TRIP12

TRIP12
Ідентифікатори
Символи	TRIP12, TRIP-12, ULF, thyroid hormone receptor interactor 12
Зовнішні ІД	OMIM: 604506 MGI: 1309481 HomoloGene: 44226 GeneCards: TRIP12
Пов'язані генетичні захворювання
autosomal dominant mental retardation 49
Онтологія гена Молекулярна функція • thyroid hormone receptor binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • GO:0050372 ubiquitin-protein transferase activity • transferase activity • GO:1904264, GO:1904822, GO:0090622, GO:0090302 ubiquitin protein ligase activity Клітинна компонента • клітинне ядро • Нуклеоплазма • гіалоплазма • nuclear speck • цитоплазма Біологічний процес • negative regulation of double-strand break repair • negative regulation of histone H2A K63-linked ubiquitination • GO:0100026 Репарація ДНК • Убіквітин-залежний протеоліз • embryo development • cellular response to DNA damage stimulus • protein polyubiquitination • ubiquitin-dependent protein catabolic process • regulation of embryonic development Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	9320	14897
Ensembl	ENSG00000153827	ENSMUSG00000026219
UniProt	Q14669	G5E870
RefSeq (мРНК)	NM_001284214 NM_001284215 NM_001284216 NM_004238	NM_133975
RefSeq (білок)	NP_001271143 NP_001271144 NP_001271145 NP_004229 NP_001335244 NP_001335245 NP_001335246 NP_001335247 NP_001335248 NP_001335249 NP_001335250 NP_001335251 NP_001335252 NP_001335253 NP_001335254 NP_001335255 NP_001335256 NP_001335257 NP_001335258 NP_001335259 NP_001335260 NP_001335261 NP_001335262 NP_001335263 NP_001335264 NP_001335265	NP_598736
Локус (UCSC)	н/д	Хр. 1: 84.72 – 84.84 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

