RARRES2

RARRES2
Ідентифікатори
Символи	RARRES2, HP10433, TIG2, Chemerin, retinoic acid receptor responder 2
Зовнішні ІД	OMIM: 601973 MGI: 1918910 HomoloGene: 2167 GeneCards: RARRES2
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • signaling receptor binding;
Клітинна компонента	• GO:0005578 Позаклітинна матриця; • platelet dense granule lumen; • extracellular region; • міжклітинний простір; • collagen-containing extracellular matrix;
Біологічний процес	• in utero embryonic development; • embryonic digestive tract development; • positive regulation of macrophage chemotaxis; • хемотаксис; • retinoid metabolic process; • диференціація клітин; • inflammatory response; • regulation of lipid catabolic process; • platelet degranulation; • positive regulation of protein phosphorylation; • positive regulation of fat cell differentiation; • positive regulation of chemotaxis; • вроджений імунітет; • GO:1901047 insulin receptor signaling pathway;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	5919
	71660
	ENSG00000106538
	ENSMUSG00000009281
	Q99969
	Q9DD06
	NM_002889
	NM_027852; NM_001347167; NM_001347168
	NP_002880; NP_002880.1
	NP_001334096; NP_001334097; NP_082128
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

RARRES2 (англ. Retinoic acid receptor responder 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 7-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 163 амінокислот, а молекулярна маса — 18 618^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MRRLLIPLAL	WLGAVGVGVA	ELTEAQRRGL	QVALEEFHKH	PPVQWAFQET
SVESAVDTPF	PAGIFVRLEF	KLQQTSCRKR	DWKKPECKVR	PNGRKRKCLA
CIKLGSEDKV	LGRLVHCPIE	TQVLREAEEH	QETQCLRVQR	AGEDPHSFYF
PGQFAFSKAL	PRS

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах, як запальна відповідь, хемотаксис, диференціація клітин. Секретований назовні.

Література

Yokoyama-Kobayashi M., Yamaguchi T., Sekine S., Kato S. (1999). Selection of cDNAs encoding putative type II membrane proteins on the cell surface from a human full-length cDNA bank. Gene. 228: 161—167. PMID 10072769 DOI:10.1016/S0378-1119(99)00004-9
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Du X.Y., Leung L.L. (2009). Proteolytic regulatory mechanism of chemerin bioactivity. Acta Biochim. Biophys. Sin. 41: 973—979. PMID 20011981 DOI:10.1093/abbs/gmp091
Ernst M.C., Sinal C.J. (2010). Chemerin: at the crossroads of inflammation and obesity. Trends Endocrinol. Metab. 21: 660—667. PMID 20817486 DOI:10.1016/j.tem.2010.08.001
Bondue B., Wittamer V., Parmentier M. (2011). Chemerin and its receptors in leukocyte trafficking, inflammation and metabolism. Cytokine Growth Factor Rev. 22: 331—338. PMID 22119008 DOI:10.1016/j.cytogfr.2011.11.004
Yamawaki H., Kameshima S., Usui T., Okada M., Hara Y. (2012). A novel adipocytokine, chemerin exerts anti-inflammatory roles in human vascular endothelial cells. Biochem. Biophys. Res. Commun. 423: 152—157. PMID 22634313 DOI:10.1016/j.bbrc.2012.05.103