Альбумін сироватки
Альбумін сироватки (англ. Serum albumin) — альбумін (тип глобулярних білків) який кодується геном ALB, розташованим у людей на короткому плечі 4-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 609 амінокислот, а молекулярна маса — 69 367[5].
| 10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
| MKWVTFISLL | FLFSSAYSRG | VFRRDAHKSE | VAHRFKDLGE | ENFKALVLIA | ||||
| FAQYLQQCPF | EDHVKLVNEV | TEFAKTCVAD | ESAENCDKSL | HTLFGDKLCT | ||||
| VATLRETYGE | MADCCAKQEP | ERNECFLQHK | DDNPNLPRLV | RPEVDVMCTA | ||||
| FHDNEETFLK | KYLYEIARRH | PYFYAPELLF | FAKRYKAAFT | ECCQAADKAA | ||||
| CLLPKLDELR | DEGKASSAKQ | RLKCASLQKF | GERAFKAWAV | ARLSQRFPKA | ||||
| EFAEVSKLVT | DLTKVHTECC | HGDLLECADD | RADLAKYICE | NQDSISSKLK | ||||
| ECCEKPLLEK | SHCIAEVEND | EMPADLPSLA | ADFVESKDVC | KNYAEAKDVF | ||||
| LGMFLYEYAR | RHPDYSVVLL | LRLAKTYETT | LEKCCAAADP | HECYAKVFDE | ||||
| FKPLVEEPQN | LIKQNCELFE | QLGEYKFQNA | LLVRYTKKVP | QVSTPTLVEV | ||||
| SRNLGKVGSK | CCKHPEAKRM | PCAEDYLSVV | LNQLCVLHEK | TPVSDRVTKC | ||||
| CTESLVNRRP | CFSALEVDET | YVPKEFNAET | FTFHADICTL | SEKERQIKKQ | ||||
| TALVELVKHK | PKATKEQLKA | VMDDFAAFVE | KCCKADDKET | CFAEEGKKLV | ||||
| AASQAALGL |
Білок має сайт для зв'язування з іоном міді, ліпідами, іонами металів, іоном цинку. Секретований назовні.
Альбумін — це глобулярний, водорозчинний, неглікозильований білок сироватки крові з приблизною молекулярною масою 65 000 дальтонів.
Альбумін (коли він іонізується у воді при pH 7,4, як в організмі) має негативний заряд. Базальна мембрана ниркових клубочків також має негативний заряд і деякі дослідження показують, що це запобігає фільтрації альбуміну в сечі. Згідно з цією теорією, заряд відіграє важливу роль у селективному виключенні альбуміну з клубочкового фільтрату. Дефект цієї властивості призводить до нефротичного синдрому, що спричиняє втрату альбуміну з сечею. Пацієнтам з нефротичним синдромом іноді призначають альбумін для заміни втраченого.
Загальна структура альбуміну характеризується кількома довгими α-спіралями, що дозволяють йому підтримувати відносно статичну форму, що є важливим для регулювання артеріального тиску.
Альбумін синтезується в печінці у вигляді препроальбуміну, який має N-кінцевий пептид, що видаляється перед тим, як новоутворений білок вивільняється з шорсткого ендоплазматичного ретикулуму. Утворений, таким чином, проальбумін, у свою чергу розщеплюється в везикулах Гольджі з утворенням альбуміну, що секретується.[6]
Альбумін функціонує переважно як білок-носій для стероїдів, жирних кислот і гормонів щитоподібної залози в крові та відіграє важливу роль у стабілізації об'єму позаклітинної рідини, сприяючи онкотичному тиску (відомому також як колоїдно-осмотичний тиск) плазми.
Оскільки менші тварини (наприклад, щури) живуть з нижчим кров'яним тиском, їм потрібен менший онкотичний тиск для його збалансування, і тому вони потребують менше альбуміну для підтримки належного розподілу рідини.
Як аніонний білок, альбумін легко зв'язується з кальцієм у сироватці крові та значною мірою сприяє гомеостазу кальцію в плазмі. Таким чином, у клінічній практиці необхідно коригувати загальну концентрацію кальцію в сироватці крові, якщо пацієнт має гіпо- або гіперальбумінемію (виміряний загальний кальцій у сироватці крові зменшується на 0,8 мг/дл на одиницю зниження концентрації альбуміну нижче 4 г/дл).[7][8]
Сироватковий альбумін широко поширений у ссавців.
- Людський варіант — це альбумін сироватки людини.
- Альбумін бичачої сироватки, або BSA, зазвичай використовується в імунодіагностичних процедурах, як реагент у клінічній хімії, у середовищах для культивування клітин, дослідженнях білкової хімії (включаючи токсичність отрути) та лабораторіях молекулярної біології (зазвичай для використання його неспецифічних властивостей зв'язування з білками).
- Dugaiczyk A., Law S.W., Dennison O.E. (1982). Nucleotide sequence and the encoded amino acids of human serum albumin mRNA. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 79: 71—75. PMID 6275391 doi:10.1073/pnas.79.1.71
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
- Meloun B., Moravek L., Kostka V. (1975). Complete amino acid sequence of human serum albumin. FEBS Lett. 58: 134—137. PMID 1225573 doi:10.1016/0014-5793(75)80242-0
- Corbett J.M., Wheeler C.H., Baker C.S., Yacoub M.H., Dunn M.J. (1994). The human myocardial two-dimensional gel protein database: update 1994. Electrophoresis. 15: 1459—1465. PMID 7895732 doi:10.1002/elps.11501501209
- Walker J.E. (1976). Lysine residue 199 of human serum albumin is modified by acetylsalicylic acid. FEBS Lett. 66: 173—175. PMID 955075 doi:10.1016/0014-5793(76)80496-6
- Jacobsen C. (1978). Lysine residue 240 of human serum albumin is involved in high-affinity binding of bilirubin. Biochem. J. 171: 453—459. PMID 656055 doi:10.1042/bj1710453
- ↑ Захворювання, генетично пов'язані з Альбумін переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:399 (англ.) . Архів оригіналу за 14 жовтня 2017. Процитовано 30 січня 2017. [Архівовано 2017-10-14 у Wayback Machine.]
- ↑ UniProt, P02768 (англ.) . Архів оригіналу за 6 лютого 2017. Процитовано 30 січня 2017.
- ↑ Entrez Gene: albumin. U.S. National Library of Medicine.
- ↑ Hypocalcemia. StatPearls. StatPearls Publishing LLC. 8 травня 2022. PMID 28613662.
- ↑ Diagnosing a disorder with few symptoms. ACP Internist. American College of Physicians. Березень 2012. Процитовано 13 червня 2022.
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |