DNAJB2

DNAJB2
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 2LGW
Ідентифікатори
Символи	DNAJB2, DSMA5, HSJ-1, HSJ1, HSPF3, CMT2T, DnaJ heat shock protein family (Hsp40) member B2
Зовнішні ІД	OMIM: 604139 MGI: 1928739 HomoloGene: 4902 GeneCards: DNAJB2
Пов'язані генетичні захворювання
young adult-onset distal hereditary motor neuropathy
Онтологія гена Молекулярна функція • polyubiquitin modification-dependent protein binding • proteasome binding • chaperone binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • ubiquitin protein ligase binding • ATPase activator activity • Hsp70 protein binding • unfolded protein binding • ubiquitin binding • ubiquitin-dependent protein binding Клітинна компонента • inclusion body • Протеасома • гіалоплазма • клітинне ядро • цитоплазма • ендоплазматичний ретикулум • endoplasmic reticulum membrane • мембрана • intrinsic component of endoplasmic reticulum membrane • ядерна мембрана Біологічний процес • response to unfolded protein • negative regulation of protein deubiquitination • positive regulation of protein ubiquitination • positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process • ubiquitin-dependent ERAD pathway • protein refolding • negative regulation of inclusion body assembly • regulation of protein localization • regulation of protein ubiquitination • negative regulation of protein binding • positive regulation of ATP-dependent activity • proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process • chaperone-mediated protein folding • regulation of chaperone-mediated protein folding • negative regulation of cell population proliferation • negative regulation of cell growth • neuron cellular homeostasis Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	3300	56812
Ensembl	ENSG00000135924	ENSMUSG00000026203
UniProt	P25686	Q9QYI5
RefSeq (мРНК)	NM_006736 NM_001039550	NM_001159883 NM_001159884 NM_001159885 NM_020266 NM_178055
RefSeq (білок)	NP_001034639 NP_006727	NP_001153355 NP_001153356 NP_001153357 NP_064662 NP_835156
Локус (UCSC)	Хр. 2: 219.28 – 219.29 Mb	Хр. 1: 75.24 – 75.25 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

DNAJB2 (англ. DnaJ heat shock protein family (Hsp40) member B2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 324 амінокислот, а молекулярна маса — 35 580.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MASYYEILDV		PRSASADDIK		KAYRRKALQW		HPDKNPDNKE		FAEKKFKEVA
EAYEVLSDKH		KREIYDRYGR		EGLTGTGTGP		SRAEAGSGGP		GFTFTFRSPE
EVFREFFGSG		DPFAELFDDL		GPFSELQNRG		SRHSGPFFTF		SSSFPGHSDF
SSSSFSFSPG		AGAFRSVSTS		TTFVQGRRIT		TRRIMENGQE		RVEVEEDGQL
KSVTINGVPD		DLALGLELSR		REQQPSVTSR		SGGTQVQQTP		ASCPLDSDLS
EDEDLQLAMA		YSLSEMEAAG		KKPAGGREAQ		HRRQGRPKAQ		HQDPGLGGTQ
EGARGEATKR		SPSPEEKASR		CLIL

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до шаперонів. Задіяний у таких біологічних процесах як поліморфізм, ацетиляція, альтернативний сплайсинг. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, мембрані, ендоплазматичному ретикулумі.

Література

• Cheetham M.E., Brion J.-P., Anderton B.H. (1992). Human homologues of the bacterial heat-shock protein DnaJ are preferentially expressed in neurons. Biochem. J. 284: 469—476. PMID 1599432 DOI:10.1042/bj2840469
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Cheetham M.E., Jackson A.P., Anderton B.H. (1994). Regulation of 70-kDa heat-shock-protein ATPase activity and substrate binding by human DnaJ-like proteins, HSJ1a and HSJ1b. Eur. J. Biochem. 226: 99—107. PMID 7957263 DOI:10.1111/j.1432-1033.1994.tb20030.x
• Chapple J.P., Cheetham M.E. (2003). The chaperone environment at the cytoplasmic face of the endoplasmic reticulum can modulate rhodopsin processing and inclusion formation. J. Biol. Chem. 278: 19087—19094. PMID 12754272 DOI:10.1074/jbc.M212349200
• Westhoff B., Chapple J.P., van der Spuy J., Hoehfeld J., Cheetham M.E. (2005). HSJ1 is a neuronal shuttling factor for the sorting of chaperone clients to the proteasome. Curr. Biol. 15: 1058—1064. PMID 15936278 DOI:10.1016/j.cub.2005.04.058
• Rose J.M., Novoselov S.S., Robinson P.A., Cheetham M.E. (2011). Molecular chaperone-mediated rescue of mitophagy by a Parkin RING1 domain mutant. Hum. Mol. Genet. 20: 16—27. PMID 20889486 DOI:10.1093/hmg/ddq428

Див. також

• Хромосома 2