SOAT1

SOAT1
Ідентифікатори
Символи	SOAT1, ACACT, ACAT, ACAT-1, ACAT1, SOAT, STAT, sterol O-acyltransferase 1
Зовнішні ІД	OMIM: 102642 MGI: 104665 HomoloGene: 2333 GeneCards: SOAT1
Онтологія гена Молекулярна функція • transferase activity • fatty-acyl-CoA binding • sterol O-acyltransferase activity • O-acyltransferase activity • cholesterol binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • acyltransferase activity • cholesterol O-acyltransferase activity Клітинна компонента • integral component of membrane • мембрана • ендоплазматичний ретикулум • endoplasmic reticulum membrane Біологічний процес • steroid metabolic process • macrophage derived foam cell differentiation • lipid metabolism • cholesterol metabolic process • cholesterol esterification • cholesterol storage • cholesterol efflux • positive regulation of amyloid precursor protein biosynthetic process • very-low-density lipoprotein particle assembly • cholesterol homeostasis • low-density lipoprotein particle clearance • обмін речовин Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	6646	20652
Ensembl	ENSG00000057252	ENSMUSG00000026600
UniProt	P35610	Q61263
RefSeq (мРНК)	NM_001252511 NM_001252512 NM_003101	NM_009230
RefSeq (білок)	NP_001239440 NP_001239441 NP_003092	NP_033256
Локус (UCSC)	Хр. 1: 179.29 – 179.36 Mb	Хр. 1: 156.25 – 156.3 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

SOAT1 (англ. Sterol O-acyltransferase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 550 амінокислот, а молекулярна маса — 64 735.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MVGEEKMSLR		NRLSKSRENP		EEDEDQRNPA		KESLETPSNG		RIDIKQLIAK
KIKLTAEAEE		LKPFFMKEVG		SHFDDFVTNL		IEKSASLDNG		GCALTTFSVL
EGEKNNHRAK		DLRAPPEQGK		IFIARRSLLD		ELLEVDHIRT		IYHMFIALLI
LFILSTLVVD		YIDEGRLVLE		FSLLSYAFGK		FPTVVWTWWI		MFLSTFSVPY
FLFQHWATGY		SKSSHPLIRS		LFHGFLFMIF		QIGVLGFGPT		YVVLAYTLPP
ASRFIIIFEQ		IRFVMKAHSF		VRENVPRVLN		SAKEKSSTVP		IPTVNQYLYF
LFAPTLIYRD		SYPRNPTVRW		GYVAMKFAQV		FGCFFYVYYI		FERLCAPLFR
NIKQEPFSAR		VLVLCVFNSI		LPGVLILFLT		FFAFLHCWLN		AFAEMLRFGD
RMFYKDWWNS		TSYSNYYRTW		NVVVHDWLYY		YAYKDFLWFF		SKRFKSAAML
AVFAVSAVVH		EYALAVCLSF		FYPVLFVLFM		FFGMAFNFIV		NDSRKKPIWN
VLMWTSLFLG		NGVLLCFYSQ		EWYARQHCPL		KNPTFLDYVR		PRSWTCRYVF

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, ацилтрансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як метаболізм ліпідів, метаболізм холестеролу, метаболізм стероїдів, метаболізм стеролів, поліморфізм, ацетиляція. Локалізований у мембрані, ендоплазматичному ретикулумі.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Lin S., Cheng D., Liu M.S., Chen J., Chang T.-Y. (1999). Human acyl-CoA:cholesterol acyltransferase-1 in the endoplasmic reticulum contains seven transmembrane domains. J. Biol. Chem. 274: 23276—23285. PMID 10438503 DOI:10.1074/jbc.274.33.23276
• Guo Z.Y., Lin S., Heinen J.A., Chang C.C., Chang T.Y. (2005). The active site His-460 of human acyl-coenzyme A:cholesterol acyltransferase 1 resides in a hitherto undisclosed transmembrane domain. J. Biol. Chem. 280: 37814—37826. PMID 16154994 DOI:10.1074/jbc.M508384200
• Das A., Davis M.A., Rudel L.L. (2008). Identification of putative active site residues of ACAT enzymes. J. Lipid Res. 49: 1770—1781. PMID 18480028 DOI:10.1194/jlr.M800131-JLR200
• Chang C.C.Y., Huh H.Y., Cadigan K.M., Chang T.-Y. (1993). Molecular cloning and functional expression of human acyl-coenzyme A:cholesterol acyltransferase cDNA in mutant Chinese hamster ovary cells. J. Biol. Chem. 268: 20747—20755. PMID 8407899

Див. також

• Хромосома 1