, 1D5L, 1D7W, 1DNU, 1DNW, 1MHL, 1MYP, 3F9P, 3ZS0, 3ZS1, 4DL1, 4EJX, 4C1M, 5FIW
Ідентифікатори
Символи	MPO, myeloperoxidase
Зовнішні ІД	OMIM: 606989 MGI: 97137 HomoloGene: 55450 GeneCards: MPO
Пов'язані генетичні захворювання
	Дефіцит мієлопероксидази
Онтологія гена
Молекулярна функція	• зв'язування з іоном металу; • heme binding; • heparin binding; • chromatin binding; • oxidoreductase activity; • peroxidase activity;
Клітинна компонента	• мітохондрія; • лізосома; • secretory granule; • azurophil granule; • екзосома; • клітинне ядро; • extracellular region; • міжклітинний простір; • azurophil granule lumen; • внутрішньоклітинна мембранна органела; • цитоплазма; • phagocytic vesicle lumen;
Біологічний процес	• low-density lipoprotein particle remodeling; • defense response to fungus; • response to mechanical stimulus; • removal of superoxide radicals; • hypochlorous acid biosynthetic process; • negative regulation of apoptotic process; • response to lipopolysaccharide; • response to gold nanoparticle; • response to yeast; • hydrogen peroxide catabolic process; • GO:0001306 response to oxidative stress; • GO:0010260 старіння людини; • response to food; • respiratory burst involved in defense response; • defense response; • defense response to bacterium; • neutrophil degranulation; • cell redox homeostasis;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	4353
	17523
	ENSG00000005381
	ENSMUSG00000009350
	P05164
	P11247
	NM_000250
	NM_010824
	NP_000241
	NP_034954
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

MPO (англ. Myeloperoxidase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 745 амінокислот, а молекулярна маса — 83 869^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGVPFFSSLR	CMVDLGPCWA	GGLTAEMKLL	LALAGLLAIL	ATPQPSEGAA
PAVLGEVDTS	LVLSSMEEAK	QLVDKAYKER	RESIKQRLRS	GSASPMELLS
YFKQPVAATR	TAVRAADYLH	VALDLLERKL	RSLWRRPFNV	TDVLTPAQLN
VLSKSSGCAY	QDVGVTCPEQ	DKYRTITGMC	NNRRSPTLGA	SNRAFVRWLP
AEYEDGFSLP	YGWTPGVKRN	GFPVALARAV	SNEIVRFPTD	QLTPDQERSL
MFMQWGQLLD	HDLDFTPEPA	ARASFVTGVN	CETSCVQQPP	CFPLKIPPND
PRIKNQADCI	PFFRSCPACP	GSNITIRNQI	NALTSFVDAS	MVYGSEEPLA
RNLRNMSNQL	GLLAVNQRFQ	DNGRALLPFD	NLHDDPCLLT	NRSARIPCFL
AGDTRSSEMP	ELTSMHTLLL	REHNRLATEL	KSLNPRWDGE	RLYQEARKIV
GAMVQIITYR	DYLPLVLGPT	AMRKYLPTYR	SYNDSVDPRI	ANVFTNAFRY
GHTLIQPFMF	RLDNRYQPME	PNPRVPLSRV	FFASWRVVLE	GGIDPILRGL
MATPAKLNRQ	NQIAVDEIRE	RLFEQVMRIG	LDLPALNMQR	SRDHGLPGYN
AWRRFCGLPQ	PETVGQLGTV	LRNLKLARKL	MEQYGTPNNI	DIWMGGVSEP
LKRKGRVGPL	LACIIGTQFR	KLRDGDRFWW	ENEGVFSMQQ	RQALAQISLP
RIICDNTGIT	TVSKNNIFMS	NSYPRDFVNC	STLPALNLAS	WREAS

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, пероксидаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як перекис водню, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію, іоном заліза, гемом. Локалізований у лізосомі.

Література

Johnson K.R., Gemperlein I., Hudson S., Shane S., Rovera G. (1989). Complete nucleotide sequence of the human myeloperoxidase gene. Nucleic Acids Res. 17: 7985—7986. PMID 2552418 DOI:10.1093/nar/17.19.7985
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Yamada M., Hur S.-J., Toda H. (1990). Isolation and characterization of extracellular myeloperoxidase precursor in HL-60 cell cultures. Biochem. Biophys. Res. Commun. 166: 852—859. PMID 2154223 DOI:10.1016/0006-291X(90)90888-T
Furtmueller P.G., Burner U., Obinger C. (1998). Reaction of myeloperoxidase compound I with chloride, bromide, iodide, and thiocyanate. Biochemistry. 37: 17923—17930. PMID 9922160 DOI:10.1021/bi9818772
Fiedler T.J., Davey C.A., Fenna R.E. (2000). X-ray crystal structure and characterization of halide-binding sites of human myeloperoxidase at 1.8-A resolution. J. Biol. Chem. 275: 11964—11971. PMID 10766826 DOI:10.1074/jbc.275.16.11964
Fenna R.E., Zeng J., Davey C. (1995). Structure of the green heme in myeloperoxidase. Arch. Biochem. Biophys. 316: 653—656. PMID 7840679 DOI:10.1006/abbi.1995.1086