RSAD2
Перейти до навігації
Перейти до пошуку
RSAD2 (англ. Radical S-adenosyl methionine domain containing 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. [3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 361 амінокислот, а молекулярна маса — 42 170[4].
Послідовність амінокислот
10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
MWVLTPAAFA | GKLLSVFRQP | LSSLWRSLVP | LFCWLRATFW | LLATKRRKQQ | ||||
LVLRGPDETK | EEEEDPPLPT | TPTSVNYHFT | RQCNYKCGFC | FHTAKTSFVL | ||||
PLEEAKRGLL | LLKEAGMEKI | NFSGGEPFLQ | DRGEYLGKLV | RFCKVELRLP | ||||
SVSIVSNGSL | IRERWFQNYG | EYLDILAISC | DSFDEEVNVL | IGRGQGKKNH | ||||
VENLQKLRRW | CRDYRVAFKI | NSVINRFNVE | EDMTEQIKAL | NPVRWKVFQC | ||||
LLIEGENCGE | DALREAERFV | IGDEEFERFL | ERHKEVSCLV | PESNQKMKDS | ||||
YLILDEYMRF | LNCRKGRKDP | SKSILDVGVE | EAIKFSGFDE | KMFLKRGGKY | ||||
IWSKADLKLD | W |
Задіяний у таких біологічних процесах як імунітет, вроджений імунітет, взаємодія хазяїн-вірус, антивірусний захист, поліморфізм. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза, групою 4fe-4s, залізо-сірчаною групою, s-аденозил-l-метіоніном. Локалізований у мембрані, мітохондрії, внутрішній мембрані мітохондрії, ендоплазматичному ретикулумі, ліпідних краплях, зовнішній мембрані мітохондрій, апараті гольджі.
- Zhu H., Cong J.-P., Shenk T. (1997). Use of differential display analysis to assess the effect of human cytomegalovirus infection on the accumulation of cellular RNAs: induction of interferon-responsive RNAs. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94: 13985—13990. PMID 9391139 DOI:10.1073/pnas.94.25.13985
- Chin K.-C., Cresswell P. (2001). Viperin (cig5), an IFN-inducible antiviral protein directly induced by human cytomegalovirus. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98: 15125—15130. PMID 11752458 DOI:10.1073/pnas.011593298
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Helbig K.J., Lau D.T.-Y., Semendric L., Harley H.A.J., Beard M.R. (2005). Analysis of ISG expression in chronic hepatitis C identifies viperin as a potential antiviral effector. Hepatology. 42: 702—710. PMID 16108059 DOI:10.1002/hep.20844
- Khaiboullina S.F., Rizvanov A.A., Holbrook M.R., St Jeor S. (2005). Yellow fever virus strains Asibi and 17D-204 infect human umbilical cord endothelial cells and induce novel changes in gene expression. Virology. 342: 167—176. PMID 16150475 DOI:10.1016/j.virol.2005.07.035
- Severa M., Coccia E.M., Fitzgerald K.A. (2006). Toll-like receptor-dependent and -independent viperin gene expression and counter-regulation by PRDI-binding factor-1/BLIMP1. J. Biol. Chem. 281: 26188—26195. PMID 16849320 DOI:10.1074/jbc.M604516200
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:30908 (англ.) . Процитовано 29 серпня 2017.
- ↑ UniProt, Q8WXG1 (англ.) . Архів оригіналу за 6 серпня 2017. Процитовано 29 серпня 2017.
![]() |
Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |