Цитохромоксидаза-2

COX2
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 3VRJ
Ідентифікатори
Символи	COX2, mitochondrially encoded cytochrome c oxidase II, COII, MTCO2, Cytochrome c oxidase subunit II, CO II
Зовнішні ІД	OMIM: 516040 MGI: 102503 HomoloGene: 5017 GeneCards: COX2
Пов'язані генетичні захворювання
cytochrome-c oxidase deficiency disease
Онтологія гена Молекулярна функція • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • зв'язування з іоном металу • copper ion binding • oxidoreductase activity • cytochrome-c oxidase activity Клітинна компонента • respiratory chain complex IV • respirasome • integral component of membrane • мітохондрія • мембрана • екзосома • mitochondrial respiratory chain complex IV • мітохондріальна внутрішня мембрана Біологічний процес • Електронтранспортний ланцюг • response to cold • лактація • proton transmembrane transport • mitochondrial electron transport, cytochrome c to oxygen • ATP synthesis coupled electron transport • positive regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process • positive regulation of necrotic cell death • positive regulation of ATP biosynthetic process Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	4513	17709
Ensembl	ENSG00000198712	ENSMUSG00000064354
UniProt	P00403	P00405
RefSeq (мРНК)	н/д	н/д
RefSeq (білок)	н/д	NP_904331
Локус (UCSC)	н/д	н/д
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

COX2 (англ. Cytochrome c oxidase subunit II) – білок, який кодується однойменним геном, який у людей є частиною мітохондріальної ДНК. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 227 амінокислот, а молекулярна маса — 25 565.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MAHAAQVGLQ		DATSPIMEEL		ITFHDHALMI		IFLICFLVLY		ALFLTLTTKL
TNTNISDAQE		METVWTILPA		IILVLIALPS		LRILYMTDEV		NDPSLTIKSI
GHQWYWTYEY		TDYGGLIFNS		YMLPPLFLEP		GDLRLLDVDN		RVVLPIEAPI
RMMITSQDVL		HSWAVPTLGL		KTDAIPGRLN		QTTFTATRPG		VYYGQCSEIC
GANHSFMPIV		LELIPLKIFE		MGPVFTL

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах, як транспорт, транспорт електронів, дихальний ланцюг. Білок має сайт для зв'язування з іоном міді, іонами металів. Локалізований у мембрані, мітохондрії, внутрішній мембрані мітохондрії.

Література

• Power M.D., Kiefer M.C., Barr P.J., Reeves R. (1989). Nucleotide sequence of human mitochondrial cytochrome c oxidase II cDNA. Nucleic Acids Res. 17: 6734—6734. PMID 2550900 DOI:10.1093/nar/17.16.6734
• Barrell B.G., Bankier A.T., Drouin J. (1979). A different genetic code in human mitochondria. Nature. 282: 189—194. PMID 226894 DOI:10.1038/282189a0
• Horai S., Hayasaka K., Kondo R., Tsugane K., Takahata N. (1995). Recent African origin of modern humans revealed by complete sequences of hominoid mitochondrial DNAs. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 92: 532—536. PMID 7530363 DOI:10.1073/pnas.92.2.532
• Moilanen J.S., Finnila S., Majamaa K. (2003). Lineage-specific selection in human mtDNA: lack of polymorphisms in a segment of MTND5 gene in haplogroup J. Mol. Biol. Evol. 20: 2132—2142. PMID 12949126 DOI:10.1093/molbev/msg230
• Ingman M., Kaessmann H., Paeaebo S., Gyllensten U. (2000). Mitochondrial genome variation and the origin of modern humans. Nature. 408: 708—713. PMID 11130070 DOI:10.1038/35047064
• Ingman M., Gyllensten U. (2003). Mitochondrial genome variation and evolutionary history of Australian and New Guinean aborigines. Genome Res. 13: 1600—1606. PMID 12840039 DOI:10.1101/gr.686603

Див. також

• Мітохондріальна ДНК