CYP2E1

CYP2E1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	3E4E, 3E6I, 3GPH, 3KOH, 3LC4, 3T3Z
Ідентифікатори
Символи	CYP2E1, CPE1, CYP2E, P450-J, P450C2E, cytochrome P450 family 2 subfamily E member 1
Зовнішні ІД	OMIM: 124040 MGI: 88607 HomoloGene: 68089 GeneCards: CYP2E1
шифр КФ	1.14.13.n7
Пов'язані генетичні захворювання
	ожиріння
Онтологія гена
Молекулярна функція	• iron ion binding; • oxygen binding; • arachidonic acid epoxygenase activity; • oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, reduced flavin or flavoprotein as one donor, and incorporation of one atom of oxygen; • зв'язування з іоном металу; • monooxygenase activity; • heme binding; • GO:0050602 oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen; • enzyme binding; • oxidoreductase activity; • oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, NAD(P)H as one donor, and incorporation of one atom of oxygen; • steroid hydroxylase activity; • Hsp70 protein binding; • Hsp90 protein binding;
Клітинна компонента	• organelle membrane; • endoplasmic reticulum membrane; • внутрішньоклітинна мембранна органела; • мембрана; • intrinsic component of endoplasmic reticulum membrane; • Golgi membrane; • ендоплазматичний ретикулум; • мітохондрія; • цитоплазма; • мітохондріальна внутрішня мембрана;
Біологічний процес	• steroid metabolic process; • epoxygenase P450 pathway; • response to ozone; • heterocycle metabolic process; • response to organonitrogen compound; • monoterpenoid metabolic process; • xenobiotic metabolic process; • response to ethanol; • triglyceride metabolic process; • carbon tetrachloride metabolic process; • halogenated hydrocarbon metabolic process; • benzene metabolic process; • long-chain fatty acid biosynthetic process; • response to bacterium; • organic acid metabolic process;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	1571
	13106
	ENSG00000130649
	ENSMUSG00000025479
	P05181
	Q05421
	NM_000773
	NM_021282
	NP_000764
	NP_067257
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

CYP2E1 (англ. Cytochrome P450 family 2 subfamily E member 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 10-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 493 амінокислот, а молекулярна маса — 56 849^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSALGVTVAL	LVWAAFLLLV	SMWRQVHSSW	NLPPGPFPLP	IIGNLFQLEL
KNIPKSFTRL	AQRFGPVFTL	YVGSQRMVVM	HGYKAVKEAL	LDYKDEFSGR
GDLPAFHAHR	DRGIIFNNGP	TWKDIRRFSL	TTLRNYGMGK	QGNESRIQRE
AHFLLEALRK	TQGQPFDPTF	LIGCAPCNVI	ADILFRKHFD	YNDEKFLRLM
YLFNENFHLL	STPWLQLYNN	FPSFLHYLPG	SHRKVIKNVA	EVKEYVSERV
KEHHQSLDPN	CPRDLTDCLL	VEMEKEKHSA	ERLYTMDGIT	VTVADLFFAG
TETTSTTLRY	GLLILMKYPE	IEEKLHEEID	RVIGPSRIPA	IKDRQEMPYM
DAVVHEIQRF	ITLVPSNLPH	EATRDTIFRG	YLIPKGTVVV	PTLDSVLYDN
QEFPDPEKFK	PEHFLNENGK	FKYSDYFKPF	STGKRVCAGE	GLARMELFLL
LCAILQHFNL	KPLVDPKDID	LSPIHIGFGC	IPPRYKLCVI	PRS

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза, гемом, НАДФ. Локалізований у мембрані, ендоплазматичному ретикулумі, мікросомах.

Література[ред. | ред. код]

Umeno M., McBride O.W., Yang C.S., Gelboin H.V., Gonzalez F.J. (1988). Human ethanol-inducible P450IIE1: complete gene sequence, promoter characterization, chromosome mapping, and cDNA-directed expression. Biochemistry. 27: 9006—9013. PMID 3233219 DOI:10.1021/bi00425a019
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Gillam E.M., Guo Z., Guengerich F.P. (1994). Expression of modified human cytochrome P450 2E1 in Escherichia coli, purification, and spectral and catalytic properties. Arch. Biochem. Biophys. 312: 59—66. PMID 8031147 DOI:10.1006/abbi.1994.1280
Porubsky P.R., Meneely K.M., Scott E.E. (2008). Structures of human cytochrome P-450 2E1. Insights into the binding of inhibitors and both small molecular weight and fatty acid substrates. J. Biol. Chem. 283: 33698—33707. PMID 18818195 DOI:10.1074/jbc.M805999200
Song B.-J., Gelboin H.V., Park S.-S., Yang C.S., Gonzalez F.J. (1986). Complementary DNA and protein sequences of ethanol-inducible rat and human cytochrome P-450s. Transcriptional and post-transcriptional regulation of the rat enzyme. J. Biol. Chem. 261: 16689—16697. PMID 3782137