ASPA

ASPA
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4MRI, 2I3C, 2O4H, 2Q51, 2O53, 4NFR, 4MXU, 4TNU
Ідентифікатори
Символи	ASPA, ACY2, ASP, aspartoacylase
Зовнішні ІД	OMIM: 608034 MGI: 87914 HomoloGene: 33 GeneCards: ASPA
Пов'язані генетичні захворювання
	хвороба Канавана
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • hydrolase activity; • hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in linear amides; • зв'язування з іоном металу; • hydrolase activity, acting on ester bonds; • aspartoacylase activity; • aminoacylase activity; • identical protein binding;
Клітинна компонента	• клітинне ядро; • цитоплазма; • гіалоплазма;
Біологічний процес	• Обмін речовин; • cellular amino acid biosynthetic process; • aspartate catabolic process; • central nervous system myelination; • positive regulation of oligodendrocyte differentiation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	443
	11484
	ENSG00000108381
	ENSMUSG00000020774
	P45381
	Q8R3P0
	NM_000049; NM_001128085
	NM_023113
	NP_000040; NP_001121557
	NP_075602
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

ASPA (англ. Aspartoacylase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 313 амінокислот, а молекулярна маса — 35 735^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MTSCHIAEEH	IQKVAIFGGT	HGNELTGVFL	VKHWLENGAE	IQRTGLEVKP
FITNPRAVKK	CTRYIDCDLN	RIFDLENLGK	KMSEDLPYEV	RRAQEINHLF
GPKDSEDSYD	IIFDLHNTTS	NMGCTLILED	SRNNFLIQMF	HYIKTSLAPL
PCYVYLIEHP	SLKYATTRSI	AKYPVGIEVG	PQPQGVLRAD	ILDQMRKMIK
HALDFIHHFN	EGKEFPPCAI	EVYKIIEKVD	YPRDENGEIA	AIIHPNLQDQ
DWKPLHPGDP	MFLTLDGKTI	PLGGDCTVYP	VFVNEAAYYE	KKEAFAKTTK
LTLNAKSIRC	CLH

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до гідролаз. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література[ред. | ред. код]

Kaul R., Gao G.P., Balamurugan K., Matalon R. (1993). Cloning of the human aspartoacylase cDNA and a common missense mutation in Canavan disease. Nat. Genet. 5: 118—123. PMID 8252036 DOI:10.1038/ng1093-118
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Moore R.A., Le Coq J., Faehnle C.R., Viola R.E. (2003). Purification and preliminary characterization of brain aspartoacylase. Arch. Biochem. Biophys. 413: 1—8. PMID 12706335 DOI:10.1016/S0003-9861(03)00055-9
Herga S., Berrin J.G., Perrier J., Puigserver A., Giardina T. (2006). Identification of the zinc binding ligands and the catalytic residue in human aspartoacylase, an enzyme involved in Canavan disease. FEBS Lett. 580: 5899—5904. PMID 17027983 DOI:10.1016/j.febslet.2006.09.056
Bitto E., Bingman C.A., Wesenberg G.E., McCoy J.G., Phillips G.N. Jr. (2007). Structure of aspartoacylase, the brain enzyme impaired in Canavan disease. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 104: 456—461. PMID 17194761 DOI:10.1073/pnas.0607817104
Rady P.L., Vargas T., Tyring S.K., Matalon R., Langenbeck U. (1999). Novel missense mutation (Y231C) in a Turkish patient with Canavan disease. Am. J. Med. Genet. 87: 273—275. PMID 10564886 DOI:10.1002/(SICI)1096-8628(19991126)87:3<273::AID-AJMG17>3.0.CO;2-O