S100P

S100P
Наявні структури
PDB	Пошук для людей: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1J55, 1OZO, 2MJW
Ідентифікатори
Символи	S100P, MIG9, S100 calcium binding protein P
Зовнішні ІД	OMIM: 600614 HomoloGene: 81743 GeneCards: S100P
Пов'язані генетичні захворювання
	ожиріння
Онтологія гена
Молекулярна функція	• calcium ion binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • RAGE receptor binding; • зв'язування з іоном металу; • calcium-dependent protein binding; • magnesium ion binding; • cadherin binding; • transition metal ion binding; • protein homodimerization activity;
Клітинна компонента	• клітинна мембрана; • cell projection; • екзосома; • мембрана; • клітинне ядро; • microvillus membrane; • цитоплазма; • extracellular region; • Ядерні тільця; • secretory granule lumen;
Біологічний процес	• response to organic substance; • endothelial cell migration; • neutrophil degranulation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	6286
	н/д
	ENSG00000163993
	н/д
	P25815
	н/д
	NM_005980
	н/д
	NP_005971
	н/д
	Вікідані
Див./Ред. для людей

S100P (англ. S100 calcium binding protein P) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 4-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 95 амінокислот, а молекулярна маса — 10 400^[4].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MTELETAMGM		IIDVFSRYSG		SEGSTQTLTK		GELKVLMEKE		LPGFLQSGKD
KDAVDKLLKD		LDANGDAQVD		FSEFIVFVAA		ITSACHKYFE		KAGLK

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

Y: Тирозин

Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, ядрі, мембрані, клітинних відростках.

Література[ред. | ред. код]

Becker T., Gerke V., Kube E., Weber K. (1992). S100P, a novel Ca(2+)-binding protein from human placenta. cDNA cloning, recombinant protein expression and Ca2+ binding properties. Eur. J. Biochem. 207: 541—547. PMID 1633809 DOI:10.1111/j.1432-1033.1992.tb17080.x
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Emoto Y., Kobayashi R., Akatsuka H., Hidaka H. (1992). Purification and characterization of a new member of the S-100 protein family from human placenta. Biochem. Biophys. Res. Commun. 182: 1246—1253. PMID 1540168 DOI:10.1016/0006-291X(92)91865-N
Koltzscher M., Neumann C., Konig S., Gerke V. (2003). Ca2+-dependent binding and activation of dormant ezrin by dimeric S100P. Mol. Biol. Cell. 14: 2372—2384. PMID 12808036 DOI:10.1091/mbc.E02-09-0553
Arumugam T., Simeone D.M., Schmidt A.M., Logsdon C.D. (2004). S100P stimulates cell proliferation and survival via receptor for activated glycation end products (RAGE). J. Biol. Chem. 279: 5059—5065. PMID 14617629 DOI:10.1074/jbc.M310124200