NFS1

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
NFS1
Ідентифікатори
Символи NFS1, IscS, NIFS, HUSSY-08, NFS1 cysteine desulfurase, cysteine desulfurase, COXPD52
Зовнішні ІД OMIM: 603485 MGI: 1316706 HomoloGene: 5463 GeneCards: NFS1
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_001198989
NM_021100
NM_181679
NM_010911
RefSeq (білок)
NP_001185918
NP_066923
NP_035041
Локус (UCSC) Хр. 20: 35.67 – 35.7 Mb Хр. 2: 155.97 – 155.99 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

Мітохондріальна цистеїн-десульфураза (англ. NFS1, cysteine desulfurase) – білок, який кодується геном NFS1, розташованим у людей на довгому плечі 20-ї хромосоми.[3][4][5] [6] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 457 амінокислот, а молекулярна маса — 50 196[7].

Цей білок за функцією належить до трансфераз. Білок має сайт для зв'язування з іоном заліза, піридоксаль-фосфатом, залізо-сірчаною групою. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, мітохондрії.

Залізно-сульфурні кластери (Fe–S кластери) необхідні для функціонування багатьох клітинних ензимів. NFS1 бере безпосередню участь у синтезі (біогенезі) цих кластерів, генеруючи неорганічну сірку, потрібну для їх утворення. Джерелом сірки є цистеїн. NFS1 віднімає атом сірки від молекули цистеїну, внаслідок чого той перетворюється на аланін.

Послідовність амінокислот
1020304050
MLLRAAWRRAAVAVTAAPGPKPAAPTRGLRLRVGDRAPQSAVPADTAAAP
EVGPVLRPLYMDVQATTPLDPRVLDAMLPYLINYYGNPHSRTHAYGWESE
AAMERARQQVASLIGADPREIIFTSGATESNNIAIKGVARFYRSRKKHLI
TTQTEHKCVLDSCRSLEAEGFQVTYLPVQKSGIIDLKELEAAIQPDTSLV
SVMTVNNEIGVKQPIAEIGRICSSRKVYFHTDAAQAVGKIPLDVNDMKID
LMSISGHKIYGPKGVGAIYIRRRPRVRVEALQSGGGQERGMRSGTVPTPL
VVGLGAACEVAQQEMEYDHKRISKLSERLIQNIMKSLPDVVMNGDPKHHY
PGCINLSFAYVEGESLLMALKDVALSSGSACTSASLEPSYVLRAIGTDED
LAHSSIRFGIGRFTTEEEVDYTVEKCIQHVKRLREMSPLWEMVQDGIDLK
SIKWTQH

Див. також

[ред. | ред. код]

Примітки

[ред. | ред. код]
  1. Human PubMed Reference:.
  2. Mouse PubMed Reference:.
  3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:15910 (англ.) . Архів оригіналу за 13 лютого 2018. Процитовано 12 лютого 2018.
  4. Biederbick A, Stehling O, Rosser R, Niggemeyer B, Nakai Y, Elsasser HP, Lill R (Jul 2006). Role of human mitochondrial Nfs1 in cytosolic iron-sulfur protein biogenesis and iron regulation. Mol Cell Biol. Т. 26, № 15. с. 5675—87. doi:10.1128/MCB.00112-06. PMC 1592756. PMID 16847322.
  5. Entrez Gene: NFS1 NFS1 nitrogen fixation 1 homolog (S. cerevisiae).
  6. Land T, Rouault TA (Jan 1999). Targeting of a human iron-sulfur cluster assembly enzyme, nifs, to different subcellular compartments is regulated through alternative AUG utilization. Mol Cell. Т. 2, № 6. с. 807—15. doi:10.1016/S1097-2765(00)80295-6. PMID 9885568.
  7. UniProt, Q9Y697 (англ.) . Архів оригіналу за 13 лютого 2018. Процитовано 12 лютого 2018.

Література

[ред. | ред. код]
  • Land T., Rouault T.A. (1998). Targeting of a human iron-sulfur cluster assembly enzyme, nifs, to different subcellular compartments is regulated through alternative AUG utilization. Mol. Cell. 2: 807—815. PMID 9885568 DOI:10.1016/S1097-2765(00)80295-6
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Tong W.-H., Rouault T. (2000). Distinct iron-sulfur cluster assembly complexes exist in the cytosol and mitochondria of human cells. EMBO J. 19: 5692—5700. PMID 11060020 DOI:10.1093/emboj/19.21.5692
  • Marelja Z., Stoecklein W., Nimtz M., Leimkuehler S. (2008). A novel role for human Nfs1 in the cytoplasm: Nfs1 acts as a sulfur donor for MOCS3, a protein involved in molybdenum cofactor biosynthesis. J. Biol. Chem. 283: 25178—25185. PMID 18650437 DOI:10.1074/jbc.M804064200
  • Shi Y., Ghosh M.C., Tong W.H., Rouault T.A. (2009). Human ISD11 is essential for both iron-sulfur cluster assembly and maintenance of normal cellular iron homeostasis. Hum. Mol. Genet. 18: 3014—3025. PMID 19454487 DOI:10.1093/hmg/ddp239
  • Shan Y., Cortopassi G. (2016). Mitochondrial Hspa9/Mortalin regulates erythroid differentiation via iron-sulfur cluster assembly. Mitochondrion. 26: 94—103. PMID 26702583 DOI:10.1016/j.mito.2015.12.005