PAPSS1

PAPSS1
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1X6V, 1XJQ, 1XNJ, 2OFW, 2OFX, 2PEY, 2PEZ, 2QJF
Ідентифікатори
Символи	PAPSS1, ATPSK1, PAPSS, SK1, 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate synthase 1
Зовнішні ІД	OMIM: 603262 MGI: 1330587 HomoloGene: 81740 GeneCards: PAPSS1
Онтологія гена Молекулярна функція • transferase activity • nucleotide binding • nucleotidyltransferase activity • каталітична активність • ATP binding • kinase activity • sulfate adenylyltransferase (ATP) activity • protein homodimerization activity • adenylylsulfate kinase activity Клітинна компонента • гіалоплазма Біологічний процес • skeletal system development • обмін речовин • фосфорилювання • sulfate assimilation • 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate biosynthetic process Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	9061	23971
Ensembl	ENSG00000138801	ENSMUSG00000028032
UniProt	O43252	Q60967
RefSeq (мРНК)	NM_005443	NM_001289477 NM_001289478 NM_001289479 NM_011863
RefSeq (білок)	NP_005434	NP_001276406 NP_001276407 NP_001276408 NP_035993
Локус (UCSC)	Хр. 4: 107.59 – 107.72 Mb	Хр. 3: 131.27 – 131.35 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

PAPSS1 (англ. 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate synthase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 4-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 624 амінокислот, а молекулярна маса — 70 833.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MEIPGSLCKK		VKLSNNAQNW		GMQRATNVTY		QAHHVSRNKR		GQVVGTRGGF
RGCTVWLTGL		SGAGKTTVSM		ALEEYLVCHG		IPCYTLDGDN		IRQGLNKNLG
FSPEDREENV		RRIAEVAKLF		ADAGLVCITS		FISPYTQDRN		NARQIHEGAS
LPFFEVFVDA		PLHVCEQRDV		KGLYKKARAG		EIKGFTGIDS		EYEKPEAPEL
VLKTDSCDVN		DCVQQVVELL		QERDIVPVDA		SYEVKELYVP		ENKLHLAKTD
AETLPALKIN		KVDMQWVQVL		AEGWATPLNG		FMREREYLQC		LHFDCLLDGG
VINLSVPIVL		TATHEDKERL		DGCTAFALMY		EGRRVAILRN		PEFFEHRKEE
RCARQWGTTC		KNHPYIKMVM		EQGDWLIGGD		LQVLDRVYWN		DGLDQYRLTP
TELKQKFKDM		NADAVFAFQL		RNPVHNGHAL		LMQDTHKQLL		ERGYRRPVLL
LHPLGGWTKD		DDVPLMWRMK		QHAAVLEEGV		LNPETTVVAI		FPSPMMYAGP
TEVQWHCRAR		MVAGANFYIV		GRDPAGMPHP		ETGKDLYEPS		HGAKVLTMAP
GLITLEIVPF		RVAAYNKKKK		RMDYYDSEHH		EDFEFISGTR		MRKLAREGQK
PPEGFMAPKA		WTVLTEYYKS		LEKA

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ. Задіяний у таких біологічних процесах як поліморфізм, ацетиляція. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами.

Література

• Venkatachalam K.V., Akita H., Strott C.A. (1998). Molecular cloning, expression, and characterization of human bifunctional 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate synthase and its functional domains. J. Biol. Chem. 273: 19311—19320. PMID 9668121 DOI:10.1074/jbc.273.30.19311
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Venkatachalam K.V., Fuda H., Koonin E.V., Strott C.A. (1999). Site-selected mutagenesis of a conserved nucleotide binding HXGH motif located in the ATP sulfurylase domain of human bifunctional 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate synthase. J. Biol. Chem. 274: 2601—2604. PMID 9915785 DOI:10.1074/jbc.274.5.2601
• Harjes S., Scheidig A., Bayer P. (2004). Expression, purification and crystallization of human 3'-phosphoadenosine-5'-phosphosulfate synthetase 1. Acta Crystallogr. D. 60: 350—352. PMID 14747722 DOI:10.1107/S0907444903027628
• Harjes S., Bayer P., Scheidig A.J. (2005). The crystal structure of human PAPS synthetase 1 reveals asymmetry in substrate binding. J. Mol. Biol. 347: 623—635. PMID 15755455 DOI:10.1016/j.jmb.2005.01.005
• Sekulic N., Konrad M., Lavie A. (2007). Structural mechanism for substrate inhibition of the adenosine 5'-phosphosulfate kinase domain of human 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate synthetase 1 and its ramifications for enzyme regulation. J. Biol. Chem. 282: 22112—22121. PMID 17540769 DOI:10.1074/jbc.M701713200

Див. також

• Хромосома 4