TRIP12 (англ. Thyroid hormone receptor interactor 12) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 992 амінокислот, а молекулярна маса — 220 434.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MSNRPNNNPG		GSLRRSQRNT		AGAQPQDDSI		GGRSCSSSSA		VIVPQPEDPD
RANTSERQKT		GQVPKKDNSR		GVKRSASPDY		NRTNSPSSAK		KPKALQHTES
PSETNKPHSK		SKKRHLDQEQ		QLKSAQSPST		SKAHTRKSGA		TGGSRSQKRK
RTESSCVKSG		SGSESTGAEE		RSAKPTKLAS		KSATSAKAGC		STITDSSSAA
STSSSSSAVA		SASSTVPPGA		RVKQGKDQNK		ARRSRSASSP		SPRRSSREKE
QSKTGGSSKF		DWAARFSPKV		SLPKTKLSLP		GSSKSETSKP		GPSGLQAKLA
SLRKSTKKRS		ESPPAELPSL		RRSTRQKTTG		SCASTSRRGS		GLGKRGAAEA
RRQEKMADPE		SNQEAVNSSA		ARTDEAPQGA		AGAVGMTTSG		ESESDDSEMG
RLQALLEARG		LPPHLFGPLG		PRMSQLFHRT		IGSGASSKAQ		QLLQGLQASD
ESQQLQAVIE		MCQLLVMGNE		ETLGGFPVKS		VVPALITLLQ		MEHNFDIMNH
ACRALTYMME		ALPRSSAVVV		DAIPVFLEKL		QVIQCIDVAE		QALTALEMLS
RRHSKAILQA		GGLADCLLYL		EFFSINAQRN		ALAIAANCCQ		SITPDEFHFV
ADSLPLLTQR		LTHQDKKSVE		STCLCFARLV		DNFQHEENLL		QQVASKDLLT
NVQQLLVVTP		PILSSGMFIM		VVRMFSLMCS		NCPTLAVQLM		KQNIAETLHF
LLCGASNGSC		QEQIDLVPRS		PQELYELTSL		ICELMPCLPK		EGIFAVDTML
KKGNAQNTDG		AIWQWRDDRG		LWHPYNRIDS		RIIEQINEDT		GTARAIQRKP
NPLANSNTSG		YSESKKDDAR		AQLMKEDPEL		AKSFIKTLFG		VLYEVYSSSA
GPAVRHKCLR		AILRIIYFAD		AELLKDVLKN		HAVSSHIASM		LSSQDLKIVV
GALQMAEILM		QKLPDIFSVY		FRREGVMHQV		KHLAESESLL		TSPPKACTNG
SGSMGSTTSV		SSGTATAATH		AAADLGSPSL		QHSRDDSLDL		SPQGRLSDVL
KRKRLPKRGP		RRPKYSPPRD		DDKVDNQAKS		PTTTQSPKSS		FLASLNPKTW
GRLSTQSNSN		NIEPARTAGG		SGLARAASKD		TISNNREKIK		GWIKEQAHKF
VERYFSSENM		DGSNPALNVL		QRLCAATEQL		NLQVDGGAEC		LVEIRSIVSE
SDVSSFEIQH		SGFVKQLLLY		LTSKSEKDAV		SREIRLKRFL		HVFFSSPLPG
EEPIGRVEPV		GNAPLLALVH		KMNNCLSQME		QFPVKVHDFP		SGNGTGGSFS
LNRGSQALKF		FNTHQLKCQL		QRHPDCANVK		QWKGGPVKID		PLALVQAIER
YLVVRGYGRV		REDDEDSDDD		GSDEEIDESL		AAQFLNSGNV		RHRLQFYIGE
HLLPYNMTVY		QAVRQFSIQA		EDERESTDDE		SNPLGRAGIW		TKTHTIWYKP
VREDEESNKD		CVGGKRGRAQ		TAPTKTSPRN		AKKHDELWHD		GVCPSVSNPL
EVYLIPTPPE		NITFEDPSLD		VILLLRVLHA		ISRYWYYLYD		NAMCKEIIPT
SEFINSKLTA		KANRQLQDPL		VIMTGNIPTW		LTELGKTCPF		FFPFDTRQML
FYVTAFDRDR		AMQRLLDTNP		EINQSDSQDS		RVAPRLDRKK		RTVNREELLK
QAESVMQDLG		SSRAMLEIQY		ENEVGTGLGP		TLEFYALVSQ		ELQRADLGLW
RGEEVTLSNP		KGSQEGTKYI		QNLQGLFALP		FGRTAKPAHI		AKVKMKFRFL
GKLMAKAIMD		FRLVDLPLGL		PFYKWMLRQE		TSLTSHDLFD		IDPVVARSVY
HLEDIVRQKK		RLEQDKSQTK		ESLQYALETL		TMNGCSVEDL		GLDFTLPGFP
NIELKKGGKD		IPVTIHNLEE		YLRLVIFWAL		NEGVSRQFDS		FRDGFESVFP
LSHLQYFYPE		ELDQLLCGSK		ADTWDAKTLM		ECCRPDHGYT		HDSRAVKFLF
EILSSFDNEQ		QRLFLQFVTG		SPRLPVGGFR		SLNPPLTIVR		KTFESTENPD
DFLPSVMTCV		NYLKLPDYSS		IEIMREKLLI		AAREGQQSFH		LS

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як пошкодження ДНК, репарація ДНК, убіквітинування білків, ацетиляція, альтернативний сплайсинг. Локалізований у ядрі.

Література

• Chen D., Shan J., Zhu W.G., Qin J., Gu W. (2010). Transcription-independent ARF regulation in oncogenic stress-mediated p53 responses. Nature. 464: 624—627. PMID 20208519 DOI:10.1038/nature08820
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Lee J.W., Choi H.-S., Gyuris J., Brent R., Moore D.D. (1995). Two classes of proteins dependent on either the presence or absence of thyroid hormone for interaction with the thyroid hormone receptor. Mol. Endocrinol. 9: 243—254. PMID 7776974 DOI:10.1210/mend.9.2.7776974
• Park Y., Yoon S.K., Yoon J.B. (2008). TRIP12 functions as an E3 ubiquitin ligase of APP-BP1. Biochem. Biophys. Res. Commun. 374: 294—298. PMID 18627766 DOI:10.1016/j.bbrc.2008.07.019
• Park Y., Yoon S.K., Yoon J.B. (2009). The HECT domain of TRIP12 ubiquitinates substrates of the ubiquitin fusion degradation pathway. J. Biol. Chem. 284: 1540—1549. PMID 19028681 DOI:10.1074/jbc.M807554200
• Keppler B.R., Archer T.K. (2010). Ubiquitin-dependent and ubiquitin-independent control of subunit stoichiometry in the SWI/SNF complex. J. Biol. Chem. 285: 35665—35674. PMID 20829358 DOI:10.1074/jbc.M110.173997

Див. також

• Хромосома 2