Кластерин

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
Кластерин
Ідентифікатори
Символи CLU, AAG4, APO-J, APOJ, CLI, CLU1, CLU2, KUB1, NA1/NA2, SGP-2, SGP2, SP-40, TRPM-2, TRPM2, clusterin
Зовнішні ІД OMIM: 185430 MGI: 88423 HomoloGene: 1382 GeneCards: CLU
Пов'язані генетичні захворювання
хвороба Альцгеймера[1]
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_001831
NM_013492
RefSeq (білок)
NP_001822
NP_038520
Локус (UCSC) Хр. 8: 27.6 – 27.61 Mb Хр. 14: 66.21 – 66.22 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

Кластерин (англ. Clusterin) – білок, який кодується геном CLU, розташованим у людей на короткому плечі 8-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 449 амінокислот, а молекулярна маса — 52 495[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MMKTLLLFVGLLLTWESGQVLGDQTVSDNELQEMSNQGSKYVNKEIQNAV
NGVKQIKTLIEKTNEERKTLLSNLEEAKKKKEDALNETRESETKLKELPG
VCNETMMALWEECKPCLKQTCMKFYARVCRSGSGLVGRQLEEFLNQSSPF
YFWMNGDRIDSLLENDRQQTHMLDVMQDHFSRASSIIDELFQDRFFTREP
QDTYHYLPFSLPHRRPHFFFPKSRIVRSLMPFSPYEPLNFHAMFQPFLEM
IHEAQQAMDIHFHSPAFQHPPTEFIREGDDDRTVCREIRHNSTGCLRMKD
QCDKCREILSVDCSTNNPSQAKLRRELDESLQVAERLTRKYNELLKSYQW
KMLNTSSLLEQLNEQFNWVSRLANLTQGEDQYYLRVTTVASHTSDSDVPS
GVTEVVVKLFDSDPITVTVPVEVSRKNPKFMETVAEKALQEYRKKHREE

Цей білок за функцією належить до шаперонів. Задіяний у таких біологічних процесах як апоптоз, імунітет, вроджений імунітет, шлях активації комплементу. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, мембрані, мітохондрії, ендоплазматичному ретикулумі, цитоплазматичних везикулах, мікросомах. Також секретований назовні.

Література

[ред. | ред. код]
  • Jenne D.E., Tschopp J. (1989). Molecular structure and functional characterization of a human complement cytolysis inhibitor found in blood and seminal plasma: identity to sulfated glycoprotein 2, a constituent of rat testis fluid. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 86: 7123—7127. PMID 2780565 DOI:10.1073/pnas.86.18.7123
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Choi N.H., Mazda T., Tomita M. (1989). A serum protein SP40,40 modulates the formation of membrane attack complex of complement on erythrocytes. Mol. Immunol. 26: 835—840. PMID 2601725 DOI:10.1016/0161-5890(89)90139-9
  • de Silva H.V., Harmony J.A.K., Stuart W.D., Gil C.M., Robbins J. (1990). Apolipoprotein J: structure and tissue distribution. Biochemistry. 29: 5380—5389. PMID 1974459 DOI:10.1021/bi00474a025
  • Kirszbaum L., Bozas S.E., Walker I.D. (1992). SP-40,40, a protein involved in the control of the complement pathway, possesses a unique array of disulphide bridges. FEBS Lett. 297: 70—76. PMID 1551440 DOI:10.1016/0014-5793(92)80330-J
  • Poon S., Easterbrook-Smith S.B., Rybchyn M.S., Carver J.A., Wilson M.R. (2000). Clusterin is an ATP-independent chaperone with very broad substrate specificity that stabilizes stressed proteins in a folding-competent state. Biochemistry. 39: 15953—15960. PMID 11123922 DOI:10.1021/bi002189x

Примітки

[ред. | ред. код]

Див. також

[ред. | ред. код]