Лактатдегідрогеназа A

Лактатдегідрогеназа A
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1I10, 4AJP, 4JNK, 4L4R, 4L4S, 4M49, 4OJN, 4OKN, 4QO7, 4QO8, 4QSM, 4QT0, 4R68, 4R69, 4RLS, 4ZVV
Ідентифікатори
Символи	LDHA, GSD11, HEL-S-133P, LDH1, LDHM, PIG19, lactate dehydrogenase A
Зовнішні ІД	OMIM: 150000 MGI: 96759 HomoloGene: 56495 GeneCards: LDHA
Пов'язані генетичні захворювання
	glycogen storage disease due to lactate dehydrogenase M-subunit deficiency
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0050229 oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor; • NAD binding; • lactate dehydrogenase activity; • kinase binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • каталітична активність; • identical protein binding; • oxidoreductase activity; • L-lactate dehydrogenase activity; • cadherin binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • мембрана; • екзосома; • клітинне ядро; • гіалоплазма;
Біологічний процес	• post-embryonic animal organ development; • lactate metabolic process; • response to hypoxia; • гліколіз; • GO:1904578 response to organic cyclic compound; • substantia nigra development; • response to nutrient; • carboxylic acid metabolic process; • response to glucose; • NAD metabolic process; • response to estrogen; • pyruvate metabolic process; • positive regulation of apoptotic process; • response to cAMP; • response to hydrogen peroxide; • carbohydrate metabolic process;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	3939
	16828
	ENSG00000134333; ENSG00000288299
	ENSMUSG00000063229
	P00338
	P06151
	NM_001135239; NM_001165414; NM_001165415; NM_001165416; NM_005566
	NM_001136069; NM_010699
	NP_001128711; NP_001158886; NP_001158887; NP_001158888; NP_005557
	NP_001129541; NP_034829
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Лактатдегідрогеназа A (англ. Lactate dehydrogenase A) — білок, який кодується геном LDHA, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 332 амінокислот, а молекулярна маса — 36 689^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MATLKDQLIY	NLLKEEQTPQ	NKITVVGVGA	VGMACAISIL	MKDLADELAL
VDVIEDKLKG	EMMDLQHGSL	FLRTPKIVSG	KDYNVTANSK	LVIITAGARQ
QEGESRLNLV	QRNVNIFKFI	IPNVVKYSPN	CKLLIVSNPV	DILTYVAWKI
SGFPKNRVIG	SGCNLDSARF	RYLMGERLGV	HPLSCHGWVL	GEHGDSSVPV
WSGMNVAGVS	LKTLHPDLGT	DKDKEQWKEV	HKQVVESAYE	VIKLKGYTSW
AIGLSVADLA	ESIMKNLRRV	HPVSTMIKGL	YGIKDDVFLS	VPCILGQNGI
SDLVKVTLTS	EEEARLKKSA	DTLWGIQKEL	QF

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Білок має сайт для зв'язування з НАД. Локалізований у цитоплазмі.

Література[ред. | ред. код]

Tsujibo H., Tiano H.F., Li S.S.-L. (1985). Nucleotide sequences of the cDNA and an intronless pseudogene for human lactate dehydrogenase-A isozyme. Eur. J. Biochem. 147: 9—15. PMID 3838278 DOI:10.1111/j.1432-1033.1985.tb08711.x
Chung F.Z., Tsujibo H., Bhattacharyya U., Sharief F.S., Li S.S.-L. (1985). Genomic organization of human lactate dehydrogenase-A gene. Biochem. J. 231: 537—541. PMID 3000353 DOI:10.1042/bj2310537
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Maekawa M., Sudo K., Li S.S., Kanno T. (1991). Analysis of genetic mutations in human lactate dehydrogenase-A(M) deficiency using DNA conformation polymorphism in combination with polyacrylamide gradient gel and silver staining. Biochem. Biophys. Res. Commun. 180: 1083—1090. PMID 1953713 DOI:10.1016/S0006-291X(05)81177-5
Maekawa M., Sudo K., Li S.S., Kanno T. (1991). Genotypic analysis of families with lactate dehydrogenase A (M) deficiency by selective DNA amplification. Hum. Genet. 88: 34—38. PMID 1959923 DOI:10.1007/BF00204925
Maekawa M., Sudo K., Kanno T., Li S.S. (1990). Molecular characterization of genetic mutation in human lactate dehydrogenase-A (M) deficiency. Biochem. Biophys. Res. Commun. 168: 677—682. PMID 2334430 DOI:10.1016/0006-291X(90)92374-9