DIAPH1

DIAPH1
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1V9D, 1Z2C, 2BAP, 2BNX, 2F31, 2V8F, 3EG5, 3O4X, 3OBV, 4UWX
Ідентифікатори
Символи	DIAPH1, DFNA1, DIA1, DRF1, LFHL1, hDIA1, SCBMS, diaphanous related formin 1, mDia1
Зовнішні ІД	OMIM: 602121 MGI: 1194490 HomoloGene: 129567 GeneCards: DIAPH1
Пов'язані генетичні захворювання
мікроцефалія, progressive microcephaly-seizures-cortical blindness-developmental delay syndrome
Онтологія гена Молекулярна функція • transmembrane transporter binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • actin binding • signaling receptor binding • RNA binding Клітинна компонента • цитоплазма • гіалоплазма • cell projection • мембрана • веретено поділу • центр організації мікротрубочок • ruffle membrane • mitotic spindle • цитоскелет • клітинна мембрана • secretory granule membrane • ficolin-1-rich granule membrane • клітинне ядро Біологічний процес • actin filament organization • positive regulation of cell migration • regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol • слух • actin filament polymerization • regulation of microtubule-based process • protein localization to microtubule • cytoskeleton organization • regulation of cell shape • cellular component organization • actin cytoskeleton organization • cellular response to histamine • regulation of cell motility • neutrophil degranulation • regulation of cytoskeleton organization Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	1729	13367
Ensembl	ENSG00000131504	ENSMUSG00000024456
UniProt	O60610	O08808
RefSeq (мРНК)	NM_001314007 NM_001079812 NM_005219	NM_007858 NM_001305980 NM_001305981
RefSeq (білок)	NP_001073280 NP_001300936 NP_005210	NP_001292909 NP_001292910 NP_031884
Локус (UCSC)	Хр. 5: 141.52 – 141.62 Mb	Хр. 18: 37.98 – 38.07 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

DIAPH1 (англ. Diaphanous related formin 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 272 амінокислот, а молекулярна маса — 141 347.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MEPPGGSLGP		GRGTRDKKKG		RSPDELPSAG		GDGGKSKKFT		LKRLMADELE
RFTSMRIKKE		KEKPNSAHRN		SSASYGDDPT		AQSLQDVSDE		QVLVLFEQML
LDMNLNEEKQ		QPLREKDIII		KREMVSQYLY		TSKAGMSQKE		SSKSAMMYIQ
ELRSGLRDMP		LLSCLESLRV		SLNNNPVSWV		QTFGAEGLAS		LLDILKRLHD
EKEETAGSYD		SRNKHEIIRC		LKAFMNNKFG		IKTMLETEEG		ILLLVRAMDP
AVPNMMIDAA		KLLSALCILP		QPEDMNERVL		EAMTERAEMD		EVERFQPLLD
GLKSGTTIAL		KVGCLQLINA		LITPAEELDF		RVHIRSELMR		LGLHQVLQDL
REIENEDMRV		QLNVFDEQGE		EDSYDLKGRL		DDIRMEMDDF		NEVFQILLNT
VKDSKAEPHF		LSILQHLLLV		RNDYEARPQY		YKLIEECISQ		IVLHKNGADP
DFKCRHLQIE		IEGLIDQMID		KTKVEKSEAK		AAELEKKLDS		ELTARHELQV
EMKKMESDFE		QKLQDLQGEK		DALHSEKQQI		ATEKQDLEAE		VSQLTGEVAK
LTKELEDAKK		EMASLSAAAI		TVPPSVPSRA		PVPPAPPLPG		DSGTIIPPPP
APGDSTTPPP		PPPPPPPPPP		LPGGVCISSP		PSLPGGTAIS		PPPPLSGDAT
IPPPPPLPEG		VGIPSPSSLP		GGTAIPPPPP		LPGSARIPPP		PPPLPGSAGI
PPPPPPLPGE		AGMPPPPPPL		PGGPGIPPPP		PFPGGPGIPP		PPPGMGMPPP
PPFGFGVPAA		PVLPFGLTPK		KLYKPEVQLR		RPNWSKLVAE		DLSQDCFWTK
VKEDRFENNE		LFAKLTLTFS		AQTKTSKAKK		DQEGGEEKKS		VQKKKVKELK
VLDSKTAQNL		SIFLGSFRMP		YQEIKNVILE		VNEAVLTESM		IQNLIKQMPE
PEQLKMLSEL		KDEYDDLAES		EQFGVVMGTV		PRLRPRLNAI		LFKLQFSEQV
ENIKPEIVSV		TAACEELRKS		ESFSNLLEIT		LLVGNYMNAG		SRNAGAFGFN
ISFLCKLRDT		KSTDQKMTLL		HFLAELCEND		YPDVLKFPDE		LAHVEKASRV
SAENLQKNLD		QMKKQISDVE		RDVQNFPAAT		DEKDKFVEKM		TSFVKDAQEQ
YNKLRMMHSN		METLYKELGE		YFLFDPKKLS		VEEFFMDLHN		FRNMFLQAVK
ENQKRRETEE		KMRRAKLAKE		KAEKERLEKQ		QKREQLIDMN		AEGDETGVMD
SLLEALQSGA		AFRRKRGPRQ		ANRKAGCAVT		SLLASELTKD		DAMAAVPAKV
SKNSETFPTI		LEEAKELVGR		AS

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, мембрані, клітинних відростках.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Morita K., Lo Celso C., Spencer-Dene B., Zouboulis C.C., Watt F.M. (2006). HAN11 binds mDia1 and controls GLI1 transcriptional activity. J. Dermatol. Sci. 44: 11—20. PMID 16887337 DOI:10.1016/j.jdermsci.2006.06.001
• Zaoui K., Benseddik K., Daou P., Salaun D., Badache A. (2010). ErbB2 receptor controls microtubule capture by recruiting ACF7 to the plasma membrane of migrating cells. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 107: 18517—18522. PMID 20937854 DOI:10.1073/pnas.1000975107
• Li D., Dammer E.B., Lucki N.C., Sewer M.B. (2013). cAMP-stimulated phosphorylation of diaphanous 1 regulates protein stability and interaction with binding partners in adrenocortical cells. Mol. Biol. Cell. 24: 848—857. PMID 23325789 DOI:10.1091/mbc.E12-08-0597

Див. також

• Хромосома 5