NHLRC1

NHLRC1
Ідентифікатори
Символи	NHLRC1, EPM2A, EPM2B, MALIN, bA204B7.2, NHL repeat containing E3 ubiquitin protein ligase 1
Зовнішні ІД	OMIM: 608072 MGI: 2145264 HomoloGene: 18439 GeneCards: NHLRC1
Пов'язані генетичні захворювання
Lafora disease
Онтологія гена Молекулярна функція • зв'язування з іоном металу • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • GO:1904264, GO:1904822, GO:0090622, GO:0090302 ubiquitin protein ligase activity • GO:0050372 ubiquitin-protein transferase activity • transferase activity Клітинна компонента • perinuclear region of cytoplasm • гіалоплазма • ендоплазматичний ретикулум • клітинне ядро Біологічний процес • автофагія • protein polyubiquitination • glycogen biosynthetic process • positive regulation of protein ubiquitination • Убіквітин-залежний протеоліз • proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process • regulation of protein phosphorylation • glycogen metabolic process • регуляція експресії генів • regulation of protein ubiquitination • response to endoplasmic reticulum stress • cellular macromolecule metabolic process • regulation of protein kinase activity • regulation of protein localization to plasma membrane Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	378884	105193
Ensembl	ENSG00000187566	ENSMUSG00000044231
UniProt	Q6VVB1	Q8BR37
RefSeq (мРНК)	NM_198586	NM_175340
RefSeq (білок)	NP_940988	NP_780549
Локус (UCSC)	Хр. 6: 18.12 – 18.12 Mb	Хр. 13: 47.17 – 47.17 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

NHLRC1 (англ. NHL repeat containing E3 ubiquitin protein ligase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 6-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 395 амінокислот, а молекулярна маса — 42 293.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MAAEASESGP		ALHELMREAE		ISLLECKVCF		EKFGHRQQRR		PRNLSCGHVV
CLACVAALAH		PRTLALECPF		CRRACRGCDT		SDCLPVLHLI		ELLGSALRQS
PAAHRAAPSA		PGALTCHHTF		GGWGTLVNPT		GLALCPKTGR		VVVVHDGRRR
VKIFDSGGGC		AHQFGEKGDA		AQDIRYPVDV		TITNDCHVVV		TDAGDRSIKV
FDFFGQIKLV		IGGQFSLPWG		VETTPQNGIV		VTDAEAGSLH		LLDVDFAEGV
LRRTERLQAH		LCNPRGVAVS		WLTGAIAVLE		HPLALGTGVC		STRVKVFSSS
MQLVGQVDTF		GLSLYFPSKI		TASAVTFDHQ		GNVIVADTSG		PAILCLGKPE
EFPVPKPMVT		HGLSHPVALT		FTKENSLLVL		DTASHSIKVY		KVDWG

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до трансфераз. Задіяний у таких біологічних процесах, як убіквітинування білків, автофагія. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у ядрі, ендоплазматичному ретикулумі.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Gentry M.S., Worby C.A., Dixon J.E. (2005). Insights into Lafora disease: malin is an E3 ubiquitin ligase that ubiquitinates and promotes the degradation of laforin. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 102: 8501—8506. PMID 15930137 DOI:10.1073/pnas.0503285102
• Worby C.A., Gentry M.S., Dixon J.E. (2008). Malin decreases glycogen accumulation by promoting the degradation of protein targeting to glycogen (PTG). J. Biol. Chem. 283: 4069—4076. PMID 18070875 DOI:10.1074/jbc.M708712200
• Rubio-Villena C., Garcia-Gimeno M.A., Sanz P. (2013). Glycogenic activity of R6, a protein phosphatase 1 regulatory subunit, is modulated by the laforin-malin complex. Int. J. Biochem. Cell Biol. 45: 1479—1488. PMID 23624058 DOI:10.1016/j.biocel.2013.04.019
• Singh S., Satishchandra P., Shankar S.K., Ganesh S. (2008). Lafora disease in the Indian population: EPM2A and NHLRC1 gene mutations and their impact on subcellular localization of laforin and malin. Hum. Mutat. 29: E1—12. PMID 18311786 DOI:10.1002/humu.20737

Див. також

• Хромосома 6