UBQLN1

UBQLN1
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 2JY5, 2JY6, 2KLC
Ідентифікатори
Символи	UBQLN1, DA41, DSK2, PLIC-1, UBQN, XDRP1, ubiquilin 1
Зовнішні ІД	OMIM: 605046 MGI: 1860276 HomoloGene: 137258 GeneCards: UBQLN1
Онтологія гена Молекулярна функція • polyubiquitin modification-dependent protein binding • kinase binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • identical protein binding Клітинна компонента • цитоплазма • мембрана • клітинна мембрана • Нуклеоплазма • aggresome • autophagosome • ендоплазматичний ретикулум • perinuclear region of cytoplasm • Протеасома • GO:0016023 cytoplasmic vesicle • клітинне ядро • гіалоплазма • GO:0009327 protein-containing complex Біологічний процес • aggrephagy • negative regulation of store-operated calcium channel activity • regulation of protein ubiquitination • regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway • response to endoplasmic reticulum stress • positive regulation of ER-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process • Автофагія • ubiquitin-dependent ERAD pathway • positive regulation of protein ubiquitination • negative regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway • cellular response to hypoxia • GO:0000046 autophagosome maturation • autophagosome assembly • macroautophagy • ubiquitin-dependent protein catabolic process • regulation of macroautophagy Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	29979	56085
Ensembl	ENSG00000135018	ENSMUSG00000005312
UniProt	Q9UMX0	Q8R317
RefSeq (мРНК)	NM_013438 NM_053067	NM_026842 NM_152234
RefSeq (білок)	NP_038466 NP_444295 NP_444295.1	NP_081118 NP_689420
Локус (UCSC)	Хр. 9: 83.66 – 83.71 Mb	Хр. 13: 58.32 – 58.36 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

UBQLN1 (англ. Ubiquilin 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 9-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 589 амінокислот, а молекулярна маса — 62 519.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MAESGESGGP		PGSQDSAAGA		EGAGAPAAAA		SAEPKIMKVT		VKTPKEKEEF
AVPENSSVQQ		FKEEISKRFK		SHTDQLVLIF		AGKILKDQDT		LSQHGIHDGL
TVHLVIKTQN		RPQDHSAQQT		NTAGSNVTTS		STPNSNSTSG		SATSNPFGLG
GLGGLAGLSS		LGLNTTNFSE		LQSQMQRQLL		SNPEMMVQIM		ENPFVQSMLS
NPDLMRQLIM		ANPQMQQLIQ		RNPEISHMLN		NPDIMRQTLE		LARNPAMMQE
MMRNQDRALS		NLESIPGGYN		ALRRMYTDIQ		EPMLSAAQEQ		FGGNPFASLV
SNTSSGEGSQ		PSRTENRDPL		PNPWAPQTSQ		SSSASSGTAS		TVGGTTGSTA
SGTSGQSTTA		PNLVPGVGAS		MFNTPGMQSL		LQQITENPQL		MQNMLSAPYM
RSMMQSLSQN		PDLAAQMMLN		NPLFAGNPQL		QEQMRQQLPT		FLQQMQNPDT
LSAMSNPRAM		QALLQIQQGL		QTLATEAPGL		IPGFTPGLGA		LGSTGGSSGT
NGSNATPSEN		TSPTAGTTEP		GHQQFIQQML		QALAGVNPQL		QNPEVRFQQQ
LEQLSAMGFL		NREANLQALI		ATGGDINAAI		ERLLGSQPS

A: Аланін
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як автофагія, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, ядрі, мембрані, ендоплазматичному ретикулумі, цитоплазматичних везикулах.

Література

• Mah A.L., Perry G., Smith M.A., Monteiro M.J. (2000). Identification of ubiquilin, a novel presenilin interactor that increases presenilin protein accumulation. J. Cell Biol. 151: 847—862. PMID 11076969 DOI:10.1083/jcb.151.4.847
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Ko H.S., Uehara T., Nomura Y. (2002). Role of ubiquilin associated with protein-disulfide isomerase in the endoplasmic reticulum in stress-induced apoptotic cell death. J. Biol. Chem. 277: 35386—35392. PMID 12095988 DOI:10.1074/jbc.M203412200
• Ko H.S., Uehara T., Tsuruma K., Nomura Y. (2004). Ubiquilin interacts with ubiquitylated proteins and proteasome through its ubiquitin-associated and ubiquitin-like domains. FEBS Lett. 566: 110—114. PMID 15147878 DOI:10.1016/j.febslet.2004.04.031
• Ford D.L., Monteiro M.J. (2006). Dimerization of ubiquilin is dependent upon the central region of the protein: evidence that the monomer, but not the dimer, is involved in binding presenilins. Biochem. J. 399: 397—404. PMID 16813565 DOI:10.1042/BJ20060441
• Kim T.Y., Kim E., Yoon S.K., Yoon J.B. (2008). Herp enhances ER-associated protein degradation by recruiting ubiquilins. Biochem. Biophys. Res. Commun. 369: 741—746. PMID 18307982 DOI:10.1016/j.bbrc.2008.02.086

Див. також

• Хромосома 9