Бета-гемоглобін

Бета-гемоглобін
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 6HBW, 1A00, 1A01, 1A0U, 1A0Z, 1A3N, 1A3O, 1ABW, 1ABY, 1AJ9, 1B86, 1BAB, 1BBB, 1BIJ, 1BUW, 1BZ0, 1BZ1, 1BZZ, 1C7B, 1C7C, 1C7D, 1CBL, 1CBM, 1CH4, 1CLS, 1CMY, 1COH, 1DKE, 1DXT, 1DXU, 1DXV, 1FN3, 1G9V, 1GBU, 1GBV, 1GLI, 1GZX, 1HAB, 1HAC, 1HBA, 1HBB, 1HBS, 1HCO, 1HDB, 1HGA, 1HGB, 1HGC, 1HHO, 1IRD, 1J3Y, 1J3Z, 1J40, 1J41, 1J7S, 1J7W, 1J7Y, 1JY7, 1K0Y, 1K1K, 1KD2, 1LFL, 1LFQ, 1LFT, 1LFV, 1LFY, 1LFZ, 1LJW, 1M9P, 1MKO, 1NEJ, 1NIH, 1NQP, 1O1I, 1O1J, 1O1K, 1O1L, 1O1M, 1O1N, 1O1O, 1O1P, 1QI8, 1QSH, 1QSI, 1QXD, 1QXE, 1R1X, 1R1Y, 1RPS, 1RQ3, 1RQ4, 1RQA, 1RVW, 1SDK, 1SDL, 1THB, 1UIW, 1VWT, 1XXT, 1XY0, 1XYE, 1XZ2, 1XZ4, 1XZ5, 1XZ7, 1XZU, 1XZV, 1Y09, 1Y0A, 1Y0C, 1Y0D, 1Y0T, 1Y0W, 1Y22, 1Y2Z, 1Y31, 1Y35, 1Y45, 1Y46, 1Y4B, 1Y4F, 1Y4G, 1Y4P, 1Y4Q, 1Y4R, 1Y4V, 1Y5F, 1Y5J, 1Y5K, 1Y7C, 1Y7D, 1Y7G, 1Y7Z, 1Y83, 1Y85, 1Y8W, 1YDZ, 1YE0, 1YE1, 1YE2, 1YEN, 1YEO, 1YEQ, 1YEU, 1YEV, 1YFF, 1YG5, 1YGD, 1YGF, 1YH9, 1YHE, 1YHR, 1YIE, 1YIH, 1YVQ, 1YVT, 1YZI, 2D5Z, 2D60, 2DN1, 2DN2, 2DN3, 2DXM, 2H35, 2HBC, 2HBD, 2HBE, 2HBF, 2HBS, 2HCO, 2HHD, 2HHE, 2M6Z, 2W6V, 2W72, 2YRS, 3B75, 3D17, 3D7O, 3DUT, 3HXN, 3IC0, 3IC2, 3KMF, 3NL7, 3NMM, 3ODQ, 3ONZ, 3OO4, 3OO5, 3P5Q, 3QJB, 3QJC, 3QJD, 3QJE, 3R5I, 3S65, 3S66, 3SZK, 3W4U, 3WCP, 3WHM, 4FC3, 4HHB, 4IJ2, 4L7Y, 4M4A, 4M4B, 4MQC, 4MQG, 4MQH, 4MQI, 4N7N, 4N7O, 4N7P, 4N8T, 4NI0, 4NI1, 4ROL, 4ROM, 4WJG, 4X0L, 4XS0, 5E29, 5E6E, 5EE4, 5HU6, 5JDO, 5KDQ, 5E83
Ідентифікатори
Символи	HBB, CD113t-C, beta-globin, hemoglobin subunit beta, ECYT6
Зовнішні ІД	OMIM: 141900 MGI: 5474850 HomoloGene: 68066 GeneCards: HBB
Пов'язані генетичні захворювання
Heinz body anemia, dominant beta-thalassemia, beta-thalassemia HBB/LCRB, hereditary persistence of fetal hemoglobin-sickle cell disease syndrome, hemoglobin M disease, beta thalassemia
Онтологія гена Молекулярна функція • iron ion binding • oxygen binding • oxygen carrier activity • peroxidase activity • зв'язування з іоном металу • hemoglobin binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • heme binding • haptoglobin binding Клітинна компонента • гіалоплазма • endocytic vesicle lumen • blood microparticle • extracellular region • hemoglobin complex • екзосома • haptoglobin-hemoglobin complex • tertiary granule lumen • ficolin-1-rich granule lumen • міжклітинний простір Біологічний процес • positive regulation of cell death • protein heterooligomerization • nitric oxide transport • positive regulation of nitric oxide biosynthetic process • oxygen transport • зсідання крові • рецептор-опосередкований ендоцитоз • regulation of blood pressure • bicarbonate transport • hydrogen peroxide catabolic process • platelet aggregation • response to hydrogen peroxide • renal absorption • cellular oxidant detoxification • neutrophil degranulation • GO:0015915 транспорт Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	3043	101488143
Ensembl	ENSG00000244734	ENSMUSG00000073940
UniProt	P68871	P02088
RefSeq (мРНК)	NM_000518	NM_008220
RefSeq (білок)	NP_000509	NP_032246 NP_001188320 NP_001265090
Локус (UCSC)	Хр. 11: 5.23 – 5.23 Mb	Хр. 7: 103.46 – 103.46 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Бета-гемоглобін (англ. Hemoglobin subunit beta) – білок, який кодується геном HBB, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 147 амінокислот, а молекулярна маса — 15 998.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MVHLTPEEKS		AVTALWGKVN		VDEVGGEALG		RLLVVYPWTQ		RFFESFGDLS
TPDAVMGNPK		VKAHGKKVLG		AFSDGLAHLD		NLKGTFATLS		ELHCDKLHVD
PENFRLLGNV		LVCVLAHHFG		KEFTPPVQAA		YQKVVAGVAN		ALAHKYH

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функціями належить до гіпотензивних агентів, вазоактивних білків. Задіяний у таких біологічних процесах як транспорт, транспорт кисню. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза, гемом, молекулою піровиноградної кислоти.

Література

• Lawn R.M., Efstratiadis A., O'Connell C., Maniatis T. (1980). The nucleotide sequence of the human beta-globin gene. Cell. 21: 647—651. PMID 6254664 DOI:10.1016/0092-8674(80)90428-6
• Wood E.T., Stover D.A., Slatkin M., Nachman M.W., Hammer M.F. (2005). The beta-globin recombinational hotspot reduces the effects of strong selection around HbC, a recently arisen mutation providing resistance to malaria. Am. J. Hum. Genet. 77: 637—642. PMID 16175509 DOI:10.1086/491748
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Ingram V.M. (1957). Gene mutations in human haemoglobin: the chemical difference between normal and sickle cell haemoglobin. Nature. 180: 326—328. PMID 13464827 DOI:10.1038/180326a0
• Glaemsta E.-L., Meyerson B., Silberring J., Terenius L., Nyberg F. (1992). Isolation of a hemoglobin-derived opioid peptide from cerebrospinal fluid of patients with cerebrovascular bleedings. Biochem. Biophys. Res. Commun. 184: 1060—1066. PMID 1575724 DOI:10.1016/0006-291X(92)90699-L
• Lang K.M., Spritz R.A. (1985). Cloning specific complete polyadenylylated 3'-terminal cDNA segments. Gene. 33: 191—196. PMID 2581851 DOI:10.1016/0378-1119(85)90093-9

Див. також

• Хромосома 11