TCOF1

TCOF1
Ідентифікатори
Символи	TCOF1, MFD1, TCS, TCS1, treacle, treacle ribosome biogenesis factor 1
Зовнішні ІД	OMIM: 606847 MGI: 892003 HomoloGene: 68049 GeneCards: TCOF1
Пов'язані генетичні захворювання
Синдром Тричера Коллінза
Онтологія гена Молекулярна функція • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • transporter activity • RNA binding • RNA polymerase I core binding • protein heterodimerization activity • scaffold protein binding Клітинна компонента • ядерце • клітинне ядро • fibrillar center • гіалоплазма Біологічний процес • skeletal system development • regulation of translation • neural crest formation • neural crest cell development • GO:0015915 транспорт • nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	6949	21453
Ensembl	ENSG00000070814	ENSMUSG00000024613
UniProt	Q13428	O08784
RefSeq (мРНК)	NM_000356 NM_001008656 NM_001008657 NM_001135243 NM_001135244 NM_001135245 NM_001195141 NM_001371623	NM_001198984 NM_011552
RefSeq (білок)	NP_000347 NP_001008657 NP_001128715 NP_001128716 NP_001128717 NP_001182070 NP_001358552	NP_001185913 NP_035682
Локус (UCSC)	Хр. 5: 150.36 – 150.4 Mb	Хр. 18: 60.95 – 60.98 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

TCOF1 (англ. Treacle ribosome biogenesis factor 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 488 амінокислот, а молекулярна маса — 152 106.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MAEARKRREL		LPLIYHHLLR		AGYVRAAREV		KEQSGQKCFL		AQPVTLLDIY
THWQQTSELG		RKRKAEEDAA		LQAKKTRVSD		PISTSESSEE		EEEAEAETAK
ATPRLASTNS		SVLGADLPSS		MKEKAKAETE		KAGKTGNSMP		HPATGKTVAN
LLSGKSPRKS		AEPSANTTLV		SETEEEGSVP		AFGAAAKPGM		VSAGQADSSS
EDTSSSSDET		DVEGKPSVKP		AQVKASSVST		KESPARKAAP		APGKVGDVTP
QVKGGALPPA		KRAKKPEEES		ESSEEGSESE		EEAPAGTRSQ		VKASEKILQV
RAASAPAKGT		PGKGATPAPP		GKAGAVASQT		KAGKPEEDSE		SSSEESSDSE
EETPAAKALL		QAKASGKTSQ		VGAASAPAKE		SPRKGAAPAP		PGKTGPAVAK
AQAGKREEDS		QSSSEESDSE		EEAPAQAKPS		GKAPQVRAAS		APAKESPRKG
AAPAPPRKTG		PAAAQVQVGK		QEEDSRSSSE		ESDSDREALA		AMNAAQVKPL
GKSPQVKPAS		TMGMGPLGKG		AGPVPPGKVG		PATPSAQVGK		WEEDSESSSE
ESSDSSDGEV		PTAVAPAQEK		SLGNILQAKP		TSSPAKGPPQ		KAGPVAVQVK
AEKPMDNSES		SEESSDSADS		EEAPAAMTAA		QAKPALKIPQ		TKACPKKTNT
TASAKVAPVR		VGTQAPRKAG		TATSPAGSSP		AVAGGTQRPA		EDSSSSEESD
SEEEKTGLAV		TVGQAKSVGK		GLQVKAASVP		VKGSLGQGTA		PVLPGKTGPT
VTQVKAEKQE		DSESSEEESD		SEEAAASPAQ		VKTSVKKTQA		KANPAAARAP
SAKGTISAPG		KVVTAAAQAK		QRSPSKVKPP		VRNPQNSTVL		ARGPASVPSV
GKAVATAAQA		QTGPEEDSGS		SEEESDSEEE		AETLAQVKPS		GKTHQIRAAL
APAKESPRKG		AAPTPPGKTG		PSAAQAGKQD		DSGSSSEESD		SDGEAPAAVT
SAQVIKPPLI		FVDPNRSPAG		PAATPAQAQA		ASTPRKARAS		ESTARSSSSE
SEDEDVIPAT		QCLTPGIRTN		VVTMPTAHPR		IAPKASMAGA		SSSKESSRIS
DGKKQEGPAT		QVSKKNPASL		PLTQAALKVL		AQKASEAQPP		VARTQPSSGV
DSAVGTLPAT		SPQSTSVQAK		GTNKLRKPKL		PEVQQATKAP		ESSDDSEDSS
DSSSGSEEDG		EGPQGAKSAH		TLGPTPSRTE		TLVEETAAES		SEDDVVAPSQ
SLLSGYMTPG		LTPANSQASK		ATPKLDSSPS		VSSTLAAKDD		PDGKQEAKPQ
QAAGMLSPKT		GGKEAASGTT		PQKSRKPKKG		AGNPQASTLA		LQSNITQCLL
GQPWPLNEAQ		VQASVVKVLT		ELLEQERKKV		VDTTKESSRK		GWESRKRKLS
GDQPAARTPR		SKKKKKLGAG		EGGEASVSPE		KTSTTSKGKA		KRDKASGDVK
EKKGKGSLGS		QGAKDEPEEE		LQKGMGTVEG		GDQSNPKSKK		EKKKSDKRKK
DKEKKEKKKK		AKKASTKDSE		SPSQKKKKKK		KKTAEQTV

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як поліморфізм, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Локалізований у ядрі.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Beausoleil S.A., Villen J., Gerber S.A., Rush J., Gygi S.P. (2006). A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization. Nat. Biotechnol. 24: 1285—1292. PMID 16964243 DOI:10.1038/nbt1240
• Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111
• Hendriks I.A., Treffers L.W., Verlaan-de Vries M., Olsen J.V., Vertegaal A.C. (2015). SUMO-2 orchestrates chromatin modifiers in response to DNA damage. Cell Rep. 10: 1778—1791. PMID 25772364 DOI:10.1016/j.celrep.2015.02.033
• Edwards S.J., Gladwin A.J., Dixon M.J. (1997). The mutational spectrum in Treacher Collins syndrome reveals a predominance of mutations that create a premature-termination codon. Am. J. Hum. Genet. 60: 515—524. PMID 9042910

Див. також

• Хромосома 5